Оқсилларнинг тузилиши ва биологик функциялари

Ферментларнинг тузилиши
Ферментлар оддий оқсиллар шаклида (бир компонентли ферментлар), ёки мураккаб оқсиллар-протеидлар (икки- ва ундан кўп компонентли ферментлар) бўладилар. Ферментлар оддий, актив бўлмаган оқсиллардан актив маркази борлиги билан фарқланади. Бир компонентли ферментларга - фақат -аминокислоталарнинг ўзидан тузилган ферментлар киради - булар пептид-пептидогидролазалар (трипсин, химотрипсин, пепсин, папаин), рибонуклеаза, уреаза ва бошқалар. Икки- ва кўп компонентли ферментларга таркибига оқсил компонентидан ташқари оқсил бўлмаган органик модда, металл ионлари ёки уларнинг комбинациялари киради. Ферменлардаги оқсил бўлмаган қисмни кофермент ёки простетик гурух деб аталади. Мураккаб ферментлар таркибига кирувчи оқсил компонентларини апоферментлар деб аталади. Фермент таркибига кирувчи кофермент ёки простетик гурухлар ферментнинг актив марказ таркибига киради. Ферментларнинг МО 14.000 дан 1.000.000. гача бўлади. Ҳар бир фермент учун қуйидагилар характерли ҳисобланади:

1. 
   Маълум -аминокислоталик таркиб.
   
2. 
   -Аминокислоталар кетма-кетлиги.
   
3. 
   Уларни бир-биридан фарқловчи маълум фазовий тузилиш.
   

Ферментлар глобуляр оқсиллар қаторига киради, улар фазовий тузилишга эга.
Кўпгина ферментларнинг макромолекулалари бирнеча субъеденицалар (бўлаклар) дан тузилган бўлади. масалан, глицеральдегидфосфат-дегидрогеназалар (Д-глицеральдегид-3-фосфат: НАДФ- оксидоредуктазалар). Субъеденицалар алоҳида ҳолда ферментатив активликка эга бўлмайдилар ва фақат бирнеча субъеденицадан тузилган мураккаб макромолекулалар ферментлик хоссасига эга бўла олади. Баъзи ҳолларда алоҳида-алоҳида субъеденицалар ҳам ферментли активликка эга бўлиши мумкин. Масалан, триптофансинтетазалар иккита субъеденицадан тузилган, уларнинг ҳар бири алоҳида активликка эга, бирлашган молекула ҳолда яна бошқача ферментли активликни намоён қилади.
Изоферментлар - бу ферментлар битта реакцияни катализлайди. Улар бир хил спецефик субстрат ҳолга эга ва бир хил биологик тип ҳисобланадилар. Лекин улар баъзи бир физикавий-кимёвий хоссалари билан фарқланадилар. Масалан, сўлак ва ошқозон ости безларидан олинган -амилазалар бир хил реакцияга катализаторлик қиладилар, лекин улар эрувчанликлари, рН ҳолати ва бошқа хоссалари билан фарқланадилар. Изоферментлар -аминокислота таркиблари, -аминокислоталарнинг жойлашишдаги кетма-кетлиги, ингибиторларга алоқаси, термостабиллиги билан бир-биридан фарқланадилар. Улардаги бу фарқлар организмдаги ҳар хил физиологик ва патологик таъсирларга олиб келади.
Изоферментларни электрофоретик йўл билан хроматограмма орқали бир-бирларидан ажратиб олиш мумкин.
Бактерияларнинг хужайраларида, мускулларда, мия қобиғида, жигар хужайрасида, қон плазмасида икки, уч ва ундан ортиқ изоферментлар борлиги аниқланган. Масалан, лактатдегидрогеназалар, аспартит-аминотрансферазалар, малатдегидрогеназалар, глутаматдегидрогеназалар, алкогольдегидрогеназалар, катализалар, -амилазалар ва бошқалар.
Изоферментлар биринчи маротаба лактатдегидрогеназаларни электрофоретик текшириш натижасида аниқланган. Одам организмида 5-та изофермент - лактатдегидрогеназалар борлиги - ЛД₁, ЛД₂, ЛД₃, ЛД₄ ва ЛД₅, аниқланган ва уларнинг бир хил функцияси, яъни сут кислотасини пировиноград кислотасигача оксидлаш процессида қатнашишлари кўрсатилган.

Улар бир биридан -аминокислота таркиби билан фарқ қиладилар.