Ingeneriyasi

Fermentativ  reaktsiyalar  kinetikasi.  Fermentativ  kinetika  kimyoviy 
kinetikaning bir bo`limi tarzida ferment kataliz qiladigan  reaktsiya tezligining 
reaktsiyaga kirishuvchi moddalar (substrat, ferment) tabiatiga va ularning ta‟sir 
etish  sharoiti  (komponentlar  kontsentratsiyasi,  pH,  harorat,  muhit  tarkibi, 
faollovchi  va  tormozlovchi  moddalar  ta‟siri  va  boshqalarga  bog`liq  bo`lishi 
qonuniyatlarini o`rganadi.  
Fermentativ  reaktsiya  vaqt  birligida  o`zgaradigan  moddalar  miqdori  bilan 
o`lchanib, uning tezligi muhit sharoiti (harorat, pH, tabiiy va yot moddalarning 
ta‟siri) ga bog`liq. 
Ma‟lumki, har qanday kimyoviy reaktsiya termodinamik konstantasi bilan 
xarakterlanadi.  Konstanta  sistemasi  kimyoviy  muvozanatga  erishgan  holatni 
ifodalaydi.  Muvozanat  konstantasi  (K
m
)  to`g`ri  (k+1)  va  teskari  reaktsiyalar 
konstantalari (k-1) nisbatidan aniqlanadi, ya‟ni K
m
 = k+1/k-1. 
Substrat va fermentning o`zaro ta‟siri fermentativ reaktsiya sxema tarzida 
quyidagicha ifodalanadi: 
 
 bunda k – to`g`ri (+) va qaytar (-) reaktsiyalar doimiysi. 
 
Briggs  va  Xoldeyn  tenglamadan  foydalanib,  reaktsiya  tezligini  substrat 
kontsentratsiyasiga bog`liqligini matematik ifodasini keltirib chiqaradilar: 
V = V
max
 [S] / (K
m
 + [S]) 

---

 
55 
bunda    V-kuzatiladigan  reaktsiya  tezligi;  V
max
  –  reaktsiyaning  eng  yuqori 
tezligi;  K
m
  –  Mixaelis  konstantasi.  Tenglama  Mixaelis-Menten  nomi  bilan 
ataladi.    V=1/2  V
max 
bo`lganda  Mixaelis  K
m
  tenglamasi  substrat 
kontsentratsiyasiga  teng  bo`ladi,  ya‟ni  K
m
=  [S].  Bundan  Mixaelis  konstantasi 
kontsentratsiya  miqdoriga  ega.  Reaktsiya  tezligi  maksimal  tezlikning  yarmiga 
teng  bo`lganda  K
m
  substrat  kontsentrasiyasiga  teng  bo`ladi  va  litr  molda 
ifodalanadi.  K-1<m
  fermentativ  reaktsiya  tezligi  konstantasini 
ifodalaydi.  K
m
  qancha  yuqori  bo`lsa,  shu  ferment  bilan  substratning  katalitik 
o`zgarish tezligi shuncha past bo`ladi. 
Substratning  fermentga  mos  kelishi    K
s
-belgisi  bilan  ifodalanadigan 
substrat  konstantasi  bo`yicha  belgilanadi.  U  ES  kompleksning  dissotsiyalanish 
konstantasi  hisoblanadi.  Substrat  qancha  mustahkam  bog`langan  bo`lsa,  ES 
shunchalik  sekinlik  bilan  E  va  S  ga  parchalanadi,  demak,  bunday  substrat 
fermentning faol markaziga yuqori darajada  va aksincha bo`lishi mumkin. 
Reaktsiya  tezligining  substrat  kontsentratsiyasiga  bog`liqligi  giperbola 
grafikli  ko`rinishida  Mixaelis  egri  chizig`i  deyiladi.  Egri  chiziq  substrat 
kontsentratsiyasini 
oshishi 
ferment 
molekulalari 
faol 
markazlarini 
to`yinganligini  ko`rsatadi.  Bu  grafik  ferment-substrat  kompleksini  hosil 
bo`lishini maksimumiga mos keladi va  reaktsiyaning maksimal tezligi  – V
max
∙ 
K
m 
 oson topiladi.