Медицинское информационное агентство

Эталоны ответов к тестовым заданиям
1. А, В, Д.
2. В, Д.
3. А, Б, В.
4. В.
5. А, В, Г
6. 1 — Б, 2 — Д, 3 — В.
7. Б, В, Г.

---

Биохимия 
соединительной 
ткани
Цели изучения. 
Знать и уметь объяснять:
x
особенности строения, синтеза и функционирования основных компо-
нентов соединительной ткани: коллагена, эластина, гликозамингликанов 
и протеогликанов;
x
роль аскорбиновой кислоты (витамина С) в гидроксилировании полипеп-
тидных цепей проколлагена, нарушение которого ведет к образованию 
менее прочных коллагеновых волокон и возникновению цинги;
x
формирование костной ткани в результате взаимодействия кристаллов 
гидроксиапатита с коллагеновыми волокнами.
Соединительная ткань имеет мезенхимальное происхождение и состоит из 
клеток и межклеточного материала, образованного главным образом фибрил-
лярными белками и протеогликанами и гликопротеинами.
Соединительная ткань есть во всех органах. В некоторых тканях ее значение 
весьма велико не только в структурном, но и функциональном плане. К этим 
тканям относятся сухожилия, хрящи, кости, кожа и стенки крупных кровенос-
ных сосудов (рис. 14.1).
Белки в основном представлены коллагеном и эластином. Коллаген образу-
ет нити (фибриллы) различной толщины. Расположение нитей определяет их 
функцию, которая состоит в основном в придании тканям прочности на раз-
рыв. Коллагеновые нити образованы субъединицами, называемыми тропокол-
лагеном, которые расположены регулярным образом и взаимно ориентированы 
как в продольном, так и поперечном направлении. Молекула тропоколлагена 
состоит из трех цепей двух видов: 
D
1
и 
D
2
, которые образуют тройную спираль. 
Каждая цепь образована примерно из 1000 остатков аминокислот, среди кото-
рых присутствуют оксипролин и оксилизин. Суперсемейство коллагенов вклю-
чает, по крайней мере, 19 разных белков — собственно коллагенов и еще 10 бел-
ков, содержащих коллагеноподобные домены. Наиболее распространенные 
коллагены образуют в межклеточном матриксе фибриллы (коллагены типов I, 
14

---

470
Биологическая химия
II, III, V, XI) и сетевидные структуры (коллагены IV, VIII и X). Функции других 
коллагенов более разнообразны.
Известно свыше 400 мутаций в генах разных коллагенов, связанных с бо-
лезнями человека — несовершенный остеогенез, хондродисплазии, некоторые 
формы остеопороза и остеоартритов, болезнь почек, известная под названием 
синдром Альпорта, и др.
Коллаген синтезируют и секретируют в межклеточную среду многие клетки 
(если не все), но в количественном отношении главными продуцентами колла-
гена являются клетки фибробластного ряда соединительной ткани (в соответ-
ствии с большой массой межклеточного вещества в этой ткани).
В отличие от коллагена эластин образует структуры с характерными резино-
воподобными свойствами. Это объясняется особой трехмерной упаковкой мо-
номеров эластина (проэластина), которые соединены поперечными ковалент-
ными связями. Они возникают в результате конденсации боковых цепей лизина 
в составе двух–четырех мономеров проэластина с образованием полифункцио-
нальных аминокислот десмозина и изодесмозина. Эти связи настолько прочны, 
что не разрушаются даже при кислотном гидролизе. Считается, что на простран-
ственную организацию субъединиц проэластина в волокне влияют структурные 
гликопротеины.