Oqsillarning ikkilamchi strukturasi

Oqsillarning ikkilamchi strukturasi.

Reja:
Oqsillarning ikkilamchi strukturasi.

Ikkilamchi strukturani hosil qiluvchi mexanizmlar.
Ikkilamchi strukturaning mustahkamligini ta’minlovchi mexanizmlar.
Xulosa.
Foydalanilgan adabiyotlar.
Oqsillarning ikkilamchi strukturasi.
Mazkur struktura deyilganda, polipeptid zanjirining spiralsimon yoki boshqa bironta konformatsiyaga o’tishi tushuniladi. Ammo polipeptid zanjirning barcha qismlari bir xilda spirallangan bo’lmay, ayrim qismi to’g’ri bo’lib, peptid zanjiri bir tekislikda yotishi mumkin. Oqsilning bunday konfiguratsiyasi uning birlamchi strukturasidan kelib chiqadi va undagi kovalent, disulьfid va qo’shimcha kuchsiz vodorod bog’lari bilan mustahkamlanadi. Ikkilamchi strukturali oqsillarda karbonil (CO-) imin (-NH ) guruhlari o’rtasidagi hosil bo’ladigan vodorod bog’lari tufayli  –spiral va  – qatlamli strukturalar shakllanadi.
Polipeptid zanjir  – spiral va  – struktura ko’rinishida bo’lishini va ularning o’lchamlarini o’tgan asrning 50–yillarida rentgenstruktura analizi usuli yordamida amerikalik olimlar L.Poling va K.Korilar tomonidan aniqlangan.3--rasmda –spiral ko’rinishining asosiy o’lchamlari keltiriladi. Polipeptid zanjirning –spiralini xuddi davriy ravishda temirga o’yilgan vint o’ramiga o’xshatish mumkin. Polipeptid zanjirning  – spirallanishida har bir aylanma o’ramiga 3,6 ta aminokislota qoldig’i to’g’ri keladi. Spiral qismining to’liq davriy takrorlanishi 18 ta aminokislota qoldig’idan keyin ro’y beradi. Ularning uzunligi 0,54 nm va 2,7 nm dan iborat. Unda har bir aminokislota qoldig’iga to’g’ri keladigan masofa 0,15 nm ga teng.
Oqsil zanjiridagi aminokislotalar qoldig’idagi peptid guruhlari o’rtasida  – spiral konfiguratsiyasini shakllantirishda vodorod bog’lari ishtirok etadi. Vodorod bog’lari labil, kuchsiz, lekin ularning bir qanchasi birlashsa ma’lum energetik samaradorlikka ega bo’ladi va – spiralni mustahkamlaydi. Aminokislota qoldiqlaridagi radikallar –spiral konfiguratsiyasini mustahkamlashda ishtirok etmaydi. Tabiiy oqsillar tarkibida o’ngga buralgan  – spiral strukturalar uchraydi. –spiral hosil qilish jarayonida vodorod bog’larining yonboshidagi aminokislotalar bir-birlari bilan gidrofob yoki gidrofil majmuaga ega bo’lgan kompaktli saytlarni hosil qiladilar. Bunday saytlar oqsil makromolekulalarini uch o’lchamli konformatsiyasini va –spiral taxlamining fazoviy strukturasini hosil qilishda ishtirok etadi.

Oqsil molekulasida – spirallanish darajasi har xil. Masalan, mioglobinda -70%, ribonukleazada –50%, pepsinda -28%, ximotripsinda  – spirallanish umuman kuzatilmaydi. Oqsil molekulalaridan  – struktura, odatda, polipeptid zanjirlar yonma-yon kelganda hosil bo’ladi. Bunda vodorod bog’lar parallel yoki antiparallel holda zanjirning peptid bog’lari o’rtasida hosil bo’ladi. Natijada polipeptid zanjirlar davriy ravishda takrorlanib, qatlam–qatlam bo’lib joylashadi. –strukturali polipeptid zanjiri uzun spirallanmagan bo’lib, zigzagsimon shaklga ega. Fibrillyar oqsillar masalan, ipak fibrioni, soch keratini, teri va paylardagi kollogen  – strukturaga ega bo’ladi.