Учебно-методическое пособие для самостоятельной аудиторной и внеаудиторной подготовки

Модифицированные аминокислоты
Непосредственно в синтезе белков организма человека принимают участие только 20 аминокислот, представленных в рис.2. Однако некоторые белки имеют нестандартные модифицированные аминокислоты - это производные некоторых из них (рис. 3).
Например, в молекуле коллагена (фибриллярного белка межклеточного матрикса соединительной ткани) присутствуют остатки гидроксипроизводных лизина и пролина – 5-гидроксилизин и 4-гидроксипролин.
Модификация аминокислотных остатков в полипептидных цепях белков обычно осуществляется уже после трансляции (синтеза белка). Введение дополнительных функциональных групп в структуру аминокислот придаёт белкам свойства, необходимые для выполнения ими специфических функций. Например, γ-карбоксилирование остатков глутаминовой кислоты является одной из реакции синтеза белковых факторов системы свёртывания крови. Появление дополнительной карбоксильной группы в боковом радикале глутаминовой кислоты (формируется фрагмент с двумя близко лежащими карбоксильными группами) в структуре определенного фактора системы коагуляции крови способствует его связыванию с ионами Са²⁺. Такой контакт выполняет задачу активации фактора коагуляции, что способствует в конечном результате обеспечению нормальной скорости образования фибрина, формирующего тромб при коагуляции крови. Нарушение γ-карбоксилирования глутамата приводит к снижению свёртываемости крови.

Рис. 3. Модифицированные аминокислоты, найденные в составе белков


Физико-химические свойства аминокислот
Амфотерность является основным физико-химическим свойством аминокислот (рис. 4).
Понятие амфотерность означает, что вещество сочетает в себе свойства как кислот, так и оснований. В водном растворе аминокислоты одновременно ведут себя как кислоты – доноры протонов и как основания – акцепторы протонов. Данное свойство аминокислот определяет амфотерные свойства белков. Амфотерные свойства глобулярных белков крови обеспечивают их участие в регуляции кислотно-основного равновесия крови.

Рис. 4. Амфотерность аминокислот обеспечивается благодаря возможности образования биполярного иона аминокислоты.

Если общий заряд молекулы аминокислоты равен 0, то аминокислота находится в изоэлектрическом состоянии. Величина рН, при которой заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ, pI). Значение изоэлектрической точки зависит от строения радикала аминокислоты:

• 
  ИЭТ большинства гидрофобных аминокислот находится в диапазоне рН от 5,5 (фенилаланин) до 6,3 (пролин),
  
• 
  ИЭТ кислых аминокислот - для глутамата 3,2, для аспартата 2,8,
  
• 
  ИЭТ основных аминокислот - для гистидина 7,6, для аргинина 10,8, для лизина 9,7.