Учебно-методическое пособие для самостоятельной аудиторной и внеаудиторной подготовки

Третичная структура
Третичная структура – это укладка полипептидной цепи в определенном объёме пространства, например в глобулу (напоминает шар). Благодаря третичной структуре происходит еще более компактное формирование цепи (рис. 16).

Рис. 16. Схематичное представление укладки полипептидной цепи в третичную структуру

Наряду с α-спиралью и β-структурой в третичной структуре обнаруживаются неупорядоченные фрагменты цепи, занимающие значительную часть молекулы. В разных белках наблюдается разное соотношение типов структур. Например, инсулин содержит 52% α-спирали и 6% β-структуры, трипсин – 14% α-спирали и 45% β-структуры.
Типы связей, возникающие между радикалами аминокислотных остатков и стабилизирующие третичную структуру:

• 
  водородные – между НО-, СООН-, NH₂-группами радикалов аминокислот,
  
• 
  дисульфидные – между остатками цистеина,
  
• 
  гидрофобные (Ван-дер-Ваальсовы) – между радикалами неполярных алифатических и ароматических аминокислот,
  
• 
  элетростатические взаимодействия – между СОО^–-группами глутамата и аспартата и NH₃⁺-группами лизина и аргинина,
  
• 
  псевдопептидные – между дополнительными СОО^–-группами глутамата и аспартата и дополнительными NH₃⁺-группами лизина и аргинина.
  

Четвертичная структура
При наличии в молекуле белка более чем одной полипептидной цепи, рассматривается его четвертичный уровень организации.
После формирования у каждой полипептидной цепи (протомер) третичной структуры (субъединица) происходит взаимодействие субъединиц между собой за счёт дисульфидных, ионных связей с формированием олигомера – это и есть четвертичная структура. Однако конформация олигомера может представлять из себя либо опять глобулу (смотри структуру гемоглобина, рис.17), либо фибриллу (смотри структуру коллагена).

Рис.17.Гемоглобин – белок эритроцитов состоит из четырёх гемсодержащих глобулярных субъединиц – 2 α-субъединицы и 2 β-субъединицы в гемоглобине взрослых.