Медицинское информационное агентство

Рис. 14.2. 
Исчерченность среза, видимая методом электронной микроскопии.
Соответствует образованию волокон из молекул тропоколлагена длиной 280 нм, которые 
ориентированы параллельно в продольном направлении с постоянным сдвигом примерно 
на 1/4 длины (69 нм). Молекулы тропокаллогена не соприкасаются, так что между ними оста-
ется небольшая щель. Параллельные соседние молекулы слегка перекрывают друг друга. 
В целом существование щелей и перекрытий приводит к образованию темных и светлых 
полос. Если считать, что длина молекулы коллагена больше его диаметра в 4,4 раза, то ши-
рина щелей составляет 0,6 от его длины, а перекрытий — 0,4. Тройная спираль тропокол-
лагена стабилизируется водородными связями между отдельными цепями. Это объясняет 
высокую прочность молекулы на разрыв

---

472
Биологическая химия
ные и сульфогруппы, несущие отрицательный заряд, распределены более или 
менее равномерно по всей макромолекуле и определяют биологические свой-
ства этих соединений (рис. 14.2).
Еще одним компонентом соединительной ткани являются гликопротеины, 
которые представляют собой сложные белки с различным числом ковалентно 
присоединенных олигосахаридных цепей. Эти цепи обычно связаны с остатками 
Сер (Тре) или Асн и содержат 10–20 остатков моносахаров (галактозы, маннозы, 
N-ацетилглюкозамина, N-ацетилгалактозамина), последовательность которых 
зависит от типа гликопротеина. Концевое положение в олигосахариде обыч-
но занято N-ацетилнейраминовой кислотой, реже — фукозой. Биологические 
свойства гликопротеинов (ферментативные, гормональные и иммунные актив-
ности) зависят от характера белкового и углеводного компонентов.
Основными низкомолекулярными компонентами соединительной ткани 
являются вода и ионы натрия. Последние нейтрализуют отрицательный заряд 
ГАГ, а основная часть воды в соединительной ткани образует гидратную обо-
лочку ионов.
В соединительной ткани полимерные компоненты интегрированы и обра-
зуют единую структуру, стабильность которой является следствием межмолеку-
лярных взаимодействий отдельных макромолекул.
ГАГ ковалентно связаны с гликопротеинами, и в зависимости от природы 
гликопротеина образуются различные протеогликаны. Связь между ГАГ и бел-
ком чаще всего ковалентная и осуществляется через трисахаридный фрагмент 
Гал- Гал –Xyl-(Сер). Более высокоорганизованные структуры мономерных про-
теогликанов ориентированы вдоль молекул гиалуроновой кислоты. В образова-
нии этого комплекса участвуют так называемые связывающие гликопротеины. 
Взаимодействия между коллагеном и протеогликанами имеют обычно ионную 
природу и приводят к образованию коллагеновых фибрилл. Состав и количе-
ство протеогликанов являются факторами, определяющими образование, фор-
му, направление и свойства волокон.
Кость представляет собой особый тип соединительной ткани, посколь-
ку, кроме обычных макромолекулярных компонентов (органический кост-
ный матрикс), она содержит большое количество апатитов (гидроксилапа-
тит, карбонатапатит). Апатиты образуют кристаллы, которые присоединены 
к поверхности коллагеновых волокон кости таким образом, что длинная ось 
кристалла ориентирована параллельно длинной оси коллагена. Кристаллы 
гидроксилапатита располагаются только в некоторых центрах на поверхно-
сти коллагеновых фибрилл определенного типа, что объясняет высокую сте-
пень организации костного материала, которая в свою очередь лежит в основе 
функционирования костей.
Для метаболизма компонентов соединительной ткани характерен ряд осо-
бенностей. Биосинтез основных макромолекул происходит внутри клеток со-
единительной ткани обособленно. Только после выхода этих макромолекул 

---

473