Учебное пособие по курсу «Медицинская биохимия» /Л. А. Ганеева, Л. И. Зайнуллин

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ 
Из огромного количества природных белков структура и функции расшиф 
рованы для относительно небольшого числа, следовательно, не 
представляется возможным систематически классифицировать белки по 
структурно-функцио­ нальным параметрам. В белковой химии используются 
различные принципы классификации, часто перекрещивающиеся и во многих 
отношениях несовершенные. 
Взяв за основу происхождение организма, различают растительные, жи-
вотные, вирусные, бактериальные белки. По месту локализации белков в орга-
нах, тканях, клеточных органеллах различают белки плазмы, мышечные белки, 
белки молока, яиц, рибосомальные белки, ядерные белки, белки мембран и т. д. 
Характеризуя белки по химическому составу, их делят на две большие 
группы­: простые и сложные. Простые белки (однокомпонентные) построены 
из аминокислот­, сложные белки (двухкомпонентные) состоят из простого 
бел-ка и небелкового компонента, называемого простетической группой. 
Простые белки в свою очередь делят на основании некоторых критериев, 
например растворимости в воде, водно-солевых, спиртовых растворах, на ряд 
подгрупп: альбумины, глобулины, проламины; по аминокислотному составу 
— протамины (содержат до 80–90 % аргинина), гистоны (содержат не менее 
30 % аргинина, лизина, гистидина), проламины (содержат 20–50 % 
глутаминовой кислоты­ и 10–15 % пролина). 
Классификация сложных белков основана на химической природе входяще­ го 
в их состав небелкового компонента: фосфопротеины (содержат фосфорную 
кислоту), хромопротеины (содержат различные пигменты), нуклеопротеины 
(содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы), липо-
протеины (содержат липиды), металлопротеины (содержат металлы). Приве­ 
денная классификация крайне несовершенна. Тонкие методы анализа белков, 
интенсивно проводящиеся в последние годы, позволяют обнаружить в составе 
простых белков незначительные, но стабильные соединения, не являющиеся 
аминокислотами. Например, яичный альбумин, долгое время считавшийся 
простым­ белком, содержит около 2 % маннозы. 
По форме белковой молекуы выделяют два класса: фибриллярные и глобу­ 
лярные белки. Молекула фибриллярного белка имеет вытянутую форму, обла­ 
дает волокнистой структурой. Часто молекулы фибриллярных белков имеют 
очень большой размер, состоят из двух и более полипептидных цепей и обра­ 
зуют структурные элементы соединительной ткани. Фибриллярные белки не­ 
растворимы в воде. Важнейшими представителями фибриллярных белков яв­ 
ляются коллагены, кератины, эластины, фиброины и др. 
Глобулярные белки обладают гораздо более компактной структурой, 
вследствие­ высокоупорядоченного способа, которым пептидная цепь сложена, 
изогнута, скручена. Такие молекулы по форме представляют собой почти пра- 
35 

---

вильную сферу либо эллипсоид. Глобулярные белки растворимы в воде. Хо-
рошая растворимость их объясняется локализацией на поверхности глобулы 
заряженных аминокислотных остатков, которые, окружая себя гидратной обо-
лочкой, обеспечивают хороший контакт с растворителем. Среди глобулярных 
белков наблюдается гораздо большее­ разнообразие, они выполняют каталити-
ческие, защитные, регуляторные, гормональные, транспортные, дыхательные 
и
другие функции. 
В
последние годы, на основе достижений биохимии и биофизики белков, 
предприняты попытки классификации белков в соответствии с особенностя-
ми их структурной организации. Согласно этой классификации глобулярные 
белки делят на четыре подкласса: α-, β-, α+β-, α / β-белки. К α-белкам отно-
сятся глобулярные белки, содержащие α-спиральные конформации в количе-
стве не менее 60 % от полипептидной цепи; к β-белкам относятся содержащие 
не менее двух (β-антипараллельных цепей; к классу α+β-белков относятся со-
держащие α-спираль и β-структуру в пределах одной и той же полипептидной 
цепи; к классу α / β-белков относятся содержащие многочисленные β-
структуры, либо чередующиеся­ вдоль полипептидной цепи, либо 
расположенные так, что один или несколько β-слоев окружены несколькими 
α-спиралями каждой. Большинство изученных глобулярных белков относятся 
к классу α / β, которому по численности­ немного уступает β-класс, классы α и 
α+β менее распространены. 
Наиболее общепринятая классификация белков основана на их функциях По 
этой классификации среди белков выделяют достаточно большое количест во 
классов: 
каталитически 
активные 
белки 
(ферменты), 
белки-гормоны, 
регуляторные белки, защитные белки, токсичные белки, транспортные белки, 
сократительные белки, структурные белки, рецепторные белки, запасные белки, 
дыхательные белки, антистрессовые белки и т. д. 
Конечно, существующая классификация белков далека от совершенства, 
но в каждом классе белков удается подметить некоторые черты общности 
структуры­, свойств, функциональной активности включенных в его состав 
конкретных белков. Это позволяет более глубоко понять соотношение струк-
туры и функции белковых молекул, открывает возможности для обобщения 
материалов, касающихся­ взаимодействия белков с другими классами 
веществ: углеводами, нуклеиновыми­ кислотами, липидами и др.