Аниқлаган ва

1.Ферментлар тўғрисидаги
биринчи маълумотлар XVII
асрда голланд олими Ван
Гелмонд томонидан спиртли
бижғишда аниқлаган ва
“фермент” атамасини таклиф
қилган.
XVIII аср охирида Реомюра ва
Спалланция йиртқич хайвонлар
меъда ширасида гўштни
ҳазмланиши механик таъсирда
эмас, балки кимёвий жараён
туфайли амалга ошишини
исботлаганлар. 1836-йили эса
Т.
Шванн меъда ширасида пепсин
ферменти борлигини кашф қилган.
Рус олими К.С. Кирхгофф
биринчи бор крахмални
шакарга айланишида кимёвий
моддалар (ферментлар)
иштирокини кўрсатган бўлса,
1837-йили Пайен ва Персо
уларни ажратиб олган ва
термобиллигини аниқлаганлар.
Шу йили Берселлиус ферментларни анорганик
катализаторлар билан солиштирган. М.М. Манацеина,
Г.Бухнер ва Э.Бухнер бу йўналишдаги ишларни давом
эттирган, 1890-йилда эса Э. Фишер ферментлар
спецификлигини “қулф-калит” назарияси асосида
ишлашини исботлаган.
Ушбу назария асосида 1903-
йилда Виктор Генри ферментларнинг
таъсир механизмини тасвирлайдиган
математик моделини таклиф қилади.
• XIX аср охирида Кюне “энзим”
атамасини фанга киритган.
• XX асрнинг бошларида И.П.
Павлов ошқозон-ичак йўлларида
ферментлар нофаол-профермент
ҳолатда бўлишини, трипсиногенни
энтерокиназа таъсирида
фаолланишини кўрсатади ва
ферментлар фаоллигини аниқлаш
усулларини яратади.
• Михаелис ва Ментен 1913-йилда
ферментлар таъсир этиш механизми ва
ферментатив кинетикани яратишади.
1926-йили Дж.Самнер
УРЕАЗА ферментини
кристалл ҳолда олади
ва уни оқсил табиатли
эканлигини аниқлайди.
1948-йилда Линус
Полинг ферментатив
жараёнда ферментнинг
фаол маркази мухим
эканлигини аниқлайди.
1957-йили Виланд ва Пфлейдерер
ферментларни молекуляр шакллардаизофермент эканлигини исботлайди. 1960-
йилда Филлипс лизотцимни учламчи
структурасини рентгеноструктур таҳлил
орқали аниқлайди
2.

3-savol Fermentlarning funksional jihatdan tuzilishi
Fermentativ katalizning juda nozik spesifikligi va boshqa xususiyatlarini o`rganish oraliq kompleksning hosil bo`lishida fermentning bir emas, balki bir necha funksional guruhlari substrat molekulasining muvofiqlik, ya’ni ximiyaviy va fazoviy (topografik) komplementar guruhlari bilan munosabatga kirishi haqidagi xulosaga olib keldi. Bu fikr ferment molekulasini fermentativ reaktsiyada qatnashadigan aksari substrat molekulasiga nisbatan ancha katta o`lchamli bo`lishidan ham kelib chiqadi. Binobarin, ferment – substrat kompleksining hosil bo`lishida substrat molekulasi bilan bevosita aloqaga fermentning peptid zanjiri chegaralangan qismigina kirishi kerak. Fermentning faol markazi deb oqsil ferment molekulasining substrat bilan birikishini, uning ximiyaviy o`zgarishini ta’minlaydigan qismlariga aytiladi. Bunday ma’lum bir vazifani bajaradigan bir qator qismlar oddiy va murakkab fermentlarning uchlamchi strukturasida bo`ladi. Murakkab fermentlarning faol markazi tarkibiga kofaktorlar kiradi. To`rtlamchi strukturaga ega oligomer fermentlarda faol markazlar soni subbirliklar soniga teng bo`lishi mumkin.
Oddiy va murakkab fermentlarning uchlamchi qurilishida ma’lum bir funktsiyani bajaruvchi maxsus markazlar mavjud.
Faol markaz ko`pincha ferment molekulasining yuzasida botiq yoki tirqish ko`rinishidagi qismidir. Shakli bo`yicha faol markaz uning ichiga kiradigan substrat molekulasiga komplementar - mos keladi. Faol markaz fermentning spesifikligini va katalitik faolligini ta’minlaydigan, fazoda ma’lum ravishda orientasiyalangan bir qator funksional guruhlardan iborat. Ular orasida substratga yaqinlikni, ya’ni spesifik bog`lanishni ta’minlaydigan kontakt yoki aloqa qismi hamda substratni ximiyaviy o`zgarishini ta’minlaydigan katalitik faol markaz farq qilinadi. Odatda fermentning faol markazini polipeptid zanjirning 12-16 ta aminokislota qoldiqlari tashkil qiladi. Faol markazni tashkil etadigan aminokislotalar polipeptid zanjirning fazoviy taxlanishida ular yaqinlashib, faol markazni tashkil etadi. Bundan fermentativ faollik uchun polipeptid zanjir qolgan qismining zarurligi yo`q, degan xulosani chiqarish kerak emas, chunki molekulaning boshqa qismlari faol markazning fazoda uch o`lchovli konfigurasiyasini belgilab, guruhlarning reaktsiya qobiliyatini ta’minlaydi.
Oddiy fermentlarda faol markazning aloqa va katalitik qismlarining funksional guruhlari vazifasini aminokislotalarning faqat yon radikallari bajaradi. Murakkab fermentlarda esa bu jarayonlardagi asosiy vazifani kofaktorlar bajaradi. Kataliz jarayonida fermentlarning quyidagi funksional guruhlari ishtirok etadilar: dikarbon aminokislotalarning COOH va polipeptid zanjirning uchki COOH guruhlari; lizin va polipeptid zanjirning NH2 guruhi; argininning guanidin guruhi; triptofanning indol guruhi; gistidinning imidazol guruhi; serin va treoninning OH guruhi; sisteinning SH va sistinning disulfid guruhi; metioninning tioefir guruhi; tirozinning fenol guruhi; alifatik aminokislotalarning gidrofob zanjiri va fenilalaninning aromatik halqasi. Polipeptid zanjirning sanab o`tilgan aminokislota qoldiqlarini fizik-ximiyaviy xossalari mos keladigan substrat bilan aloqani belgilaydi. Aminokislotalarning gidrofob radikallari substratning qutbsiz qismlariga mos keladi. Qutbli guruhlar esa kislotali yoki ishqoriy xossalarga ega bo`ladi. Muhit pH ining o`zgarishi ularning kislota-asosli xossalarini o`zgartiradi va substratning turli xil guruhlari bilan aloqasiga olib keladi.
Murakkab fermentlarning faol markazidagi aminokislotalarning yon radikallari faol markazning to`g`ri konformatsiyasi uchun sharoit yaratadi va kofaktorlarga bog`lanishda, orientasiyada hamda o`z navbatida substratning o`zgarishida yordam beradi.
Ferment molekulasida faol markazdan tashqari allosterik ( grekcha allos – boshqa, yot va steros – fazoga, strukturaga oid) markaz ham bo`lishi mumkin. U ferment molekulasida fazoviy jihatdan faol markazdan ajralgan holda bo`ladi. Allosterik markaz bilan bog`lanuvchi molekulalar tuzilishiga ko`ra substratga o`xshamaydigan, lekin faol markazda uning konfiguratsiyasini o`zgartirgan holda substratning bog`lanishi va o`zgarishiga ta’sir etadigan markaz tushuniladi. Ferment molekulasi bir nechta allosterik markazlarga ega bo`lishi mumkin. Allosterik markaz bilan bog`lanuvchi moddalar allosterik effekrorlar deb ataladi. Allosterik markazga effektorlarning birikishi ferment molekulasining uchlamchi, ba’zan to`rtlamchi strukturasini va unga muvofiq ravishda faol markazning konfigurasiyasini o`zgartirib, enzimatik faollikni kuchayishi yoki pasayishiga olib keladi. Shunga mos ravishda allosterik effektorlar ijobiy (aktivatorlar) yoki salbiy (ingibitorlar) deb ataladi.
4. Liazalar sinfi. Adenilatsiklaza
ЛИАЗАЛАР (юн. На — тарқатиш, ажратиш) — қўшбоғ ҳосил қилиш орқали муайян гурухларнинг субстратдан но-гидролитик ажраладиган реакцияларни ёки, аксинча, қўшбоғнинг узилган жойига гурухларни қўшувчи реакцияларни катализлайдиган ферментлар. Ҳайвонлар ва ўсимликларнинг турли хил тўқималари ва микроорганизмларда бўлади. Ҳужайрадаги моддалар алмашинувида муҳим аҳамиятга эга. Лиазалар катализлайдиган реакциялар натижасида СО2, NH2, H2O ва б. оддий моддалар ажралиб чиқади. Узиладиган боғларнинг хусусиятларига биноан углерод — углерод— лиазалар (С—С—лиазалар), углерод— кислород—лиазалар (С—О—л иазалар), углерод—азот—лиазалар (С—N—лиазалар) ва б. гурухларга бўлинади.
Adenilil siklaza (EC 4.6.1.1, shuningdek, odatda adenil siklaza va adenilat siklaza deb nomlanadi, qisqartirilgan AC) - bu barcha hujayralardagi asosiy tartibga soluvchi rollarga ega ferment. [2] Bu ma'lum bo'lgan eng polifiletik ferment: oltita alohida sinflar tavsiflangan bo'lib, ularning barchasi bir xil reaktsiyani katalizlaydi, ammo hech qanday ketma-ketligi yoki tizimli homologiyasi bo'lmagan, o'zaro bog'liq bo'lmagan genlar oilasini ifodalaydi. [3] Adenilil siklazalarning eng yaxshi tanilgan klassi III yoki AC-III sinfdir (sinflar uchun rim raqamlari ishlatiladi). AC-III eukaryotlarda keng tarqalgan va ko'plab inson to'qimalarida muhim rol o'ynaydi.
Adenilat siklaza (kalmodulinga sezgir) trimeri, Bacillus antracis
Epinefrin heterotrimerik G oqsili bilan birikadigan retseptorini bog'laydi. G oqsili adenil siklaza bilan bog'lanadi, bu esa ATP ni sAMP ga aylantirib, signalni yoyadi. [1]
5. Sitoxromoksidaza fermentining klassfikatsiyasi va kimoviy xossasi
1 Oxidoreductases - Oksidoreduktazalar
1.9 Acting on a heme group of donors - Donorlarning gem guruhida harakat qiladi
1.9.3 With oxygen as acceptor - Akseptor sifatida kislorod bilan
1.9.3.1 cytochrome-c oxidase – Sitoxrom c oksidaza
Sitoxromlar gem oqsillari guruhiga mansub.
Gem - Fe atomiga biriktirilgan porfirin halqasi.
Sitoxromlar gemlarni o’z ichiga olgan electron tashuvchilar.