И ее роль в здоровье полости рта

6. Регуляторная
функция слюны.
В слюне содержится 
ряд гормонов и биологически активных веществ. Часть этих 
соединений секретируется из плазмы крови, а другие белки 
поступают из слюнных желез. Из плазмы крови в слюну пере-
носятся половые гормоны, глюкокортикоиды. Слюнные железы 
являются источником паротина, эритропоэтина, факторов 
роста.
Паротин – 
гликопротеин, выделяемый околоушными 
и поднижнечелюстными слюнными железами. Белок состоит 
из α-, β- и γ-субъединиц. Активным началом паротина явля-
ется γ-субъединица, влияющая на развитие минерализованных 
тканей. Паротин стимули рует синтез нуклеиновых кислот 
в бластных клетках развивающегося зубного зачатка, активи-
рует поступление ионов Са
2+
и Р0
4
3
ʺ, необхо димых для форми-
рования кристаллов гидроксиапатита.
В слюне определяется фактор роста нервов, фибробластов, 
эндотелия, эпидермальный фактор роста и многие другие.
Белок
 лептин
участвует в процессах регенерации слизистой 
оболочки полости рта. Связываясь с рецепторами кератино-
цитов, он вызывает экспрессию факторов роста кератиноцитов 
и эпителия (Вавилова Т. П. с соавт., 2016).
6. Ферменты слюны
В составе смешанной слюны определяется свыше 50 раз-
личных ферментов. Источниками ферментов в слюне выступают 
слюнные железы, микроорганизмы, лейкоциты и клетки эпи-
телия. Их активность, за исключением α-амилазы и лизоцима, 
не очень велика.
Оксидоредуктазы.
В норме в смешанной слюне присут-
ствуют слюнная пероксидаза (лактопероксидаза) и миело-
пероксидаза, а при патологических состояниях появляется 
глутатионпероксидаза.
Лактопероксидаза
– гемопротеин, образуется в ацинарных 
клет ках околоушных и поднижнечелюстных слюнных желез. 
Фермент окисляет тиоцианаты (SCN
-
). Механизм окисления 
SCN
-
включает несколько реакций. Наибольшее окисление тио-
цианатов слюнной пероксидазой протекает при рН 5,0–6,0 ед, 

---

38
39
поэтому антибактериаль ный эффект этого фермента увеличива-
ется при низких (кислых) значени ях рН. Образующийся гипоти-
оцианат (
-
OSCN) подавляет рост
 Str. mutatis
и оказывает мощное 
антибактериальное дей ствие (в 10 раз больше, чем Н
2
О
2
).
Фермент миелопероксидаза
поступает в смешанную слюну 
из полиморфно-ядерных лейкоцитов. Миелопероксидаза уча-
ствует в окислении ионов хлора, йода и брома. Результатом 
взаимодействия системы «перок сидаза–пероксид водорода–
хлор» является образование гипохлорита (НОСI
-
). Объектом 
действия гипохлорита являются аминокислоты бел ков микро-
организмов, которые окисляются до активных альдегидов или 
других токсичных продуктов. Поэтому способность слюнных 
желез экскретировать в значительных количествах ионы 
тиоцианата, йода, брома, хлора рассматривают как антими-
кробную защиту.
Ферменты класса трансфераз в смешанной слюне 
в основном пред ставлены аспартатаминотрансферазой и ала-
нинаминотрансферазой. Они имеют тканевое или микробное 
происхожение, поскольку не проходят через гематосаливарный 
барьер (из плазмы крови). Их активность в слюне растет при 
воспалении тканей пародонта и при кариесе зубов.
Наибольшее количество ферментов слюны относится 
к классу гидролаз. Это щелочная и кислая фосфатазы, α-амилаза, 
лизоцим, нуклеазы.
Гликозидазы.
Помимо α-амилазы, в смешанной слюне опреде-
ляется активность нескольких гликозидаз – α-L-фукозидазы, 
α- и β-глюкозидаз, α- и β-галактозидаз, α-D-маннозидазы, 
β-глюкуронидазы, β-гиалуронидазы, β-N-ацетилгексозаминидазы, 
нейраминидазы. Изменение гиалуронидазной активности 
в слюне коррелирует с ко личеством грамотрицательных бактерий 
и возрастает при гингивите и пародонтите. Вместе с гиалурони-
дазной активностью возрастает активность β-глюкуронидазы, 
которая в норме подавляется эндогенным ингиби тором.
Нуклеазы (РНКазы
и
 ДНКазы)
поступают в слюну с лейко-
цитами. В смешанной слюне определены кислые и щелочные 
РНКазы и ДНКазы, отличающиеся по своим свойствам. Эти 
ферменты резко за медляют рост и размножение многих микро-
организмов в по лости рта. Их активность увеличивается 
при некоторых воспалительных заболеваниях мягких тканей 
полости рта.
В зависимости от значения рН (при котором действует фер-
мент) различают щелочную и кислую фосфатазы. Активность 
обеих фосфатаз в смешанной слюне, как правило, увеличива-
ется при гингивите и пародонтите. Имеются противоречивые 
сведения об изменении актив ности этих ферментов при кариесе 
зубов (Вавилова Т. П. с соавт., 2016).
Кислая фосфатаза
проявляет свою активность при 
рН 4,8– 5,0, со держится в лизосомах и поступает в смешанную 
слюну с секретами больших слюнных желез, а также из бак-
терий, лейкоцитов и эпите лиальных клеток. В слюне определя-
ется до 4 изоферментов кислой фосфатазы.
Щелочная фосфатаза
наиболее активна при рН 9,1–10,5 ед. 
В секретах слюнных желез здорового человека активность 
щелочной фосфатазы низка, и ее происхождение в смешанной 
слюне связывают с клеточ ными элементами и микроорганизмами.
Протеиназы.
В слюне отсутствуют условия для активного 
расще пления белков. Это обусловлено тем, что в полости рта 
нет де натурирующих факторов, а также присутствует большое 
количество белков-ингибиторов протеиназ. Низкая активность 
протеиназ позво ляет сохранять белки слюны в нативном состо-
янии и полноценно вы полнять свои функции.
В слюне здорового человека определяется невысокая актив-
ность кислых и слабощелочных протеиназ, и их источником 
преимущественно являются микроорганизмы и лейкоциты, 
поэтому активность катепсинов В и D возрастает при воспа-
лении, а при разрушении межклеточного матрикса тканей паро-
донта в слюне еще появляются матриксные металлопротеиназы 
(Вавилова Т. П. с соавт., 2016).
Ингибиторы протеиназ.
 
Слюнные железы являются 
источником большого количества секреторных ингибиторов 
протеиназ. Они представлены преимущественно слюнными 
цистатинами.
Низкомолекулярные ингибиторы способны подавлять 
активность калликреина, трипсина, эластазы и катепсина G. 
Они выдерживают на гревание до 90° С при кислых значениях 
рН и не теряют при этом своей активности.

---

40
41
Слюнные цистатины синтезируются в серозных клетках 
околоуш ных и поднижнечелюстных слюнных желез. Счи-
тается, что через ингибирование активности цистеиновых 
протеиназ слюнные цистатины выполняют антимикробную 
и антивирусную функции и защищают белки слюны от фермен-
тативного расщепления.
В смешанную слюну человека из плазмы крови попадают 
α
1
-инги битор протеиназ (α
1
-антитрипсин) и α
2
-макроглобулин.
Ингибитор – α
2
-макроглобулин ингибирует любые протеи-
назы. Он синтезируется в печени и определяется в слюне только 
у 10% об следуемых здоровых людей.
В смешанной слюне большая часть ингибиторов проте-
иназ на ходится в комплексе с протеолитическими ферментами 
и только небольшое количество – в свободном состоянии. При 
воспалении ко личество свободных ингибиторов в слюне умень-
шается, а находящи еся в комплексах ингибиторы теряют свою 
активность, подвергаясь частичному протеолизу. Интересен 
факт, что слюнные железы крупного рогатого скота являются 
источником ингибиторов протеиназ, поэтому их используют 
для получения лекарственных препаратов («Трасилол», «Контр-
икал», «Гордокс» и др.).
Карбоангидраза
синтезируется в ацинарных клетках око-
лоушных и поднижнечелюстных слюнных желез и в составе 
секреторных гра нул выводится в слюну. Фермент регулирует 
буферную емкость слю ны, присутствует в приобретенной пел-
ликуле эмали и сохраняет свою ферментативную активность 
на поверхности зуба. Ускоряя удаление кислот с поверхности 
зуба, карбоангидраза защищает эмаль зубов от деминерали-
зации. Низкие концентрации карбоангидразы в слюне обна-
руживаются у людей с активным кариозным процессом 
(Вавилова Т. П. с соавт., 2016).