«биоинформатикага муқаддима»

 
 Учта янги биолигик фанни ўзоро боғлиқлиги. 
Геномика ва биоинформатика хақида юқорида тўхталиб ўтган эдик. Протеомика –
оқсиллар ва уларнинг тирик организмдаги ўзоро таъсирини ўрганувчи фан ҳисобланади 
(протеом -организмдаги барча оқсилларнинг йиғиндиси) . Протеомика қуйидаги 
бўлимларга бўлиб ўрганилади: структуравий протеомика, функционал протеомика ва 
амалий протеомика.
Структуравий протеомика. Турларнинг хилма-ҳиллиги биологиянинг ўзига хос 
томонларидан бири хисобланади. У биологиянинг барча тузилмаларида ҳам кўзга 
ташланади (биологик турлар, морфология, молекулаларнинг кимѐвий структураси, 
бошқарув жараѐнлар тармоғи ва ҳ.к.). Бу тушунчани оқсилларга нисбатан тўлиқ қўлласа 
бўлади. Уларнинг тузилиши қай даражада турли бўлиши хозирги кунгача тўлиқ 
ўрганилмаган. Битта оқсил молекуласидаги аминокислоталар сони 2 тадан бир неча ўн 
минггача бўлиши мумкин. Протеом ҳақида маълумотга эга бўлиш учун аввал уларни 
ажратиб, бошқа моддалардан тозалаб олиш керак. Бутун организмдаги оқсиллар сони 

---

катта бўлгани учун одатда организмнинг маълум қисми (орган ѐки тўқима) олинади ва 
турли усуллар билан оқсил компоненти ажратиб олинади. 200 йиллик тарих мобайнида 
оқсилларни ажратишнинг турли туман усуллари ишлаб чиқилган –оддий туз ѐрдамида 
чўктиришдан тортиб, бу моддаларнинг физик –кимѐвий хусусиятларни инобатга олувчи 
замонавий усулларгача. Индивидуал оқсилнинг тоза фракцияси ажратиб олинганидан 
кейин уларнинг кимѐвий структураси ўрганилади.
Структуравий протеомикада бир йўла бир нечта структуралар аниқланади. Бу ишни 
амалга ошириш учун махсус жараѐнлар цикли ва унга мос қурилмалар ишлаб чиқилган 
(Протеомик тажрибалар учун қурилмаларнинг тўлиқ йиғилмаси тахминан бир миллион 
долларни ташкил этади).
 Протеомика 
инструментлари намуна тайѐрлашдан тортиб структурани 
аниқлашгача бўлган лаборатория циклини ўз ичига олади. Ажратиб, тозалангандан кейин 
икки ўлчамли электрофорез ѐрдамида оқсиллар ажратилади. Бунда ажралиш икки 
йўналишда амалга ошади: биринчисида турли молекуляр оғирликка эга бўлган оқсиллар 
ажратилса, бошқасида –электр зарядига қараб ажралади. Натижада махсус ташувчида бир 
хил гурухга кирувчи молекулалар жамланади ва микроскопик доғлар вужудга келади, 
бунда ҳар бир доғда фақат бир хил молекулалар бўлади. Доғларнинг сони бир неча 
мингни ташкил этиши мумкин, уларни тадқиқ этиш учун автоматик қурилмалардан 
фойдаланилади. Сўнгра доғлар танлаб олиниб, уларда жойлашган моддалар мураккаб 
физик қурилма –масс-спектрометрга жойлаштириб, уни ѐрдамида ҳар бир оқсилнинг 
бирламчи структураси аниқланади. 
Оқсилнинг бирламчи структурасини геномика ва биоинформатика усулларини 
қўллаган холда ҳам аниқлаш мумкин. Зардоб албуминининг тўлиқ ген кетма –кетлиги 610 
та аминокислота қолдиғини кодловчи 1830 азот асосларидан ташкил топган. Ушбу ген 
барча қолган генлар сингари АТГ кодонидан бошланади. Бу кодон метионинни 
синтезлайди ва бирорта стоп-кодон билан якунланади, юқоридаги холатда ТАА. Шу 
тариқа 609 та қолдиқдан иборат структура кодланади. Аммо бу структурани тўлиқ 
албумин молекуласи деб бўлмайди. Ундаги бошланғич 24 аминокислота қолдиғи сигнал 
пептидлари деб юритилиб, молекуланинг ядродан ситоплазмага чиқишида узилиб тушади, 
шундан кейин албумин структураси шаклланади. Натижада мазкур молекула 385 
аминокислота қолдиғидан иборат бўлиб қолади.