Ферментатив катализ

Ферментатив катализ
Ферментатив катализ одамлар томонидан минг йиллар давомида, "катализ"тушунчасининг ўзи пайдо бўлишидан анча олдин ишлатилган. Сут кислота маҳсулотлари, пишлоқ, хамир, шароб, бўёқлар ва бошқа маҳсулотлар тайёрлаш ферментатив жараёнлар фойдаланишни иштирок етди. Бу жараёнларнинг технологияси авлоддан-авлодга ўтиб, емпирик жиҳатдан мукаммалликка тобланган. Ферментатив катализ ҳаёт еволюциясида ва мураккаб биологик тизимларнинг (шу жумладан, одамларнинг) пайдо бўлишида муҳим рол ўйнаган деб ҳисобланади.
Ферментлар (ферментлар) – биологик катализаторлар ўзига хос хусусиятларга ега: реаксия марказига юқори маҳсулдорлик ва таъсирнинг ўзига хослиги билан боғлиқ селективлик. Ферментлар жуда юмшоқ шароитларда ишлайди, атмосфера босими ва 40 ° с гача бўлган ҳароратларда биологик тизимларда сувли еритувчилар ва кучли кислоталар ва асослар йўқ ( пҳ ≈ 7 ). Мисол учун, уреаза ферменти бошқа амидларга еътибор бермасдан, фақат карбамид молекулаларини гидролизлайди ва бу анъанавий кислота катализаторларига қараганда анча самарали бўлади (жадвал).

Жадвал
Ва субстрат-буюртма Иккинчи тезлик, мол-1*с-1 Ҳарорати, оc реакция Катализаторлар доимий

Ефирларнинг гидролизи
Етил Benzoate
Н-Бензоил-Л-Тирозин Етил Ефири

Ҳ3О+
Чймотрйпсин

9,0∙10-5
1,9∙104

54
25

Аденозин triphosphate ҳамда Hydrolysis (АТП ) Ҳ3О+
4.7×Myosin 10-6
8,2∙106 40
25
Hydrolysis amides ўзбекистон
Бензамиде
Н-Benzoyl amide-
Л-Тирозин
Уразимуратов
Ҳ3О+
Чймотрйпсин
Ҳ3О+
Уреасе
2,4∙10-6
14,9
7,4∙10-6
5,0∙106
52
25
62
21
Ферментларнинг номенклатурасига оид халқаро қоидалар, бажарадиган вазифаларига қараб, ҳар бир синф (жадвал) ичида тегишли кичик синфларга ега олтита асосий синфни ажратиб кўрсатади.

Жадвал
Синф. Функция Қуйи Синфлари Синфи, Функция Қуйи Синфлари

1. Охидоредуcтасес
Функсионал гуруҳларнинг оксидланиш-қайтарилиш ўзгаришларини катализлаш (кичик синфларга қаранг) СН-ОН
C=О
СН-СН
Ч-НҲ2
Ч-ТИРНОҚ ОЛИШ
(Ф)Ҳ 2 ОРТИҚ. Trans-ферасес
Қуйидаги гуруҳларни ўтказинг (суб-синфларга қаранг) битта углерод қолдиқлари
алдегид ва кетонларнинг қолдиқлари
аcйл қолдиқлари
глйcосйл қолдиқлари
алкил (Ч3 дан ташқари) ва арил гуруҳлари
азотли гуруҳлар
фосфорли гуруҳлар

3. Ҳйдроласес

Қуйидаги синфларнинг гидролиз бирикмалари (қуйи синфларга қаранг) ефирлар
гликозид бирикмалари
ester ва тҳиоестерс
C-Н облигациялар пептид занжирлари
, пептидиc 4 кўра бошқа. Лясе
Қўш бог ъ ҳосил бўлиши билан гуруҳларни ажратиб олинг ва гуруҳларни қўш боғларга бириктиринг (кичик синфларга қаранг) C-C
C-О
C-Н
C-С
C-Ярим Йиллигидаги Кўрсаткичлари
5. Исомерасес
Раcемасе ва епимеразанинг турли хил изомерланиш реакциялари (кичик синфларга қаранг) амалга оширилади
цис-trans-исомерасес
intramolecular intramolecular охидоредуcтасес
трансферлар
intramolecular лясес 6. (Сйнтҳетасес Лигасес )
АТП нинг ажралиши билан бир вақтда облигациялар ҳосил қилади (кичик синфларга қаранг)
C-О
C-С
C-Н
C-C

Қуйидаги жадвалда сиз ўз номлари билан аллақачон маълум ферментларни турли орқали ҳаракат ёрдам бериши мумкин.

Ferment фаол марказида бу оқсилнинг аминокислота қолдиқларини ташкил етувчи функсионал гуруҳлар тўпланган глобуляр оқсил бўлиши мумкин. Бошқа ҳолларда, фаол сайт протез гуруҳи кучли оқсил занжири (масалан, липоик кислота) ёки кучсиз боғланган коензим (масалан, АТП) билан боғланган ўз ичига олади. Умуман ferment ҳолоензим деб, коëпинча олиб ташлангандан кейин қолган нарсалар еса апоензим деб аталади.
Катализаторлар-ферментларни танлаш талабларига мувофиқ улар қуйидаги гуруҳларга бўлинади::
1. Коëпчилик ферментлар - оддий гидролазалар, лязалар ва изомеразалар.
2. Коензим бўлишини талаб қилмайдиган ферментлар (кучли боғланган протез гуруҳи, масалан, флавин ёки пиридоксал) - трансаминазалар, пероксидазалар ва бошқалар.
3. Коëпинча регенерацияни талаб қиладиган ферментлар, одатда АТП ёки НАД (Ф)Ҳ-масалан, киназалар, кўпчилик оксидоредуктазалар.
4. Кўп ферментли тизимларда содир бўладиган ферментлар.
Биринчи гуруҳ ферментлари саноат миқёсида ҳали ҳам кенг қўлланилади (л-аминокислоталар синтези, 6-аминопеницил кислота, глюкозанинг фруктозага изомерияси ва бошқалар.). Ферментларнинг қолган гуруҳлари махсус шартларни талаб қилади ва фақат лаборатория синтезларида ишлатилади.
Ферментлар нима ва қандай омиллар уларни самарали ишлайди?
Изоҳ шуки, ferment фаол марказ деб аталувчи марказни ҳосил қилиш ва унда ўзига хос муҳит яратиш қобилиятига ега бўлиб, унда катализланаётган реаксиянинг бориши еритмага нисбатан номутаносиб равишда тезроқ содир бўлади.
Фаол марказда субстратнинг ўзига хос боғланиши содир бўлади. Масалан, глюкозани ачитқи билан спиртга ачитиш 12 дан ортиқ ферментларнинг иштирокини талаб қилади, уларнинг ҳар бири ўз вазифасини бажаради. Бу фақат юқори ўзига хослик туфайли мумкин.
Мутлақ ўзига хослик-бир аниқ субстратга нисбатан ўзига хослик (уреаза-карбамид; галактокиназа АТП дан фосфатни фақат Д-галактозага ўтказади, лекин унинг stereo изомерлари Д-глюкоза ва Д-маннозага емас );
мутлақ гуруҳий ўзига хослик-маълум синф субстратларига хослик (спиртлар, алдегидлар, ефирлар ёки ефирлар). Шундай қилиб, протеолитик ferment пепсин пептид боғининг гидролизи учун хосдир. Спиртли деҳидразе фақат спиртларни оксидлайди ва сут деҳидразе-фақат α-гидроксидлар;
нисбий гуруҳий ўзига хослик-ferment афзал бирикмаларнинг бир синфига таъсир қилади, балки бошқа синф вакилларига маълум даражада таъсир етиб, уларни асосий синф вакилларига нисбатан паст суръатларда айлантириши мумкин. Трипсин пептид ва ester ришталарини бузишга қодир.
Оптик ўзига хослик кўпчилик ферментларнинг маълум бир оптик фаолликка ега бўлган моддалар билан таъсирлашиш умумий хусусиятидир.
Ферментларнинг асоси оқсиллардир, шунинг учун ферментлар кимёвий реакцияларни катализлайдиган оқсиллардир. Ферментлар 19-асрнинг 30-йилларида кашф етилган ва бу таърифга келиш учун тахминан юз йил керак бўлди. Ҳар бир оқсил ferment бўла олмайди. Ташқи шаклда оқсиллар чизиқли (фибриллар) ва глобуляр бўлади. Фақат глобуляр оқсиллар ферментлар бўлиши мумкин. Оқсиллар полипептидлар, яъни пептид бог ъ билан боғланган аминокислота қолдиқларидан иборат полимерлар. Дипептид ҳосил бўлиш реаксияси қуйида кўрсатилган. Барча табиий оқсиллар тахминан 20 турли аминокислоталардан қурилган
НҲ2-Ч-CООҲ + Ҳ2Н-Ч-CООҲ → НҲ2-Ч-CО-ҲН-Ч-CООҲ + Ҳ2О
Х1 Х2 Х1 Х2
каталитик хусусиятлар камида 5000 моляр массага ега бўлган полипептидлар (оқсиллар) томонидан кўрсатилиши мумкин.
Оқсилларнинг тузилиши уч хил даражага ега.
Бирламчи структура полипептид занжирини ҳосил қилувчи аминокислота қолдиқлари кетма-кетлиги билан аниқланади.
Оқсилнинг иккиламчи тузилиши полипептид занжирининг турли қисмларида жойлашган турли аминокислота қолдиқларига мансуб гуруҳлар ўртасида пайдо бўладиган қўшимча боғланишлар билан аниқланади. Бу боғларга водород, електростатик, координацион, гидрофоб-гидрофоб ва Ван-дер-Ваалс ўзаро таъсирлари киради. Қўшимча боғлар ҳосил бўлиши натижасида полипептид занжирнинг алоҳида бўлимлари α-геликтлар, илмоқлар ва β-ипларни ҳосил қилади.
Оқсилнинг учламчи структураси полипептид занжирининг алоҳида бўлимларини доменлар деб аталувчи нисбатан автоном глобуляр формацияларга катнашиши натижасида ҳосил бўлади. Учламчи структуранинг охирги шаклланиши алоҳида доменлар ўртасида содир бўладиган ўзига хос ўзаро таъсирларга боғлиқ бўлиб, уларнинг ҳар бири мустақил равишда қулайди. Узоқ полипептид занжирлар одатда ҳажми 150 amino кислоталар қолдиқлари ўртача миқдорида, сезиларли даражада ўзгаради бир неча доменлар, ҳосил қилади. Доменлар ўртасидаги ўзаро алоқалар глобаллашувнинг шаклланишига олиб келади.
Доменлар домендаги аминокислота қолдиқлари ўртасидаги ўзаро таъсирлар сони қўшни доменлар ўртасида сезиларли даражада ошиб кетиши билан тавсифланади. Шу туфайли, Inter-домен ҳудудлари ҳал қилувчи нисбатан осон ва бир неча сув молекулалари, шу жумладан, 20-30 куб angstrom ҳажми билан бўшлиқларни ўз ичига олади. Алоҳида доменларни қуришнинг "архитектура тамойиллари" турлича бўлиб, уларнинг турли вазифаларига боғлиқ бўлиши мумкин.
Кўп доменли (кўп ҳолларда икки доменли) ферментларнинг фаол марказлари одатда доменлараро минтақада жойлашган. Шундай қилиб, ҳар бир домен реакция иштирокчиларининг боғланишига ёрдам беради.
Доменлар ўртасидаги чегарада фаол марказнинг жойлашишининг муҳим натижаси субстратларнинг боғланиши оқибатида конформацион ўзгаришлар пайтида доменлар ўзаро ҳаракатга ўтиши туфайли молекуланинг бу минтақасининг мослашувчанлигини, ҳаракатчанлигини таъминлашдир.
Биологик катализатор молекуласининг катталиги (яъни полипептид занжирининг узунлиги) билан функсиясининг мураккаблиги ўртасида бевосита муносабат мавжуд. Функционал хусусиятлари мураккаблиги туфайли икки каталитик доменлар ўртасида интерфейси фаол маркази шакллантириш, ҳам еришилади, ва туфайли фаолиятини тартибга солиш учун масъул қўшимча доменлар пайдо. Лизозим ва гликоген фосфорилаза каби ферментлар ҳам гликозид бог ъ ажралиш реаксияларини катализлайди-да, ҳажми кескин фарқ қилади (аввалги 129 аминокислота қолдиқлари ва иккинчисида 842). Гликоген фосфорилаза молекуласи" оғирлик " нинг функционал маъноси ташқи муҳитдан келаётган сигналларга мувофиқ фаол марказ ишини мувофиқлаштириш учун қўшимча қобилият беришдир (метаболитлар, асаб ва гормонал сигналларнинг концентрацияларининг ўзгариши).
Ферментларнинг юқори самарадорлигини белгиловчи омилларга қуйидагилар киради:
1. Консентрация таъсири.