Harakatning muskulli va muskulsiz formalari Reja

Rasm. 8.1.1. Muskul tolasi miofibrillalari struktura ko’rinishi sxemasi.
Mushaklar mexanikasi
Muskul tolasining qisqarish jarayonini L.Xaksli, J.Xanson va M.Xaksli kabi olimlar tomonidan yaratilgan sirpanuvchi tolalar nazariyasi tushuntiradi. Ammo bu nazariya miozin ko’prikcha boshchalarining aktin tola bilan bog’lanishi va undan ajralishi jarayonini to’la ochib bermaydi. Devis tomonidan bu jarayon quyidagicha tushuntiriladi. Ya’ni aktin va miozin molekulasi o’rtasida hosil bo’luvchi ko’prikchalar miozin molekulasi oxiridagi spiral holatda o’ralgan polipeptid zanjirdan iborat bo’lib, bu strukturaning hosil bo’lishi juft manfiy zaryadlarning o’zaro itarilishi natijasida kelib chiqadi. Bu zaryadli qismlardan biri ATF aza fermenti faolligiga ega ko’prikcha asosida, yana biri esa ko’prikcha oxirida, ATF molekulasining miozin bilan birikkan sohasida joylashadi. Muskul tolasi qisqarishi jarayonida Sa²⁺ ionlari ko’prikcha oxiridagi ATF bilan aktin tolasida joylashgan ADF molekulasi o’rtasida bog’lanish hosil qiladi va ATF dagi manfiy zaryad neytrallanadi. Natijada elektrostatik itarilish kuchlari yo’qolib, ko’prikcha polipeptid zanjiri vodorod va gidrofob bog’lar hisobiga α-spiral ko’rinishga keladi. Ko’prikcha qisqarib aktin tolaning so’rilishiga olib keladi. Qisqargan ko’prikchaning ATF molekulasiga ega bo’lgan uchi bu holatda ATF ning faol markazi turgan asosga yaqinlashadi. Bu faol markaz ta’sirida ATF parchalanadi va natijada aktomiozin bog’lanish yo’qoladi. So’ngra kretinfosfat gidrolizlanishi ko’prikchada ATF ning qaytadan sintezlanishiga va uning uchida manfiy zaryad hosil bo’lishiga olib keladi. Bu zaryad ta’sirida fiksatsiyalangan manfiy zaryaddan ko’prikchaning asosida itarilib, α-spiralning cho’zilishiga olib keladi. So’ngra aktin tolasining keyingi qismi bilan yangi ta’sir uchun sharoit yaratiladi.
Miozin tolalari tarmoqlanib, har qaysisi taxminan 150 miozin molekulasidan tashkil topgan ko’prikcha boshchalarini hosil qiladi. Bu boshchalar miozin tolasini aktin tolasi bilan bog’lab turadi. Ko’ndalang ko’prikchalarning boshchalari eshkaksimon harakat qilib, aktin tolasini miozin tolasi oralig’iga siljitadi. Ko’prikchalar harakatlarining amplitudasi 20 nm, chastotasi sekundiga 5-50 tebranishni tashkil etadi. Ko’ndalang ko’prikchalar faollashganda bir-biridan alohida tarzda dastlab aktin tolasiga ulanib uni tortadi, so’ngra undan ajralib, yana birikish imkoniyatini tug’diradigan sharoitni “kutib” turadi. Ko’prikchalar asinxron ravishda harakatlansada, ular juda ko’p bo’lganidan vujudga keladigan tortish kuchi qisqarish davomida bir me’yorda saqlanadi (rasm 9.1.2; 9.1.3).
Tinch holatda ko’prikcha energiyani o’zida to’playdi, lekin aktin tolasi bilan birika olmaydi, ular o’rtasida joylashgan troponin oqsil globulasi bilan birikkan tropomiozin oqsil molekulasi ipi bunga xalaqit beradi. Muskul faollashganda muskul hujayrasi mioplazmasida erkin Sa²⁺ ionlari miqdori ortadi va troponin oqsili kaltsiy ioni bilan birikib, o’z konformatsiyasini o’zgartiradi, natijada tropomiozin oqsil ipini surib, faol markazni ishga tushiradi hamda ko’ndalang ko’prikchalarning aktin tolasi bilan birikishiga imkoniyat tug’diradi. Birikish natijasida ko’prikchaning konformatsiyasi keskin o’zgaradi, uning boshchasi ma’lum burchak ostida egiladi, natijada aktin tolasi 20 nm masofaga suriladi. Bu jarayon uchun sarflangan energiya fosforlangan aktomiozin tarkibidagi makroergik fosfat bog’lanish hisobiga ta’minlanadi. ATF-aza faolligiga ega bo’lgan aktomiozin makroergik fosfatlar parchalanishini ta’minlaydi.