Растения как перспективные источники ингибиторов амилазы при разработке

В Е С Т Н И К А К А Д Е М И И Н А У К Р Б
Р А С Т Е Н И Я К А К П Е Р С П Е К Т И В Н Ы Е И С Т О Ч Н И К И И Н Г И Б И Т О Р О В А М И Л А З Ы П Р И Р А З Р А Б О Т К Е . . .
Роль фармакотерапевтического дей-
ствия ингибиторов α-амилазы (ИАА) основан 
на блокирующем эффекте α-амилазы – фер-
мента, расщепляющего сложные углеводы на 
поли- и олигосахариды. ИАА 1-го поколения 
были рекомендованы еще в 1980-е гг. для сни-
жения углеводной нагрузки и ослабления ги-
пергликемии. Первоочередно был использо-
ван водный экстракт белой фасоли (
Phaseolu 
vulgaris 
L
.
), в котором был идентифицирован 
ингибитор фазеоламин (рис. 19). Однако для 
этого соединения была обнаружена низкая 
селективность связывания с ферментами, 
и по этой причине он вызывал множество не-
желательных побочных эффектов. В дальней-
шем были испытаны схожие структуры, среди 
которых наиболее перспективной оказалась 
акарбоза [20]. 
O
O
O
CH
3
CH
3
H
H
HO
Рис. 19. Фазеоламин
Флавоноиды и их производные – это ге-
тероциклические соединения, представляю-
щие крупнейший класс растительных поли-
фенолов. 
По 
химической 
структуре 
представляют собой гидроксипроизводные 
флавона (собственно флавоноиды), 2,3-диги-
дрофлавона (флаваноны) изофлавона (изо-
флавоноиды), 4-фенилкумарина (неофлаво-
ноиды), а также флавоны с восстановленной 
карбонильной группой (флаванолы) [21].
Как показывают многочисленные ис-
следования, этот класс соединений способен 
оказывать влияние на ход самых разнообраз-
ных физиологических процессов через различ-
ные механизмы. Их отличительным фармако-
логическим свойством является уменьшение 
проницаемости и ломкости стенок кровенос-
ных сосудов благодаря антиоксидантному 
и мембраностабилизирующему действию. Со-
держащие их препараты также обладают спаз-
молитическим, противовоспалительным и диу-
ре тическим действием [22].
Сравнительно недавно было установле-
но, что флавоноиды оказывают влияние на 
регуляторные белки и разные белковые струк-
туры, в т.ч. и на ферменты. Эффективность их 
взаимодействия с энзимами в сочетании с ма-
лой токсичностью позволяют применить их 
для решения самых разных технологических, 
фармацевтических и биотехнологических за-
дач. Эти примеры дают основание исследо-
вать ингибирующие способности фенольных 
соединений, содержащихся в растительных 
тканях и доступных для выделения, по отно-
шению к наиболее изучаемым и применяе-
мым ферментам, таким как α-амилазы [23].
Выделение из растений, произрастаю-
щих на территории республики Башкорто-
стан, новых нетоксичных соединений, обла-
дающих 
ингибирующей 
активностью, 
позволит осуществлять профилактику ослож-
нений СД путем разработки на их основе 
функциональных продуктов питания, и даст 
стимул к развитию высокотехнологичных, на-
укоемких и импортзамещающих технологий. 
л И Т Е Р А Т У Р А
1. Информационный бюллетень Всемирной ор-
ганизации здравоохранения. Отчет от января 2015 г. 
URL: http://www.who.int/mediacentre/factsheets/fs355/ru 
(дата обращения: 29.09.2015).
2. de Sales P.M., de Souza P.M., Simeoni L.A., 
Silva E.C., Silveira D., Magalhães P. de O. Inhibitory 
activity of α-amylase and α-glucosidase by plant extracts 
from the Brazilian cerrado. Planta Medica, 2012, vol. 78, 
no. 4, pp. 393–399.
3. Wijaya H.C., Rahminiwati M., Wu M.C., Lo D. 
Inhibition of α-glucosidase and α-amylase activities of 
some Indonesian herbs: In vitro dtudy. The 12th ASEAN 
Food Conference. 16–18 June 2011. BITEC Bangna, 
Bangkok, Thailand. 2011, pp. 285–287.
4. Ilyina A., Arredondo-Valdés R., Farkhutdinov S., 
Segura-Ceniceros E.P., Martinez-Hemández J.L., 
Zaynullin R., Kunakova R. Effect of betulin-containing 
extract from birch tree bark on α-amylase activity in vitro 
and on weight gain of broiler chickens in vivo. Plant 
Foods for Human Nutrition, 2014, vol. 69, pp. 65–70.
5. Преимущества биотехнологии. С. 56. URL: 
http://www.soyconnection.com/pdf/usbs_position/
Russian/Russian_The_Benefits_of_Biotechnology_
Compendium_2011_LR.pdf. (дата обращения: 10.11. 
2015).
6. Бабенко Ж.А. Использование ингибиторов 
ферментов в терапии различных заболеваний URL: 
http://www.scien ceforum.ru/2014/pdf/2442.pdf (дата 
обращения: 10.11.2015).
7. Enzyme 
Inhibition. 
URL: 
https://www.
rosehulman.edu/~brandt/Chem330/Enzyme_inhibition.
pdf (дата обращения: 22.11.2015).

---

2016, том 21, ¹ 1 (81)