Медицинское информационное агентство

Изменение температуры
вы-
зывает двоякий эффект: с одной стороны, при повышении температуры до 
37–40 
q
С скорость ферментативной реакции увеличивается в связи с повы-
шением кинетической энергии реагирующих молекул; с другой стороны, при 
температуре выше 40 
q
С начинается денатурация фермента (рис. 2.3В) и ско-
рость реакции снижается.
Специфичность действия ферментов. 
Отличительной чертой ферментов от не-
белковых катализаторов является специфичность их действия. Фермент из множе-
ства веществ, имеющихся в клетке, выбирает и присоединяет только свой субстрат, 
так как только этот субстрат по структуре комплементарен строению активного 
центра фермента. В этом случае специфичность фермента называют субстратной. 
Различают абсолютную и групповую субстратную специфичность ферментов. 
Фермент с 
абсолютной специфичностью
катализирует превращение только одно-
го субстрата. Фермент с 
групповой специфичностью
взаимодействует с похожими 
по строению веществами, катализируя однотипные превращения, проявляет более 
широкую субстратную специфичность. Например, фермент липаза в жирах расще-
пляет связи между глицеролом и различными жирными кислотами.
Кроме того, один и тот же субстрат может подвергаться различного типа пре-
вращениям с образованием разных продуктов. В этом случае каждый путь пре-
вращения субстрата катализирует отдельный фермент. Такого типа специфич-
ность называется 
специфичностью путей превращения
. Например, гистидин 
может быть субстратом двух ферментов (эти ферменты имеют одинаковую суб-
стратную специфичность), но один фермент — гистидаза — катализирует отще-
пление от гистидина аминогруппы, а другой — гистидиндекарбоксилаза — от-
щепление группы СО
2
. Таким образом, гистидин включается в два разных пути 
превращений.