«Mahalliy xomashyolar va ikkilamchi resurslar asosida innovatsion texnologiyalar»

Литература 
1. 
Глушенкова А.И., Преображенская Г.А. и др. Определение содержания 
циклопропеноидных кислот в продуктах переработки семян хлопчатника // 
Масложировая промышленность. – Москва, 1975. – №6. – С. 20–22. 
2. 
Кадыров К., Умаров А.У., Черненко Т.В. Циклопропеноидные кислоты в 
хлопковом масле // Масложировая промышленность. – Москва, 1973. – №4. – С. 
11–12. 
3. 
Котлакова К.Г., Кюз Э.П., Стойкова В.Я. Определения афлатоксинов в 
семенах и шротах хлопчатника // Масложировая промышленность. – Москва, 
1973. – №9. – С. 11–12. 
4. 
Постановление Президента Республики Узбекистана №3484 “О мерах по 
ускоренному развитию масложировой отрасли” от 19 января 2018 года / 
Народное слово – №13(6971). 20 января 2018 года. 

---

402 
АМАРАНТ УРУҒИНИ ФЕРМЕНТАТИВ КОМПЛЕКС ҚАЙТА 
ИШЛАШ ТАЖРИБАЛАРИ ВА НАТИЖАЛАРИ 
1
Хасанов Х.Т., 
2
Шарипов П.Р. 
1
Тошкент кимё технология институти доценти
2
“Ўзстандарт” агентлиги ҳузуридаги Департамент давлат инспектори
Амарант уруғини ферментатив комплекс қайта ишлашда Хоразм 
вилоятида етиштирилаётган амарант ўсимлигининг “Харковь”, “Гигант” ва 
“Золотой гигант” навли уруғлари, протеолитик Bacillus amyloliquefaciens 
олинган “Нейтраза” (''Novozymes'', Denmark), Aspergillus niger замбруғидан 
олинган нордон протеиназа Prolive PAC 30L (“EnzymeBioProduct” Ltd, Russia), 
Амилолитик фермент сифатида α-амилаза (Амилек 3T, «Экспо Teх» ООО, 
Россия) ва β-амилаза (ДиазимX4, «Экспо Тех» ООО, Россия), Оқсилли субстрат 
сифатида лаборатория шароитида амарант уруғидан ажратиб олинган, сувда 
эрийдиган оқсиллар (альбуминлар), 10%-ли NaCI эритмасида эрийдиган 
оқсиллар (глобулинлар), 80% -ли спирта эрийдиган оқсиллар ва 0,2%-ли NaOH 
эритмасида эрийдиган оқсиллар (глителинлар) фойдаланилди. 
Оқсилларни 1% буферли эритмаси тайёрланди. 0,1%ли фермент 
эритмасидан солган ҳолда 37
0
С ҳароратли термостатда ферментатив гидролиз 
ўтказилди. Ўтказилган гидролиз фотоколориметрда ранг интенсивлиги 
аниқланди[1]. 
Маълум 
вақт 
ферментацияланган 
оқсиллардан 
хосил 
бўлган 
пептидларнинг 
антиоксидантлик 
хоссаси 
ўрганилди. 
Пептидларни 
антиоксидантлик фаоллигини (+)-катехинни юқори ҳароратда темир иони 
иштирокида оксидланишига таъсири асосида аниқланди. Олинган натижалар 
асосида пептидларнинг оксидланиш тезлигига таъсири баҳоланди [2]. 
Бундан ташқари амарант уруғи янчилмаси сувли аралашмаси 60
0
С 
хароратда протеолитик ферментлар, 85
0
С хароратда α-амилаза (Амилек 3T) ва 
50-53
0
С хароратда β-амилаза (Диазим X4) ферментлари билан гидролиз 
қилиниб қандлаштирилди. Ҳосил бўлган қандлаштирилган суюқликни 
фильтрация усули билан ажратиб олдик. 
Амарант мойи олишда хозирги кунда анъанавий бўлиб қолган пресслаш 
усули қўлланилади. Пресслаш натижасида янчилмани қизиши натижасида 
унинг таркибидаги моддалар термик куйиш жараёнига учрайди ва амарант 
уруғи таркибидаги бошқа моддаларни биологик фаоллигии камайтиради. 
Қизиш натижасида меланоидин хосил бўлиш жараёнлари кетиши натижасида 
кунжара қораяди. 
Маълумки ферментлар биологик катализаторлар бўлиб, кўпгина 
жараёнларни паст хароратда олиб боришга имкон беради. 
Амарант уруғида сувда эрийдиган оқсиллар (альбуминлар), 3-10% тузли 
эритмада эрийдиган оқсиллар (глобулинлар), 60-80% спирта эрийдиган 
оқсиллар (проламинлар) ва 0,2% ишқорий эритмада эрийдиган оқсиллар 
аниқланди. 

---

403 
Амарант уруғи таркибида глобулинни ва альбуминни миқдори бошқа 
донли хомашёларга нисбатан кўп бўлиб 38 ва 19% ни ташкил этади. 
Бу оқсиллар ферментлар ёрдамида ҳар хил тезликда гидролизга учрайди. 
Олиб борилган тадқиқотлар шуни кўрсатдики гидролизланиш тезлиги 
қўлланилаётган ферментларни спецификлигига боғлиқ бўлиб, турли манбадан 
олинган ферментлар оқсилларни Нордон протеиназа (Asp. оryzae) рН 2,2-2,5 
муҳитида 170ед/г., Нейтралпротеиназа (Bacillus amyloliquefaciens) рН 6,7-7 
муҳитда фаоллиги протеинназага нисбатан 5 баробар кўп, яъни 860 ед/г.ни 
ташкил қилиши аниқланди. 
Амарант уруғи таркибидаги бошқа оқсиллар юқорида қайд қилинган 
ферментлар билан турли тезликда гидролизланиб, нордон протеиназа билан 
глютелин юқори тезликда гидролизланади ва бу кўрсатки 0,8 мкмоль/соатни 
ташкил этди. 
Нейтрал протеиназа билан альбуминни гидролизи нордон протеиназага 
нисбатан 4 марта тез кетади ва 0,4 мкмоль/соатни ташкил этади. Глобулинни 
гидролизи ҳам нейтрал протеиназа билан анча юқори тезликда юз беради. 
Проламин ва глютелинни нейтрал протеиназа билан гидролизи нордон 
протеиназага нисбатан кескин фарқ кузатилмайди. 
Амарант уруғи оқсилларидан олинган пептидларни антиоксидантлик 
хоссаси темир ионлари иштирокида 45
о
С да10 кунда (+)-катехинни оксидланиш 
натижасида эритманинг оптик зичлиги 1,3 бирликка ташкил этди. Пептилар 
қўшилганда (+)-катехитнни оксидланиш тезлиги камаяди. Айниқса глобулинда 
ва глютелиндан олинган пептидлар жараённи секинлаштиради ва эритмани 
оптик зичлиги атиги 0,5-0,6 бирликни ташкил этади. 
Бундан амарант уруғи оқсиллари асосида антиоксидант хоссали 
пептидларни олиш мумкинлиги аниқланди. 
Тадқиқотларимизни кейинги қисмида амарант уруғи таркибидаги 
оқсилларни гидролизлаб олингандан сўнг қолган қисмидаги крахмални 
қандлаштириш жараёнини тахлил қилдик. 
α-амилаза билан ишловдан сўнг эритманинг қуруқ моддалар миқдори 22 
%ни, эритмадаги қайтарувчи қандлар 27%ни, α-амилаза ва β-амилаза билан 
ишловдан сўнг эритманинг қуруқ моддалар миқдори 23 %ни, эритмадаги 
қайтарувчи қандлар 52%ни ташкил қилганлиги маълум бўлди.  
Шундай қилиб, амарант уруғи оқсилларидан антиоксидант хоссали 
пептидларни ва крахмалидан эса қандли моддаларни олиш мумкин. Қолдиқ 
чўма амарант ёғи, сквален ва уруғнинг қаттиқ қисмларидан ташкил топган 
бўлиб, ундан экстракция усули билан керакли моддаларни ажратиб олиш 
мумкин.