Jo`rayeva A

2.3. 
Oqsillarning 
tuzilish 
darajalari. 
Oqsil 
molekulasida 
aminokislotalarning birin-ketin kelish tartibi oqsilning 
birlamchi strukturasi

---

17 
deyiladi. Bu tartib nasliy bo`lib, genetik kod bilan belgilangan va o`zgarmas holda 
avloddan-avlodga o`tadi. Birlamchi struktura oqsil molekulasining sodda tuzilish 
darajasi hisoblanadi. Unga bir aminokislotaning alfa- aminoguruhi bilan ikkinchi 
aminokislotaning alfa-karboksil guruhi o`rtasidagi kovalent peptid bog`i yuqori 
darajada mustahkamlik beradi: 
H 
2
 N
 
– CH – С –
ОН
 
 + 
H
-N- СН – С – ОН
→
H 
2
 N
 
– CH
 – С – N
- СН – СООН +
 
Н 
2 
О
 
׀ 
׀׀ ׀
׀
׀ ׀ ׀׀
׀
׀ ׀
СН
3
О
 
H
СН
2
 О
СН
3
 
 
О Н
СН
2
 
 
׀
׀ 
!
NН NН
Peptid bog`i polipeptid zanjirning takrorlanuvchi qismi hisoblanadi va u bir 
qancha xususiyatlarga ega bo`lib, bu xususiyatlar faqatgina birlamchi strukturaning 
shakliga ega emas, balki polipeptid zanjirning yuqori darajada tuzilishiga ham 
ta’sir etadi: 
1)
koplanarligi – peptid guruhga kiruvchi hamma atomlar bir tekislikda yotadi; 
2)
ikki xil rezonans (keto – yoki enol) shaklda bo`lish imkoniyatiga ega; 
3)
qo`shimcha guruhlar C-N-bog`larga nisbatan trans holatida bo`ladi; 
4)
vodorod bog`larini hosil qilishi, har bir peptid guruhi boshqa guruhlar, shu 
jumladan peptid bog`lari bilan ikkita vodorod bog`i hosil qilishi mumkin. 
Hozirgacha o`n minglab oqsillarning birlamchi strukturasi aniqlangan. Hosil 
bo`lgan peptidning nomi aminokislota qoldiqlari nomidan tuziladi; bunda oxirgi 
aminokislotadan boshqa hamma aminokislota nomlarining oxiri “il” ga 
almashtiriladi, bunday nomlash N-uchki tomondan C-uchki tomonga qarab 
boshlanadi. 
Masalan, 
leysilfenilalanilglutamillizin. 
Oxirgi 
C-uchki 
aminokislotaning nomi o`zgarmasdan qoladi. 
Polipeptid zanjirda mustahkam strukturalar (tekis peptid guruhlar) bo`lib, 
ular nisbatan harakatlanuvchi qismlar (-CHR) ga ega va u bog` atrofida aylanadi. 
Polipeptid zanjirning bunday tuzilish xususiyati uning fazoviy shaklini tuzilishiga 
ta’sir etadi. 
Oqsil molekulasida aminokislotalar tartibi biroz o`zgargan holda ma’lum 
darajada aminokislotalar uning biologik vazifasini buzmasdan almashinishi
mumkin. Bunga insulin zanjirlarida, sitoxromlarda anchagina aminokislotalar 
almashinganda ham oqsil o`z vazifasini bajarishi misol bo`la oladi. Demak, bu 
o`zgarishlar ruxsat berilgan almashinuvlarga kiradi. Ammo o`roqsimon kamqonlik 
kasalligida gemoglobinni tekshirish tamomila boshqa hodisaning ochilishiga olib 
keldi. Barvaqt o`limga sabab bo`ladigan bu kasallik gemoglobin molekulasini va 
qizil qon tanachalari (eritrotsitlar)ning o`zgarishi tufayli ularning kislorodni 
bog`lash qobiliyatini kamayishiga bog`liq. Bunday o`zgarishlar gemoglobinni 
tashkil qiladigan 574 ta aminokislota qoldiqlaridan tuzilgan oqsil zanjirlaridan 
birida, faqat bittagina aminokislotaning almashinuvidan kelib chiqadi: normal 
gemoglobin (HbA) ning beta-zanjirida 6-o`rinda turgan glutamat kislota 
o`roqsimon hujayra gemoglobini (HbS) da valin bilan almashingan. Bu patologik 
Т 
Т 

---

18 
gemoglobindan tashqari yana bir qancha boshqa nonormal gemoglobinlar ham 
mavjud.