Учебное пособие по курсу «Медицинская биохимия» /Л. А. Ганеева, Л. И. Зайнуллин

ГИДРОЛИЗ БЕЛКОВ 
Весь сложный процесс переваривания пищевых белков в желудочно-ки-
шечном тракте происходит таким образом, чтобы путем последовательного 
действия протеолитических ферментов лишить белки пищи видовой и ткане-
вой специфичности и придать продуктам распада способность всасываться в 
кровь через стенку кишечника. 
Ферментативная деградация белков катализируется гидролазами, кото-рые 
ускоряют разрыв пептидных связей. Причем известны две группы пеп-тидаз: 
экзопептидазы­, катализирующие разрыв концевых пептидных связей, и 
эндопептидазы­, катализирующие пептидные связи внутри полипептидной 
цепи. Эндо­пептидазы обладают разной субстратной специфичностью дей-
ствия, определяемой­ природой радикалов аминокислот по соседству с разры-
ваемой пептидной связью. 
Белки в желудке денатурируют под действием соляной кислоты и 
становят ся более чувствительными к атаке эндопептидазами желудочного 
сока. Желудочный сок содержит свободную соляную кислоту, муцины, 
неорганические 
соли 
и 
предшественников 
различных 
ферментов: 
пепсиногены, прохимозин и др. Наиболее важными пищеварительными 
ферментами 
желудочного 
сока 
являются 
пепсиногены, 
которые 
аутокаталитически активируются при низких значениях pH до пепсинов. 
Пепсин отличается высокой устойчивостью в сильнокислой среде и харак-
теризуется низким значением изоэлектрической точки (pI 1). Пепсин гидроли-
зует внутренние пептидные связи, образованные ароматическими аминокис-
лотами, а также ала–ата, ала–сер. 
В желудке интенсивный процесс переваривания белков продолжается в те-
чение 1–3 часов. Кислое содержимое желудка порциями поступает в двенад-
цатиперстную 
кишку, 
где 
смешивается 
со 
щелочным 
секретом 
поджелудочной железы и желчью. 
Секрет поджелудочной железы содержит множество ферментов, среди кото-
рых — трипсиноген, химотрипсиноген, эластаза, карбоксипептидаза. Ключевую 
роль среди протеолитических ферментов играет трипсиноген. Трипсиноген ак-
тивируется энтеропептидазой, отщепляющей N-концевой гексапептид, вслед-
ствие чего функциональные группы радикалов аминокислот перестраиваются, 
образуя активный центр. Образующиеся молекулы трипсина способны активи-
ровать следующие молекулы трипсиногена (аутокатализ), а также активировать 
другие зимогены: химотрипсиноген, проэластазу, прокарбоксипептидазу. 
44 

---

Трипсин, химотрипсин, эластаза являются эндопептидазами, т. е. расщеп­ 
ляют внутренние пептидные связи. Трипсин гидролизует пептидные связи, 
образованные основными аминокислотами (лиз, арг), химотрипсин ускоряет 
гидролитический разрыв пептидных связей, образованных карбоксильными 
группами ароматических­ аминокислот (фен, тир, три), а эластаза — пептидные 
связи, образованные гли, ала, сер. Все эти ферменты являются гидролазами с pH-
оптимумом в нейтральной или слабощелочной среде (pH 7,5–8,8). 
Образовавшиеся пептиды небольшого размера атакуются карбоксипепти-
дазами. Дальнейший гидролиз пептидов до свободных аминокислот, помимо 
карбоксипептидаз, осуществляется в стенках тонкого кишечника амино­ 
пептидазами и различными дипептидазами. Среди дипептидаз кишечного сока 
хорошо изучена глицил-глицин-дипептидаза, а также пролил-дипептидаза, 
катализирующая гидролиз пептидной связи, в образовании которой участву-ет 
карбоксигруппа пролина и пролин-дипептидаза, гидролизующая амидную связь 
дипептидов про–про. Эта группа ферментов относится к экзопептидазам. При 
этом образуются свободные аминокислоты, которые подвергаются всасыванию 
слизистой кишечника с одновременным поглощением ионов натрия.