Аниқлаган ва

E+ S →ES +I →ESI





21.Qulf-kalit modeli va industirlangan to’g’ri kelish modellarini tushuntiring.
Fermentlarning spestifikligi tirik organizmga xos bo‟lgan hususiyatlardan hisoblanadi. Spestifiklik fermentning substratga
bo‟lgan selektiv (saralash) xususiyatidir. Fermentlarning spestifiklik faoliyati deyilganda substrat faol markazga kelganda xuddi kalit qulfga tushgandek mos kelish kerak. Bu ramziy o‟xshatish 1894 yilda E.Fisher tomonidan aytilgan.

Olim fermentni mustahkam struktura, faol markazni esa substratning “qolipi” deb atagan. Mazkur g`oya fermentlarning guruhli spestifiklik tushunchasiga mos kelmaydi. Ya‟ni, bitta qulfga (faol markaz) bir necha kalit (substratlardagi) mos kelmasligi tushuniladi.Bunday nomutanosiblikni tushuntirishda XX asrning 50-yillarida D.Koshland ismli olim “majburiy moslashuv” degan g`oyani ilgari surgan. D.Koshland nazariyasiga asosan ferment o‟ta mustahkam qurilma bo‟lmasdan, balki elastik, qayishqoq va o‟zgaruvchan bo‟lib, substrat faol markazga kelganda uning shakli o‟zgarib, har xil ligandlarga moslasha olishi mumkin. Bu jarayonni xuddi qo‟lqop va qo‟lga o‟xshatish mumkin. “Majburiy moslashuv” nazariyasi amaliyotda o‟z tasdig`ini topgan.

• 
  Fisher modeli
  

• 
  1959 yilda Koshlend “qulf va kalit” gipotezasiga o`zgartirish kiritdi. U ferment va substrat o`rtasida dinamik o`zgarish bo`lishini ko`rsatib berdi.
  
• 
  Substrat ferment bilan bog`langanda ferment molekulasida qandaydir o`zgarishlar yuzaga keladi.
  
• 
  Fermentning faol markazini tashkil etgan amiunokislotalar ma’lum shaklni egallaydi va ferment o`z vazifasini bajarishiga yordam beradi.
  
• 
  Qo`lga qo`lqop kiyganda shaklning o`zgarishi bu hodisaga analogi holat hisoblanadi.
  

• 
  Koshlend modeli.
  

• 
  Koshlendning fikriga ko`ra ferment molekulasi qattiq emas, aksincha yumshoq, cho`ziluvchan bo`lib, fermentning konfiguratsiyasi va uning faol markazi substratlar yoki boshqa ligandlar birikishi jarayonida o`zgaradi. Faol markaz –substratni yopishtiruvchi emas, balki substrat unga birikish vaqtida mos keluvchi shaklni qabul qilishga majburlaydi (shuning uchun ham “majburiy moslik” deb nomlanadi).
  
• 
  “Majburiy moslik” farazi bir qator fermentlarning substratga birikishidan keyin faol markazning funktsional guruhlarining joylashishini o`zgarishi qayd etilgandan so`ng tajribada o`z tasdig`ini topdi.
  
• 
  Induksiyalangan muvofiqlik modeli
  
• 
  1958 yilda Daniel Koshland kalitni blokirovka qilish modelini o'zgartirishni taklif qildi. Fermentlar asosan qattiq emas, ammo moslashuvchan molekulalardir. Fermentning faol joyi substratni bog'lashdan keyin konformatsiyani o'zgartirishi mumkin. Faol markazning aminokislotalarning lateral guruhlari fermentga uning katalitik funktsiyasini bajarishga imkon beradigan pozitsiyani egallaydi. Ba'zi hollarda, substrat molekulasi faol joyda bog'langanidan keyin ham konformatsiyani o'zgartiradi. Kalitni blokirovka qilish modelidan farqli o'laroq, induktsiya qilingan yozishmalar modeli nafaqat fermentlarning o'ziga xosligini, balki o'tish holatini barqarorlashtirishni ham tushuntiradi. Ushbu model qo'lqop deb ataladi.
  

22.Enzimologiya fanining amaliy ahamiyati, ishlatilish sohalari.

Amaliy enzimologiya fanining yutuqlari asosida hozirgi kunda 2000 dan ortiq fermentlar toza holda ajratib olingan. Fermentlar va noorganik katalizatorlar umumiy kataliz qoidalari asosida faoliyat ko‟rsatib, ular o‟rtasida o‟xshash xususiyatlar bor:

• 
  Energetik imkoniyati bor reakstiyalarni kataliz qiladilar
  
• 
  Reakstiya jarayonida miqdoriy o‟zgarish kuzatilmaydi;
  
• 
  Reakstiya mahsulotlariga ta‟sir qilmaydilar. Fermentlar bir necha xususiyatlari orqali noorganik katalizatorlardan farq qiladilar:
  
• 
  Fermentlarning noorganik katalizatorlardan asosiy farqi, ular kimyoviy tarkibi bo‟yicha oqsillardir.
  
• 
  Fermentlar “yumshoq” sharoitda, (past harorat, normal bosim, ma‟lum RN qiymatiga ega bo‟lgan muhit) eng yuqori faollikka ega bo‟ladi. Fermentning yagona molekulasi bir minutda substratning bir mingdan bir milliongacha bo‟lgan molekulasini katalizlaydi. Bunday reakstiya tezligi noorganik katalizlarda kuzatilmaydi.
  
• 
  Har bir ferment faqat aniq bir reakstiyaning yoki moddaning hosil bo‟lishi yoki parchalanishini katalizlaydi.
  
• 
  Fermentlarning reakstiya faolligi boshqarilishi mumkin, neorganik katalizatorlarda bu amaliyotni bajarish mumkin emas.
  
• 
  Fermentlar termolabil bo‟lib, kislota va ishqorlar ta‟sirida tez faolligini yo‟qotadi. Fermentlarning eng faol nuqtalari 40-500S atrofida bo‟ladi.
  
• 
  Fermentlarning faolligiga aktivator va ingibatorlar ta‟sir qiladi.
  

• 
  Fermentativ reakstiyalar, ularning ketma-ketligi muayyan vaqt va makonda genetik tizim orqali rejalashtiriladi.
  

Mikroorganizmlar fermentlaridan xalq xo„jaligining turli xil sohalarida foydalanish juda ham istiqbollidir. Hozirgi vaqtda mikroorganizmlardan olingan ferment preparatlari sanoatning ko„p sohalarida qishloq xo„jaligida va tibbiyotda qo„llanilib kelinmoqda (1 – jadval). Pivo va vino tayyorlashda solod o„rniga zamburug„ning amilaza fermentidan foydalaniladi. Bu ishlab chiqarishni arzonlashtiradi va g„alla harajatini kamaytiradi. SHunga o„xshash amilaza eriydigan kraxmal, dekstrin olish uchun ham ishlatiladi. Amilaza fermenti bilan berilgan, sabzavot va mevalardan olingan mahsulotlar o„zining tarkibida ko„p miqdorda qand moddalari saqlaydi va yaxshi hazm bo„ladi, ayniqsa, bu bolalarga foydalidir. Non va non mahsulotlari tayyorlashda amilaza xamirini achishini tezlashtiradi va nonning sifatini yaxshilaydi. Konditer sanoatida achitqi zamburug„ining invertazasidan (saxarozasi) foydalaniladi, saxarozani glyukoza va fruktozaga aylantrib beradi, u saxarozani yuqori miqdorida kristallashining oldini oladi. Zamburug„larning pektinazasi meva va uzum sharbatini tindrish uchun ishlatiladi. Vino ishlab chiqarishda uzum sharbati chiqish miqdorini ko„paytrish uchun va kofe ishlab chiqarishda qo„llaniladi. Glyukoamilazadan pivo tayyorlash sanoatida pivodan dekstrin qoldig„ini tozalash uchun ishlatiladi. Glyukoizomeraza saxarozani o„rniga glyukoza – fruktozali sharbat olishda foydalaniladi. Laktoza, laktozasiz sut olish uchun ishlatiladi. Laktozalar yordamida tarkibida ko„p miqdorda laktoza bo„lgan sut zardobidan qand (glyukoza, galaktoza) olinadi. Zamburug„larni glyukozaoksidazasi katta ahamiyatga ega, chunki bular oziq – ovqat mahsulotlarini glyukoza qoldig„idan va molekulyar kisloroddan ozod qiladi va bu bilan ularni saqlash muddatini uzaytiradi. Glyukozaoksidazani tuxum kukuniga, mayonezga, pivoga ularni uzoq muddatga saqlash uchun ma‟lum miqdorda qo„shiladi. Bu ferment yordamida askarbin kislotasining (S – vitamin) oksidlanishi sekinlashadi.

Sellyuloza preparatidan kartoshkani qandlashtirishda, kartoshka va g„alladan kraxmal olishda, suv o„tidan agar – agar chiqarishni ko„paytrishda, sabzavot pastasi tayyorlashda, sitrus mevalari qobig„ini ajratiщda foydalaniladi. O„simlik sellyulozasini qandgacha parchalashda ishlatilmoqda. Mikroorganizmlardan olingan proteolitik fermentlar pishloq tayyorlashda, uni quyiqlashtirish uchun ishlatiladigan renin o„rnini bosishi mumkin, keyinchalik ulardan go„shtni yumshatish (tendirizatsiya) uchun foydalanila boshlandi. Bundan tashqari baliq tuzlanganda uning pishishini tezlatish, vino va vino tayyorlashda ishlatilmoqda. Lipaza sutni quruq holda ishlab chiqarishda o„z o„rnini topgan, pishloq tayyorlashda, uning pishishini tezlashtirish uchun, pishloqqa maxsus ta‟m va yoqimli hid berish uchun ishlatiladi. To„qmachilik sanoatida mikroorganizmlarning fermentlari zig„irning samoniga ishlov berib, undan tola olish uchun ko„pdan beri va keng qo„llanib kelinmoqda. Zig„irni namlash jarayonida ishtrok etadigan asosiy mikroorganizm sifatida Clastridium turkumiga kiruvchi anaerob bakteriya tan olingan. Namlash vaqtida ketayotgan jrayonda zig„ir samonidan pektin moddasi parchalanadi va uning tolasi ajralib chiqadi. Teri ishlab chiqarish sanoatida mikrob proteaza fermenti terini oshlashda va uni mayinlashtirishda ishlatiladi. Tarkibida proteaza va lipaza bo„lgan kompleks preparatni ishlatish natijasida jarayon tezlashadi va yuqori sifatli jun olish imkoniyati vujudga keladi. YUvish vositalari ishlab chiqarishda mikrob fermentlari keng miqyosda qo„llanilmoqda. Odatda ularga proteolitik, amiliolitik va lipolitik faollikka ega bo„lgan Bac.subtilis fermentlari qo„shiladi. Preparatlar sirtqi faol moddalar bilan birgalikda ishlatiladi. Tarkibida ferment bo„lgan yuvish vositalari yuvish muddatini qisqartiradi, to„qimalarni saqlanish qobilyatini uzaytiradi, chunki yuvish 40 – 600 S dan oshmagan haroratda olib boriladi. Fermentlarni qisholoq xo„jaligida qo„llanilishi ikki yo„nalishda olib borilmoqda: 1. hayvonlarni oziqasida foydalaniladi. 2. ferment bilan oziqaga ishlov berib, ularni hazm bo„lishini oshiriladi. Aspergillus oryzae ni oziqa muhiti yuzasida o„stirish usuli bilan amilorizin – preparati olinadi, bu asosan o„stirilgan zamburug„ning qurigani bo„lib, tarkibidan – amilaza, dekstrinaza, maltoza, glyukoamilaza va proteaza bo„ladi. Glyukovamorin – kepakda o„stirilgan Aspergillu awamori kulturasining qurigani, tarkibiy qismi – amilaza, dekstrinaza, maltoza, glyukoamilaza, nordon proteinaza va gemitsellyulozadan iborat. Amilosubtillin preparati tarkibida –
amilaza, proteaza, – glyukonaza va lizis qiluvchi fermentlar bo„ladi. Mikrob fermentlari tibbiyotning turli xil sohalarida terapevtik vosita sifatida va klinik analizlarni olib borishda qo„llaniladi. YAllig„lanish jarayonlarini va kuyishni davolash uchun proteinaza preparatlari qo„llaniladi. Odam organizmida ayrim fermentlarni sintezlanishi buzilganda, alohida va kompleks holda fermentlar iste‟mol qilinadi. Masalan: oshqozon osti bezini funksiyasi buzilganda, tarkibida proteinaza, amilaza va lipaza kompleksi bo’lgan preparat qabul qilinadi.

23. Transferazalar sinfi. Fosfofruktokinaza

Transferazalar — har xil atomlar guruhini bir organik birikma molekulasi (donorlar)dan ikkinchisi (akseptorlar)ga koʻchirilishi qaytar jarayonini katalizlaydigan fermentlar sinfi. T. eng katta sinf boʻlib, ularning 500 ga yaqin individual xillari aniklangan. Koʻchirilayotgan guruxdarning turiga qarab, bular aminotransferazalar, fosfotransferazalar, glikoziltransferazalar va boshqa ga boʻlinadi. T.ning koʻpchiligi faqat koferment (qarang Kofermentlar) ishtirokida katalitik faolligini koʻrsatadi, ammo koferment tavsifi koʻchiriluvchi guruh tomonidan belgilanadi. Mas., amin guruxlarning koʻchirilishida perdoksal fosfat, shakarlar qoldigining koʻchirilishida nukleotidlar koferment boʻladi. T. tabiatda keng tarqalgan boʻlib, oraliq moddalar almashinuvida muhim ahamiyatga ega.
Transferazalar tabiatda keng tarqalgan fermentlar bo‟lib, maxsus guruhlarni ko‟chirish bo‟yicha ular fosfotransferaza, aminotransferaza glikoziltransferaza, astiltransferaza va boshqalarga bo‟linadi.
Bu sinf 9ta kichik sinfga bo‟linadi:
2.1. Faqat uglerodli guruxlarni tashiydi;
2.2. Aldegid va ketonlarni tashiydi;
2.3. Ochiq guruxlarni tashiydi;
2.4. Glikozil guruxlarni;
2.5. Metillanmagan alkillarni tashiydi;
2.6. Azotni tashuvchi;
2.7. Fosfat guruxlarni tashiydi




Fruktofuranoza (6-fosfofruktokinaza)2.7.1.11
Sistematik nomi: D-fruktoza-6-fosfat 1-fosfotransferaza
2.Transferazaler
7.fosfat guruhlarni tashiydi
1.Akseptor sifatida alkogol guruhi bo'lgan fosfotransferazlar
11.6-fosfofruktokinaza

ATP + D-fruktoza 6-fosfat = ADP + D-fruktoza 1,6-bifosfat

(fosfofruktokinaza yuqoridagi reaksiyaniamalga oshiradi)

Afosforil guruhining ATF dan fermentlar-katalizlangan tarzda o'tkazilishi turli xil biologik jarayonlarda muhim reaktsiya hisoblanadi. [1] Fosfofruktokinaza fruktoza-6-fosfateto fruktoza-1,6-bifosfatning fosforlanishini katalizlaydi, glikolitik yo'lning muhim tartibga solish bosqichi. [2] [3] U ATF tomonidan alalosterik ravishda inhibe qilinadi va AMF bilan allosterik tarzda faollashadi, shu bilan u glikolitik yo'ldan o'tganida hujayraning energetik ehtiyojlarini ko'rsatadi. [4] PFK bakteriyalar va sutemizuvchilarda homotetramer sifatida mavjud (bu erda har bir monomer 2 ta o'xshash domenga ega) va xamirturushda oktomer (bu erda 4 alfa- (PFK1) va 4 beta-zanjir (PFK2) mavjud, ikkinchisi, sutemizuvchilar monomerlari kabi, o'xshash 2 ta domenga ega [3]). Ushbu oqsil allosterik regulyatsiyaning morfeyn modelidan foydalanishi mumkin. [5]

PFK uzunligi 300 ga yaqin aminokislotadir va bakterial fermentning strukturaviy tadqiqotlari ikkita o'xshash (alfa / beta) lobni o'z ichiga oladi: biri ATF bilan bog'lanishda, ikkinchisi esa substrat bilan bog'lanish joyi va allosterik joy (tartibga soluvchi) bog'lanish joyi faol joydan farq qiladi, ammo bu ferment faolligiga ta'sir qiladi). Xuddi shu tetramer subbirliklari 2 xil konformatsiyani qabul qiladi: "yopiq" holatida bog'langan magnezium ioni fermentlar mahsulotlarining fosforil guruhlarini (ADF va fruktoza-1,6-bifosfat) ko'prik qiladi; va "ochiq" holatda magnezium ioni faqat ADF ni bog'laydi [6], chunki endi 2 ta mahsulot bir-biridan ancha uzoqlashadi. Ushbu konformatsiyalar reaktsiya yo'lining ketma-ket bosqichlari deb hisoblanib, 2 molekulani reaksiyaga yetarli darajada yaqinlashtirish uchun subunitni yopilishini talab qiladi. [6]

Teskari reaktsiya Fruktoza-1,6-bifosfataza fermenti tomonidan katalizlanadi.Fosfofruktokinaz-1 (PFK-1) glikolizning muhim tartibga soluvchi fermentlaridan biridir (EC 2.7.1.11). Bu 4 subbirlikdan tashkil topgan va ko'plab aktivatorlar va inhibitorlar tomonidan boshqariladigan allosterik ferment. PFK-1 glikolizning muhim "sodiq" bosqichini, fruktoza 6-fosfat va ATP ning fruktoza 1,6-bifosfat va ADP ga aylanishini katalizlaydi. Glikoliz anaerob va aerob nafas olish uchun asosdir. Fosfofruktokinaza (PFK) fruktoza-6-fosfatni fruktoza 1,6-bifosfat va ADP ga aylantirish uchun ATPga bog'liq fosforillanishni katalizatori bo'lgani uchun, bu glikolizning muhim tartibga solish bosqichlaridan biridir. PFK glikolizni allosterik inhibisyon orqali tartibga solishga qodir va shu bilan hujayra hujayraning energiya talabiga javoban glikoliz tezligini oshirishi yoki kamaytirishi mumkin. Masalan, ATP va ADP ning yuqori nisbati PFK va glikolizni inhibe qiladi. Eukaryotlarda va prokaryotlarda PFK regulyatsiyasi o'rtasidagi asosiy farq shundaki, eukaryotlarda PFK fruktoza 2,6-bifosfat bilan faollashadi. Fruktoza 2,6-bifosfatning maqsadi ATP inhibisyonunun o'rnini bosishdir, shuning uchun eukaryotlarning glyukagon va insulin kabi gormonlar tomonidan tartibga solinishi uchun ko'proq sezgir bo'lishiga imkon beradi.

24. Oddiy va murakkab fermentlarda faol markazning shakllanishi
Ферментларнинг функционал жихатдан қуйидагича тузилган:
1. Актив марказ – аминокислота қолдиқларидан ташкил топган (одатда 12-16) бўлиб, субстрат молекуласига тўғридан-тўғри боғланиш ва катализни амалга оширади.
Актив марказда иккита сайт мавжуд:
Занжир (алоқа) – субстратнинг фаол марказга уланиши ва йўналиши учун масъул;
Каталитик – реакцияни амалга оширишга бевосита жавобгардир.
2. Аллостерик марказ – актив марказдан ажралган, ферментларнинг фаоллигини тартибга солувчи марказ бўлиб, барча ферментларда ҳам мавжуд эмас.



Faol markaz - IUPAC ma'lumotlariga ko'ra, bu fermentlar molekulasining o'ziga xos qismi va uning o'ziga xosligini va katalitik faolligini aniqlaydi

Faol markaz substrat molekulasi bilan yoki uning reaktsiyaga bevosita aloqador bo'lgan qismlari bilan bevosita ta'sir o'tkazadi. Ferment va substrat o'rtasidagi o'zaro ta'sirning tabiati substratning turli qismlari bilan bog'lanadigan bir qator strukturaviy guruhlarning faol markazida mavjudligini ko'rsatadi.

Fermentning faol markazi va substrat molekulasi o'rtasidagi o'zaro bog'liqlik, ular bir-birlariga taxminan 15-20 angstrom masofada yaqinlashganda sodir bo'ladi, masofa ortib borishi bilan u tezda zaiflashadi (garchi turli fermentlar orasida farqlar bo'lishi mumkin bo'lsa ham).

Bundan tashqari, bir qator fermentlarning faol markaziga aminokislota qoldiqlaridan tashqari oqsil bo'lmagan protez guruhlari, ba'zi kofermentlarning molekulalari va noorganik ionlar kirishi mumkin. Ikki qismdan iborat: biriktiruvchi qism va katalitik qism.

Fermentning fazoviy tuzilishida shartli ravishda ularga to'g'ri keladigan funktsiyalarni bajaradigan bir qator mintaqalar ajratiladi. Faol markaz (AC) - fermentlar molekulasidagi substrat (S) ning bog'lanishi va kimyoviy o'zgarishi sodir bo'ladigan joy. Substrat - kimyoviy transformatsiyaga uchragan modda (masalan, laktat dehidrogenaza fermenti (LDH) uchun substrat sut kislotasi bo'ladi). Faol markazda kontakt mintaqa va katalitik mintaqa ajratiladi. Kontakt joyi - bu fermentning substrat bilan bir-birini to'ldiruvchi printsipga muvofiq bog'laydigan faol joyi, ya'ni. bu substratningfermentga o'ziga xos yaqinligini ta'minlaydigan aloqa joyidir. Olingan kompleks ferment-substrat kompleksi deb ataladi. Katalitik joy (markaz) - fermentning faol markazida substratning kimyoviy o'zgarishi sodir bo'ladigan joy. ferment-substrat kompleksini, ya'ni kontakt joyini, katalitik saytni, faol saytni va substratni tasvirlaydi].

Faol markazda kontakt – ya’ni substrat bilan birikuvchi, katalitik –fermentativ reaksiyani katalizlaydigan joy mavjud (36 rasm). Aktiv markaz polipeptid zanjirlarning turli joylaridan o‘rin olgan 12-16 aminokislota qoldiqlaridan hosil bo‘ladi. Polipeptid zanjirining boshqa aminokislota qoldiqlari faol markazni to‘g‘ri fazoviy joylashishini va reaksion holatini belgilaydi. Oddiy fermentlarda faol markazning kontakt va katalitik joylari aminokislotalarning funksional faol guruhlaridan hosil bo‘ladi, murakkab fermentlarda asosiy vazifani kofaktorlar bajaradi.

25.Aktivator turlari va ularga reaksiyalar
Aktivatorlar - fermentativ reaksiya tezligini oshiruvchi moddalar.
Aktivatorlar turlari:
1. Faol markazning maydoniga ta'sir qiluvchi moddalar. Bularga metall ionlari (Na +, K +, Fe2 +, Co2 +, Cu2 +, Ca2 +, Zn2 +, Mg2 +, Mn2 + va boshqalar) kiradi. Ba'zi hollarda metall ionlari ferment uchun kofaktor vazifasini bajaradi. Boshqa hollarda, ular substratni fermentning faol joyiga yopishishini osonlashtiradi. Metall ionlari tanada etishmayotgan paytdagina aktivator hisoblanadi.
2. Apoenzimning allosterik (regulyativ) joyiga bog'langan allosterik effektorlar. Ushbu bog'lanish oqsil molekulasida konformatsion o'zgarishlarni keltirib chiqaradi, bu esa faol joy strukturasining o'zgarishiga olib keladi, bu esa faol joydagi substratning bog'lanishiga va o'zgarishiga ta'sir qiladi. Bunday holda fermentning faolligi oshadi (bular allosterik aktivatorlar), yoki kamayadi (bular allosterik inhibitorlar). Fermentlarning allosterik effektorlari ko'pincha turli xil metabolitlar, shuningdek gormonlar, metall ionlari, nukleozidlar - ATP, ADP, AMP.
3. Fermentning faol markaziga ta'sir qilmaydigan modifikatsiyani keltirib chiqaradigan moddalar.
- fermentlar molekulasiga ma'lum bir modifikatsiya qiluvchi guruhni biriktirish orqali faollashtirish.
- qisman proteoliz tufayli faol bo'lmagan prekursor - prozimning faol fermentga o'tishi bilan faollashishi.
- aktivator to'rtinchi tuzilishga ega bo'lgan fermentning subbirliklarining ajralishini keltirib chiqaradi.

.

26.Fermentlar faolligining boshqarilishi

Metabolizmni tashkil etuvchi kimyoviy reaksiyalarning tezligi muhit sharoiti va fiziologik holatga bog‘liq ravishda o‘zgaradi (boshqariladi).

Metabolizmni boshqarishning asosiy mexanizmlaridan bo‘lib ferment faolligini boshqarish hisoblanadi. Boshqarilishning 3 bosqichi mavjud:

1. Hujayra ichi boshqarilishi (substratlar, metabolitlar, aktivatorlar, ingibitorlar, pH, harorat, allosterik fermentlar). Bunday boshqarilish avtomatik kechadi.
2. Gormonal boshqarilish. Oqsil tabiatli gormonlar va aminokislota hosilalari hujayraviy fermentlarni adenilatsiklaza tizimi orqali, steroid gormonlar va tiroksin gen darajasida fermentlar sintezini jadallashtiradi.
3. Nerv tizimi orqali boshqarilish.
Hujayra ichi boshqarilishi quyidagilarni o‘z ichiga oladi: a) faol bo‘lmagan o‘tmishdoshning faollanishi – proferment yoki zimogenning;
b) faol bo‘lmagan oqsil-faol ferment kompleksini dissotsiatsiya qilish yo‘li bilan faollashtirish;
d) ferment molekulasiga spetsifik modifikatsiya qiluvchi guruhni kiritish orqali faollantirish (fosforillanish/defosforillanish);
e) teskari bog‘lanish orqali allosterik boshqarilish. Har bir fermentning faolligi avvalambor substrat va reaksiya mahsulotining konsentratsiyasiga bog‘liqdir:
V+1
S ––→ P
V-1
Substrat va reaksiya mahsulotlari bilan bir qatorda fermentlar faolligini boshqaruvchilarga koferment va kofaktorlarni keltirish mumkin. Biologik sistemalarda ular konsentratsiyasini o‘zgartirish bitta emas, balki bir guruh fermentlar faolligini o‘zgartirishi mumkin. Fermentlar faolligini va shu jumladan, metabolik yo‘llarni boshqarishda modifikatorlar muhim rol o‘ynaydi: ijobiy (effektorlar) va salbiy (ingibitorlar). Effektor vazifasini kofaktorlar, metallar, substratlar, metabolitlar o‘taydi.
Reaksiya tezligini pasaytiruvchi moddalarga fermentlar ingibitorlari deb ataladi. Oqsil denaturatsiyasini vujudga keltiruvchi moddalar va omillar (qizdirish, kislota, ishqor, og‘ir metall tuzlari va boshqalar) fermentlarni ingibirlaydi. Qaytar va qaytmas ingibirlanish tafovut etiladi.Qaytar ingibirlanishda reaksiya tezligining pasayishi ingibitor va ferment o‘rtasidagi reaksiya tezligini qaytar pasayishi hisobiga boradi:

E+I ↔ EI

Fermentlarning qaytmas ingibirlanishi mustahkam ferment va ingibitor ta’sirida birikma hosil bo‘lishi bilan xarakterlanadi:
E+ I → Å I
EI kompleksining hosil bo‘lishi kataliz jarayonida ishtirok etuvchi ferment funksional guruhlari bilan kovalent bog‘ hosil bo‘lishi hisobiga boradi. Ta’sir mexanizmiga ko‘ra qaytar ingibirlanish quyidagicha bo‘linadi
1) raqobatli;
2) raqobatsiz;
3) raqobat qilmaydigan;
4) substrat;
5) allosterik.
Raqobatli ingibirlanishda ingibitor fermentning substrat bilan birikadigan funksional guruhlari bilan birikadi. Raqobatli ingibitorlar odatda substrat bilan tuzilishi jihatidan o‘xshaydilar. Klassik misol bo‘lib SDGning malonat kislotasi bilan ingibirlanishi hisoblanadi, u qahrabo kislota bilan struktura jihatidan o‘xshashdir; akonitaza ftorlimon kislota bilan ingibirlanadi. Raqobatli ingibitor bilan substratning o‘xshashligi natijasida bunday ingibirlanish izosterik ingibirlanish deb ham ataladi.

Raqobatsiz ingibirlanishda ingibitor ferment bilan funksional bo‘lmagan guruhlar orqali bog‘lanadi. Raqobatsiz ingibirlanishga sianid kislota, kimyoviy birikmalar, natriy ftorid, natriy azid va boshqalar ta’siri misol bo‘la oladi. Ular ferment katalitik markaziga kiruvchi SHguruhlarni bog‘lab oladi. Raqobatsiz ingibitor ta’sirini substrat miqdorini ko‘paytirib bartaraf qilish mumkin emas. Ingibitorga bog‘lovchi moddalar bilan ta’sir etish mumkin. Bunday moddalar reaktivatorlar deb yuritiladilar. Raqobat qilmaydigan ingibirlanish deb, fermentsubstrat kompleksiga ingibitorning birikishi bilan boradigan fermentativ reaksiyaning pasayishiga aytiladi. Raqobat qilmaydigan ingibitor ferment bilan substratsiz muhitda birikmaydi. Ayni vaqtda, ingibitor substratning ferment bilan bog‘lanishini yengillashtiradi, keyin esa o‘ziferment-substrat kompleksi bilan birikib, ferment faolligini ingibirlaydi.

Bu ingibirlanishning kam uchraydigan turidir.
E+ S →ES +I →ESI
Substrat ingibirlanish deb fermentativ reaksiyani substrat miqdori ko‘p bo‘lgan vaqtda pasayishiga aytiladi. Bunday ingibirlanish katalitik o‘zgarishga uchray olmaydigan ferment-substrat kompleksining hosil bo‘lishi bilan sodir bo‘ladi.

Allosterik boshqarilish. Ko‘pgina fermentlar, faollikni oshiruvchi yoki pasaytiruvchi, ma’lum bir metabolitlar bilan qayta bog‘lanishi mumkin. Bunday metabolitlar effektorlar deb yuritiladilar.

Effektor fermentning katalitik faol markazi bilan bog‘lanmasdan, maxsus boshqaruvchi – allosterik markazga bog‘lanadi. Allosterik fermentlar odatda 2 yoki undan ortiq subbirliklardan tashkil topgan. Bir subbirlikda katalitik markaz (katalitik subbirlik), boshqasida – boshqaruvchi markaz (boshqaruvchi subbirlik) mavjud. Allosterik ingibitor bo‘lmagan sharoitda substrat katalitik faol markaz bilan bog‘lanadi va reaksiya sodir bo‘ladi. Agar muhitda allosterik ingibitor bo‘lsa, u boshqariluvchi markaz bilan bog‘lanadi, natijada boshqaruvchi subbirlikning konformatsiyasini o‘zgartiradi; buning natijasida katalitik subbirlikning, katalitik markazning ham konformatsiyasi o‘zgarib, natijada fermentning faolligi pasayadi. Allosterik ingibitorning konsentratsiyasi qancha ko‘p bo‘lsa, shuncha ko‘p ferment molekulasi u bilan bog‘lanadi va substratning parchalanish tezligi shuncha past bo‘ladi. Allosterik aktivatorlar ta’sir etganda xuddi shu yo‘sinda fermentning faolligi ortadi.
Misol tariqasida, uridintrifosfat (UTF) sintezining boshqarilishini ko‘rib chiqamiz. Tuzilishi bo‘yicha UTF ATFga o‘xshaydi:

UTF sintezining metabolik yo‘li 8 reaksiyani o‘z ichiga oladi. Birinchi reaksiya karbamoilfosfatsintetaza II bilan boshqariladi. Reaksiya natijasi – karbomoilfosfat – uglerod ikki oksidi, glutaminning amid guruhi va ATFning fosfat qoldig‘idan hosil bo‘ladi; ATF energiya manbai bo‘lib ham xizmat qiladi.
Karbamoilfosfatsintetaza II – allosterik ferment: metabolik yo‘lning oxirgi mahsuloti – UTF – uning allosterik ingibitori hisoblanadi. UTF konsentratsiyasi qancha yuqori bo‘lsa, shuncha UTF sintezi past bo‘ladi.
Sarflanish tezligi hujayraning ehtiyojiga bog‘liq bo‘ladi. Bunday boshqarilish manfiy qayta bog‘lanish orqali boshqarilish deb yuritiladi. Oqsil ingibitorlari bilan boshqarilish. Oqsillarni fosforlovchi fermentlar proteinkinazalar faolligining ingibitorlari bilan boshqarilishning muhim misollaridan hisoblanadi. Proteinkinaza faol shaklda bitta polipeptid zanjirdan iborat (C subbirlik). Hujayrada C oqsil bilan birika oladigan oqsil mavjud (R subbirlik). Hosil bo‘lgan tetramer R2C2 kompleks fermentativ faollikka ega emas. Fermentning faollanishi sAMF ishtirokida boradi. R subbirlik yuzasida sAMFni bog‘lovchi markaz bor: sAMF bog‘langandan keyin oqsilning konformatsiyasi o‘zgaradi va R subbirlikning C subbirlikka mos kelishi pasayadi, kompleks dissotsiatsiyaga uchraydi:
R2C2 + 2sAMF → R2s AMF2 + 2C

Bu jarayon qaytar bo‘lganligi sababli, hujayrada sAMF miqdorining ortishi proteinkinazaning faollanishiga olib keladi. Bu jarayonning pasayishi esa – ingibirlanishni vujudga keltiradi.

Proteolitik fermentlarning oqsil ingibitorlari keng tarqalgan. Bu ingibitorlarning funksiyasi – organizm to‘qima va suyuqliklarida oqsillarning barvaqt parchalanishining oldini olish hisoblanadi.Xususan, qon plazmasidagi proteinazalarning oqsil ingibitorlari fiziologik faol peptid, qon ivishi, qon laxtalarining erishi kabi jarayonlarni boshqarishda qatnashadilar. Oqsil effektorlarining ta’sir mexanizmi ferment konformatsiyasining o‘zgarishi hamda metabolitlar bilan allosterik boshqarishdagi kabi bo‘lishi mumkin.Fermentlar faolligining fosforillanish – defosforillanish yo‘li bilan boshqarilishi. Proteinkinazalar oqsillarning fosforillanishini katalizlaydilar. Fosforillanuvchi oqsillar ham ferment bo‘lsalar, undafosforillanish natijasida ba’zi fermentlarning faolligi pasayadi, ba’zi fermentlarning faolligi ortadi. Masalan, yog‘ to‘qimasi hujayralarida ikki xil shaklda uchraydigan lipaza fermenti bor. Bu shakllar bir-biriga o‘tib turishi mumkin. Fosfoprotein proteinkinaza ta’siri natijasida hosil bo‘ladi:
Lipaza + ATF → Lipaza.OPO3H2 + ADF
Fosforlangan lipaza yana qaytadan oddiy oqsil shakliga fosfoproteinfosfataza (fosfoproteinlardan fosfor kislotani gidrolitik yo‘l bilan ajratuvchi ferment) yordamida o‘tishi mumkin:

Lipaza.OPO3H2 + H20 → Lipaza + H3PO4

Fosforillangan lipaza fosforillanmagan lipazaga nisbatan yuqori faollik xususiyatiga ega.
Proteinkinazalar – spetsifikligi bilan bir-biridan farqlanuvchi fermentlar guruhidir: turli proteinkinazalar turli oqsillarni fosforlaydilar.Bunday mexanizm ko‘pchilik fermentlar faolligini boshqaradi.
Adenilat sinlaza sistemasi. Adenilatsiklaza va proteinkinazalar bir butun boshqarilish sistemasini hosil qiladi, hujayra sirtidan ichiga fiziologik signal o‘tkazishga imkon beradi. Ba’zi gormonlar signalning birinchi xabarchisi bo‘lib, adenilatsiklazani faollashtiradilar. Natijada sAMF hosil bo‘ladi. Ikkinchi (hujayra ichi) xabarchi signal; sAMF proteinkinazani faollaydi, proteinkinaza ba’zi fermentlarni fosforlab, ular faolligini o‘zgartiradi. Bu yo‘l bilan gormon hujayra ichiga kirmay turib undagi metabolizmni o‘zgartiradi.Qisman proteoliz yo‘li bilan faollantirish. Ko‘pchilik fermentlar faol bo‘lmagan oqsillardan (proferment) peptid zanjirining bir qismini ajralib chiqishi natijasida hosil bo‘ladilar. Masalan, oqsillarni hazmlashda ishtirok etuvchi proteolitik ferment tripsin proferment tripsinogendan hosil bo‘ladi. Tripsinogen oshqozon osti bezi hujayralarida sintezlanadi va pankreatik shira bilan o‘n ikki barmoqli ichakka ajralib chiqadi. Ichak hujayralari proteolitik ferment enteropeptidazani ishlab chiqaradilar, u tripsinogen molekulasi Noxiridan geksapeptidni ajratadi: enteropeptidaza

Tripsinogen———————-→ tripsin + geksapeptid

229 aminokislota qoldig‘i 223 aminokislota qoldig‘i

Polipeptid zanjirning ma’lum qismi ajratilgandan keyin uning fazoviy strukturasi o‘zgaradi va faol markazi shakllanadi, ya’ni faol bo‘lmagan o‘tmishdosh faol tripsin fermentiga aylanadi. Ba’zi holatlarda qisman proteolizning ketma-ket ketuvchi shalola reaksiyalari sodir bo‘ladi. Faollashgan ferment o‘z navbatida keyingi fermentnin faolligini oshiradi va hk. Masalan: qon ivishi bir qator fermentlarning faollanishi shalola mexanizmi asosida sodir bo‘ladi, oxirgi ferment qon plazmasining eruvchi oqsili fibrinogenni erimaydigan oqsil fibringa aylantiradi.

Qisman proteoliz orqali ferment faolligining boshqarilishi proteolitik fermentlar (peptidgidrolaza) uchun xosdir.
Peptidgidrolazalarning substratlari bo‘lgan oqsillar faollanib ketsa hujayraga zarar keltirishlari mumkin. Shuning uchun, evolyutsiya davomida proteolitik fermentlarni faol bo‘lmagan holda bo‘lishi, hujayrada saqlanishi va kerak bo‘lgan holda faollanish mexanizmi ishlab chiqilgan.
27. Ureaza fer klassfikat va kim xossalari
Ureaza (karbamidogidrolaza, KF 3.5.1.5)
Sinfi: 3.Gidrolazalar
Kichik sinfi: 5.Peptid bo’lmagan azot-uglerod bog’i
Kenja sinfi: 1.Glikozidlar gidrolazalar
Tartib raqami: 5.Karbamidogidrolaza- (ureaza)
Molekulyar og’irligi: 480 kDa – 545 kDa gacha (aminokislotalar ketma-ketligidan hisoblab chiqilgan massa). Bir molekula uchun 840 ta aminokislotalar, shulardan 90 tasi sistein qoldiqlari.
Optimal pH qiymati: 7,4
Eng yaxshi harorat: 60 ° C
Ingibitorlari: og'ir metallar (Pb2 +), vodorod peroksid, asetogidroksamik kislota.
Urease (yunoncha urea - siydik va -ase - biokimyoviy nomenklaturaning standart affiksi, modda fermentlar sinfiga mansubligini bildiradi) - amidaza guruhidagi gidroliz fermenti, karbamid gidrolizini karbonat angidrid va ammiakgacha katalizatsiyalashning o'ziga xos xususiyatiga ega.
Ureaza ammiak va karbonat angidrid hosil qilib, karbamid gidrolizini katalizlovchi ferment.
(NH2)2CO + H2O → CO2 + 2NH3
loviya, soya va boshqa o'simlik urug'larida ko'p miqdorda mavjud bo'lib, u ba'zi hayvon to'qimalarida va ichak mikroorganizmlarida ham uchraydi. Ureaza enzimologiya tarixida tozalangan va kristallangan birinchi ferment sifatida muhim ahamiyatga ega (Jeyms B. Sumner tomonidan 1926 yilda). Ushbu yutuq keyinchalik ureaza va boshqa fermentlar oqsil ekanligini isbotlash uchun asos yaratdi.

Ureaza (karbamid amidogidrolaza, EC 3.5.1.5) - bu karbamidning ammiak va karbonat angidrid gidrolizlanishini katalizlovchi o'simliklar, zamburug'lar va bakteriyalar tomonidan ishlab chiqarilgan nikel tarkibli ferment. Ureaza biokimyoda tarixiy ahamiyatga ega, chunki u kristallangan birinchi ferment edi (1926). Ureazaning faol joyida nikelni topish (1975) bu metal uchun biologik rolning birinchi ko'rsatkichi edi. Ureaza - musbat mikroorganizmlar tomonidan kasalliklarda ammiak va ishqorlanish natijasida hosil bo'ladigan virulentlik omillari sifatida yaxshi tanilgan, ureazalar ureolizni talab qilmaydigan yallig'lanishga qarshi, endotsitozni keltirib chiqaradigan va neyrotoksik ta'sirga ega. Ureazalar, ayniqsa, o'simliklar uchun zarur bo'lib, insektitsid va fungitoksik ta'sir ko'rsatadi

Karbamidlar katalitik jihatdan faol metal (lar) ni o'zlarining faol joylarida namoyish etadigan amidogidrolazalar va fosfotriesterazalar super a'zolari. Xabar berilgan bir nechta istisnolardan tashqari, ureazalar o'zlarining faol joylarida ikkita Ni2+ ionlarini olib yurishadi. Turli xil manbalardan olingan siydiklar o'zlarining asosiy ketma-ketliklarida taxminan 55% identifikatsiyaga ega bo'lib, umumiy ajdodlar oqsilidan ajralib chiqishni anglatadi. Rentgenologik

kristallografiya tadqiqotlari shuni ko'rsatdiki, o'simlik va bakterial ureazalar umumiy "trimerik" tuzilishga ega [4], [14]. "Monomer" yoki funktsional birlikni tashkil etadigan polipeptid zanjirlari soni ureaz manbasiga qarab o'zgaradi. O'simliklar va zamburug'li urazlar uchun ushbu funktsional birlik bitta polipeptid zanjiri (a) hisoblanadi. Bakterial ureazalarning funktsional birligi ikkita subbirlik (a va b, hozirgacha faqat Helicobacter da uchraydi) yoki uchta (a, b va g) turdagi polipeptid zanjirlari tomonidan hosil qilinadi. O'simliklar ureazalarining eng ko'p tuzilishi trimerlarning dimeridir (a3) 2, ammo bir nechta dimerik / trimerik / tetramerik o'simlik va zamburug'li ureazalar tasvirlangan. Bakterial ureazalar trimerlardir ([a] 3), Helicobacter pylori ureazasi esa dimerlar trimerlarining tetrameri ([aβ] 3) 4 ([10], [14] da ko'rib chiqilgan) sifatida kristallangan
28. Ковалент боғлаш. Электростатик улаш
Ковалент боғлаш.
Бунда фермент молекуласи эримайдиган полимерга ковалент боғ орқали боғланади. Полимер кукун ѐки плѐнка шаклида бўлиши мумкин. Kovalent biriktirish orqali ferment immobilizatsiyasi biokatalizatorni tayanchga mahkam bog'lab, fermentning to'kilishi va oqishidan saqlaydi. Biroq, bu usul qattiq reaktsiya sharoitlari yoki qo'llab-quvvatlash bilan kuchli ta'sir o'tkazish natijasida kelib chiqadigan ferment faol konformatsiyasini yo'qotishiga olib kelishi mumkin kovalent immobilizatsiya qilinganda "tashuvchi" fermentni faolligini belgilovchi qismi bilan bog„lanmasligi ham lozim; (fermenti faollik markazi o„z holda bo„lishi shart), ferment faolligini 1pasaytirish xususiyatlari bo„lmasligi shart
Электростатик улаш
Ушбу иммобилизиция усули электростатик ѐки бошқа ковалент бўлмаган уланиш механизмига асосланган
29. Fisher nazariyasini tushuntring
ҚУЛФ-КАЛИТ МОДЕЛИ (СПЕЦИФИКЛИК МЕХАНИЗМИ)
• 1. Фишер назарияси 1894 йил (“қаттиқ матрица"“қулф-калит” модели – ферментнинг фаол маркази субстратнинг конфигурациясига қатъий мос келади ва у билан бирикганда ўзгармайди. Ушбу модел фермент ва субстратнинг мутлоқ спецификлигини тушунтуради.

Қулф-калит модели Ушбу назария фермент таъсири қуйидагича хусусиятларга эга:
- Фаол сайт қаттиқ шаклга эга
- Фақат мос келадиган шаклга эга субстратлар рекцияга кириша олади
- субстрат-фаол сайтнинг қулфига мос калитдир
Бу эскирган модел ҳисобланиб барча ферментлар учун ишламайди

30.Fermentlarni ko’p funksional moddalar bilan polimerizatsiyalash va polimerlarni birlashtrish usullari bilan immobillash

Maqolada immobilizatsiya qilingan fermentlardan foydalanish, ularning ishlatilishi va barqarorligi asoslanadi, takrorlanishida farq qiluvchi polimer tashuvchilarda fermentlarni immobilizatsiya qilishning asosiy usullari (yutilish, jelga qo'shilish va mikroenkapsulyatsiya) tasvirlangan. Absorbsiya va gelga qo'shilish eng oddiy usullar sifatida qo'llaniladi, ammo mikrokapsulyatsiya - bu dori vositalarini ishlab chiqarishda o'xshashlari bo'lmagan usul. Tashuvchi sifatida konstruktiv polimerlar, polisakkaridlar va bir qator sintetik moddalar ishlatiladi; fermentni arzonroq analogda immobilizatsiya qilish mumkin emas. Key fermentini immobilizatsiya qilishda ishlatiladigan epiklorohidrin bilan o'zaro bog'langan polimerlar, tashuvchilar, so'zlar: polimer mikrokapsulyatsiyasi, jelga qo'shilishi, o'zaro bog'langan polisakkaridlar. Sanoat, qishloq xo'jaligi, tibbiyot va boshqa sohalardagi fermentlar. Ayrim sanoat tarmoqlarida sodir bo'ladigan bir qator jarayonlar fermentlarni ishlatmasdan mumkin emas. Shu bilan birga, fermentlarni ishlatish ularning beqarorligi bilan sezilarli darajada cheklangan bo'lib, bu qisqa saqlash muddati va ruxsat etilgan saqlash haroratining kichik diapazonlarida o'zini namoyon qiladi. Asosiy fermentlar - fermentlarni o'zlarining oqsil tabiatidagi katalizatorlari bilan yuzaga keladigan reaksiyalar mahsulotlaridan qiyin ajratilishi sababli ularni takroran ishlatishning iloji yo'qligi, xuddi shu zararli sharoitda keng qo'llanilganligi.
Ishtirok etish to'g'risidagi ma'lumotlar. immobilizatsiya qilingan kamchiliklarni ko'pincha mahalliy samaradorlikdan kam bo'lmagan, ammo ancha barqaror bo'lgan fermentlar yordamida qoplash mumkin. Immobilizatsiya qilingan fermentlar erimaydigan tashuvchilarga sun'iy ravishda qo'llaniladigan katalizatorlardir. Bunday fermentlar erkin analoglaridan bir qator afzalliklarga ega: ko'p martalik foydalanish, chidamlilik va barqarorlik va reaksiya muhitidan tozalash qulayligi. Ko'pincha polisakkarid va oqsil tashuvchilar ishlatiladi. Protein tashuvchilar tarkibiga immobilizatsiya qilingan fermentlarni sotib olish va yo'q qilish xarajatlarini kamaytirishga imkon beradigan arzonligi va biologik parchalanishi bilan ajralib turadigan tarkibiy polimerlar (kollagen, fibrin, keratin, jelatin) kiradi. Strukturaviy polimerlarning asosiy kamchiliklari immobilizatsiya qilingan fermentlarning cheklangan to'plamidir. Immobilizatsiya uchun ishlatiladigan polisakkaridlar xitin, dekstran, tsellyuloza, agaroza va ularning hosilalari; epiklorohidrin bilan o'zaro bog'lanish amalga oshiriladi [1, 10]. Bunday tashuvchilarni o'zaro bog'lash talabidan kelib chiqqan polisakkaridlar oqsilga qaraganda qimmatroq. kimyoviy jihatdan ancha barqaror moddalar, ammo polisakkarid va oqsil tashuvchilar qo'llanilmaydigan fermentlarni immobilizatsiya qilish zarur bo'lgan hollarda akril kislota, stirol, polivinil spirt, poliamid va poliuretan asosidagi sintetik polimerlardan foydalaniladi [3, Immobilizatsiya eng oddiy va eng keng tarqalgan usuli fermentning suvli eritmasi bilan tashuvchi bilan aloqa qilish va undan keyin quritish orqali yutilish. Ushbu usulning nochorligi fermentni tashuvchiga bog'lashning past kuchliligidir, bu esa ish paytida fermentni tashuvchidan asta-sekin olib tashlashga, uning chidamliligini pasayishiga olib keladi.
Bog'lanish kuchini oshirish uchun ishlatiladigan modifikatsiyalar ko'pincha ferment faolligiga salbiy ta'sir qiladi.Ferzimni jelga kiritish usuli ham tez-tez ishlatiladi, uning xususiyati uning qo'llanilishi va fermentni monomerning suvli eritmasiga qo'shilishi tufayli yuzaga keladi, keyinchalik polimerlanadi. Fermentlarning immobilizatsiyasi uchun yarim o'tkazuvchan membranalardan ham foydalanish mumkin, mikrokapsulyatsiya yo'li bilan ferment eritmasi polimer membranadan kapsulaga joylashtiriladi, yog 'kislotasi halogenidini polikondensatlash natijasida va ko'p fermentli komplekslar uchun. Immobilizatsiya odatda mikrokapsulyatsiya uchun ishlatiladi. Geksametilendiamin bilan yangi yo'nalish subcellular tuzilmalar va butun hujayralarni immobilizatsiya qilishdir. Bunday holda, fermentlarni ajratish va tozalash talab qilinmaydi, bu esa mahsulot tannarxini sezilarli darajada pasaytiradi. Ushbu yo'nalishning qo'shimcha xususiyati parametrlarni nazorat qilishni talab qilmaydigan doimiy jarayonlarning imkoniyati [2, Immobilizatsiya qilingan fermentlar asosan veterinariya va sanoatda qo'llaniladi. Ushbu texnologiyani qo'llashdagi eng muhim yutuq - uzoq muddatli ta'sirga ega past alerjenik, toksik bo'lmagan dorilarni ishlab chiqarish.