Растения как перспективные источники ингибиторов амилазы при разработке

В Е С Т Н И К А К А Д Е М И И Н А У К Р Б
Р А С Т Е Н И Я К А К П Е Р С П Е К Т И В Н Ы Е И С Т О Ч Н И К И И Н Г И Б И Т О Р О В А М И Л А З Ы П Р И Р А З Р А Б О Т К Е . . .
10. Yarovenko V.L., Kalunyants V.A., Golger L.I. 
Proizvodstvo fermentnykh preparatov iz gribov i bakteriy 
[Production of enzyme preparations from fungi and bac-
teria]. Moscow, Pishchevaya promyshlennost, 1970. 
21 p. (In Russian).
11. Uitdehaag J.C.M., Mosi R., Kalk K.H., van der 
Veen B.A., Dijkhuizen L., Withers S.G., Dijkstra B.W. X-ray 
structures along the reaction pathway of cyclodextringly-
cosyltransferase elucidate catalysis in the α-amylase 
family. Nature Struct. Biol., 1999, vol. 6, pp. 432–436.
12. Nakamura A., Haga K., Yamane K. Three histi-
dine residues in the active center of cyclodextringluco-
notransferase from alkalophilic Bacillus sp. 1011 effects 
replacement on pH dependence and transition-state 
stabilization. Biochemistry, 1993, vol. 32, pp. 6624–6631.
13. Lawson C.L., van Montfort R., Strokopytov B.V., 
Rozeboom H.J., Kalk K.H., de Vries G.E., Penninga D., 
Dijkhuizen L., Dijkstra B.W. Nucleotide sequence and X-
ray structure of cyclodextringlycosyltransferase from Ba-
cillus circulansstrain 251 in a maltose-dependent crystal 
form. J. Mol. Biol., 1994, vol. 236, pp. 590–600.
14. Strokopytov B.V., Knegtel R.M.A., Penninga D., 
Roozeboom H.J., Kalk K.H., Dijkhuizen L., Dijkstra B.W. 
Structure of cyclodextringlycosyltransferase complexed 
with a maltononaose inhibitor at 2.6Å-resolution. Impli-
cations for products specificity. Biochemistry, 1996, 
vol. 35, pp. 4241–4249.
15. Perry G.H., Dominy N.J., Claw K.G., Lee A.S., 
Fiegler H., Redon R., Werner J., Villanea F.A., Mountain 
J.L., Misra R., Carter N.P., Lee C., Stone A.C. Diet and 
the evolution of human amylase gene copy number vari-
ation. Nat. Genet., 2007, vol. 39 (10), pp. 1256–1260.
16. Available at: http://csr.spbu.ru/pub/RFBR_
publications/articles/social%20sciences/2006/vam_
skol’ko_kusochkov_sahara_06_hum.pdf (accessed De-
cember 3, 2015).
17. Alagesan K., Raghupathi P.K. Amylase inhibi-
tors: Potential source of anti-diabetic drug discovery 
from medicinal plants. International Journal of Pharmacy 
& Life Sciences, 2012, vol. 3 (2), pp. 1407–1412. 
18. Bhat M., Zinjarde S.S., Bhargava S.Y., Kumar 
A.R., Joshi B.N. Antidiabetic Indian plants: A good source 
of potent amylase inhibitors. Evidence-Based Comple-
mentary and Alternative Medicine, 2011, vol. 2011, pp. 1–6.
19. Dastjerdi Z.M., Namjoyan F., Azemi M.E. Alpha-
amylase inhibition activity of some plants extract of Teu-
crium species. European Journal of Biological Sciences, 
2015, vol. 7(1), pp. 26–31.
20. Kamynina L.L. Rol i mesto ingibitorov α-amilazy 
v kombinirovannom lechenii sakharnogo diabeta 2 tipa 
[The role of inhibitors of α-amylase in the combined treat-
ment of diabetes mellitus type 2]. PhD Thesis in Medi-
cine. Moscow, RMAPO, 2012, 24 p. (In Russian).
21. Flavonoidy [Flavonoids] I.L. Knunyanc (ed.). 
Khimicheskaya ehntsiklopediya. [Chemical Encyclopae-
dia]. Moscow, Sovetskaya entsiklopediya, 1990, 
pp. 3–50 (In Russian).
22. Chekina N.A., Chukaev S.A., Nikolaev S.M. 
Sakharnyy diabet: vozmozhnosti farmakoterapii s ispol-
zovaniem sredstv rastitelnogo proiskhozhdeniya [Diabe-
tes: Possibilities of pharmacotherapy using the products 
of plant origin]. Vestnik Buryatskogo gosuniversiteta – 
Bulletin of the Buryat State University, 2010, no. 12, 
pp. 71–77 (In Russian).
23. Chervyakovskiy E.M., Kurchenko V.P., Kostyuk 
V.A. Rol flavonoidov v biologicheskikh reaktsiyakh s pereno-
som elektronov [The role of flavonoids in biological reac-
tions with electron transfer]. Trudy Belorusskogo gosu-
darstvennogo universiteta – Proceedings of the Belarusian 
State University, 2009, vol. 4 (1), pp. 9–26 (In Russian).