11-Mavzu: Oqsillar almashinuvi



Download 52,92 Kb.
bet1/2
Sana21.02.2023
Hajmi52,92 Kb.
#913532
  1   2
Bog'liq
11-Mavzu Oqsillar almashinuvi


11-Mavzu: Oqsillar almashinuvi



        1. Oqsillar almashinuvining o’ziga xos xususiyatlari

        2. Aminokislotalarning almashinuv yo’llari

        3. Aminokislotalarning dezaminlanishi va dekarboksillanishi

        4. Aminokislotala almashinuvida hosil bo’lgan biologik moddalar sintezi

Oqsillar organizmda muhim urin tutadigan va bir qator jiddiy vazifalarni bajaradigan oziq moddalardandir. Boshqa biror bir oziq modda oqsillarning urnini bosa olmaydi. Ularning vazifasini hech bir oziq moddasi bajara olmaydi.


Ichaqdan qonga surilgan aminoqislotalar qopqa vena orqali jigarga erkin kislotalar holida keladi. Jigarga keladigan qopqa vena sistemasidagi qonda aminokislotalar miqdori yeyilgan ovqatga qarab uzgarib tursa ham qon aylanishi-da aminokislotalar miqdori ma’lum chegarada saqlanadi. Buning sababi, birinchi-dan, qopqa venadan kelgan ortiqcha aminokislotalarni jigar ushlab qolishi bulsa, ikkinchidan, boshqa a’zolarning ham qondan aminokislotalarni uz ehtiyojiga qarab yutishidir. Jigar aminokislotalarni ancha tez tuplash qobiliyatiga ega, bu хususiyat a’zoning har tomonlama metabolik faoliyati juda yuksak ekanligiga bogliq. Jigar organizmning “kimyoviy laboratoriyasi” deb bejiz aytilmaydi. Aminokislotalar bu a’zoda qisman parchalanadi, qisman boshqa birikmalar (plazma oqsillari, uglevod-lar) sintezi uchun sarf buladi. Har xil aminokislotalarning qon plazmasidagi miqdorini ularning qonga kiritilish va qondan yutilish balansi idora qilib turadi. Aminokislotalarning plazma va tuqimalardagi miqdorining uzaro nisbati dinamik holatdadir.
Peptidlar tana suyuqliklari va tuqimalarida ularning ba’zi maxsus vakillari (masalan, glutation) dan tashqari, deyarli uchramaydi. Ular hujayra tekisligida oziq modda yoki oqsil sintezi uchun erkin oraliq, modda sifatida ahamiyatga ega emas. Qon aylanishiga tushgan aminokislotalarning asosiy ahamiyati tirik hujayralarning struktura va katalitik funkiiyalarini ta’minlab turishdir. Bu ma’noda ularning birinchi funktsiyasi oqsillar, shu jumladan, fermentlar, gormonlar va boshqa mu-him biologik ahamiyatga ega birikmalar sintezi uchun sarf qilinishidir. Agar ovqat oqsillari, odatda bulgani kabi, bu asosiy va eng spetsifik vazifani bajarish uchun zarur miqdordan kuproq aminokislota yetkazgan bulsa, ortiqcha qabul qilingan aminokislotalar parchalanadi, undan energiya manbai sifatida foydalanish mumkin, ammo bu ular uchun zarur funktsiya emas. Aminokislotalarning tula parchalanib, oxirgi mahsulotlarga aylanadigan qismi asosan, ovqat tarkibiga bogliq. Ammo ovqat bilan oqsil moddalar kiritilmaganda, ochlikda ham siydik bilan ma’lum miqdorda azotli moddalar ajratilib turadi, bunda organizm manfiy azot balansida buladi.
Organizm bunday sharoitda nima uchun uz oqsillarining parchalanishidan kelib chiqadigan aminokislotalarni boshqa tuqimalar uchun zarur bulgan yangi oqsil sintezi uchun iste’mol qilmay, azotni “behuda” tashqariga chiqarib tashlaydi. Buning sababi shuki, har bir oqsil sintezi uchun aminokislotalarning ma’lum tuplami kerak. Barcha oqsillar qat’iy aminokislota tarkibiga egaligidan zarur aminokislotalardan bittasi bulmasa ham oqsill sintezlanishi mumkin emas. Demak qolgan hamma aminokislotalar parchalanadi. Ularning azoti siydik bilan chiqariladi, uglerod skeleti esa energiya ajratish bilan oxirgi mahsulotlari bulmish CO2 va H2O gacha parchalanib ketadi. Bundan tashqari, bir qator aminokislotalar turli biologik aktiv birikmalar sintezi uchun sarf buladi. Masalan, fenilalanindan adrenalin va tiroksin gormonlari, arginin va metionindan muskullarda kreatin hosil qilinadi. Demak, almashinmaydigan aminokislotalarning bir qismi doimo oqsil sintezidan boshqa ehtiyojlarni qoplash uchun ishlatiladi. Natijada almashinmay-digan aminokislotalar yetishmaganidan boshqa aminokislotalar ham oqsil sintezi uchun kerak bulmay qoladi. Shuni ham aytib utish kerakki, soch, tirnoq, teri epidermisi kabi bir qator tuqimalarning oqsillari hayot jarayonida qaytarilmay-digan shaklda yuqolib, yangidan organizmning almashinuv reaktsiyalarida ishtirok eta olmaydi.
Organizmning har bir tuqimasi shu tur uchun uziga xos spetsifik oqsillar tuplamiga ega. Ularning tuxtovsiz parchalanib, yangidan sintezlanib turishi a’zoning funktsiyasi va hayot faoliyati bilan belgilanadi, Hujayralarda uz oqsillarini parchalaydigan murakkab proteolitik fermentlar sistemasi bor. Ular katepsinlar deb atalib, oqsillarga hamda peptidlarga ta’sir etadi. Katepsinlar ta’sir xarakteriga qarab turt guruhga bulinadi. Bulardan ikkitasi pepsin va tripsinga, qolgan ikkitasi aminopeptidaza va karboksipeptidazaga muvofiq keladi deb, hisoblanadi. Bu fermentlar faqat tuqima oqsillarini parchalash qobiliyatiga ega bulib, hozirgi tushunchalarga binoan, sintez reaktsiyalarida ishtirok etmaydi. Tuqimalarning normal hayoti, masalan, qon bilan ta’minlanishi, ovqatlanishi buzilganda yoki tukima parchasi termostatda, mikrobsiz sharoitda saqlanganda kuzatiladigan erish hodisasi — autoliz mana shu fermentlar faoliyatiga bogliq.
Ko’p yillardan beri ma’lumki, organizmning barcha tuqima va hujayralari doim parchalanib, yangidan tiklanib turadi. Bu fikr Shonxaymer va Rittenberg-larning nishonlangan aminokislota­lar bilan utkazgan klassik tajribalarida mukammal tasdiqlandi. Ular azot muvozanatida bulgan, ya’ni ovqat bilan beriladigan aminokislotalarga ehtiyoji katta bulmagan kalamushlarga M15 bilan ni­shonlangan aminokislotalar yuborilganda ham bu aminokislotalardagi azotniig 58 protsentny tana oqsillari tarkibidan topganlar. Bu natijalar ovqatdagi ortiqcha azot siydik bilan chikariladi, degan eski tushunchalarni rad qiladi va ovqat bilan iste’mol qilinadigan aminokislotalar, hatto, organizm qabul qilgan azot bilan tashqariga chiqarilib turgan azot miqdori teng, ya’ni hayvon azot, muvozanatida bulgan taqdirda ham doim tana oqsillari tarkibiga kirib turadi degan fikrni tasdiqlaydi.
Nishonlangan izotop birikmani kiritish yuli bilan ayrim tuqimalarda oqsillarning aylanish (yangilanish) tezligini ulchash mumkin. Bu termin ma’lum vaqt birligida umumiy oqsilning izotop bi­lan almashingan protsent miqdorini kursatadi. Kupincha, aylanish tezligini tekshirilayotgan modda, masalan, oqsil yoki tukimaning yarim yashash davri, ya’ni mavjud miqdorining yarmi yangilanadigan vaqt bilan ifodalanadi. Turli tuqima oqsillari va hujayra elementlarining yarim yashash davri keng miqyosda farqlanadi. Ayniqsa, jigar va plazma oqsillari tez aylanadi, ularning yarim yashash davri 6 kunga teng. Muskul oqsillarining yashash davri 180 kunga, ba’zi pay oqsillariniki esa 1000 kunga teng. Demak, tuqima oqsillarining sintezi uchun doimo tashqaridan kiritiladigan oqsillarga muhtojlik bor. Oqsil tarkibiga yangi aminokislota kirishi buzilmagan molekuladagi aminokislota bilan almashinuv orqali bajariladimi yoki buning uchun oqsil molekulasi tula parchalanib, yangidan sintezlanishi kerakmi degan savol hali uzil-kesil hal qilingan emas.
Boshqa bir tajribada hayvonga M15 bilan nishonlangan leytsin qiritilgandan sung uning tuqimalaridan ajratib olingan oqsillar gidroliz qilinib, M15 ning tarqalishi tekshirilgan. Analiz natijasida nishonlangan azot lizindan boshqa barcha aminokislotalar, ortiqcha miqdorda glutamat va aspartat kislotalarda topilganki, bu azotning dikarbon aminokislotalar tarkibiga ayniqsa katta sur’at bilan kirishini kursatadi. Leytsin urniga boshqa nishonlangan aminokislotadan foydalanilganda ham shunday natija olingan. Demak, organizmda aminokislotalar orasida azot atomlari almashinib turar ekan. Bu hodisa organizmda azot moddalarning dinamik holati faqat tuqima oqsillarining yangilanib turishi bilan chegaralanib qolmay, azot almashinuvining asosiy elementi bulgan aminokislotalarning ham doimo uzgarib turishini tasdiqlaydi.
Aminokislotalar orasida azot almashinuvini ular metabolizmidagi ikki asosiy reaktsiya yordamida tushuntirish mumkin. Ulardan biri transaminaza reaktsiyasi aminokislotaning aminoguruhsini ketokislotaga kuchirishdan iborat. Bu reaktsiyada ketokislotadan yangi aminokislota sintezlanadi, aminokislota esa ketokislotaga aylanadi. Azot almashinuvining ikkinchi imkoniyati dezaminlanish reaktsiyasiga bogliq. Bunda aminokislota aminoguruhni ammoniy shaklida ajratib, uzi tegishli ketokislotaga aylanadi. Natijada, ajralib chiqqan ammoniy ovqat bilan qabul qilingan nishonlangan amino­kislotaning M15 atomlariga ega buladi, endi nishonlangan ammoniy oqsil molekulasida boglangan aminokislota azotini almashtirishi ehtimoldan holi emas. Haqiqatan ham ovqat bilan kiritilgan ammo­niy aminokislota kabi, azot manbai sifatida iste’mol qilinishi mumkin. Hayvonga N15 bilan nishonlangan ammoniy nitrat kiritilgan­dan sung tuqima oqsillari gidroliz qilib olingan aminokislotalarda izotop topilishi bu fikrni yaqqol tasdiqlaydi.
Aminokislotalardagi azot tuqima oqsillari molekulasidagi boshqa aminokislotalar tarqibida paydo bular ekan hujayra va tuqima suyuqliklarida azot tutuvchi birikmalar sintezini ta’minlaydigan ma’lum azot fondi bulishi kerak. Bu fondning materiali ami­nokislotalar bulib, azot mana shu shaklda tuqimalararo aylanib yuradi. Azot fondidan aminokislotalarning ammoniy ioni hosil qiladigan uning boshqa analoglari iste’mol qilinadi. Azot fondi ovqat bilan qabul qilinadigan va tuqima oqsillari parchalanishidan paydo buladigan aminokislotalardan bunyodga keladi. Bu ikkala manbadan kelib chiqadigan aminokislotalar bir-biridan farqlanmasligi tushunarlidir.
Aminokislotalarning uglevodlarga o’tishi glikoneogenez, ya’ni jigarda uglevod tabiatli bulmagan moddalardan glikogen sintezlanishi va ba’zan bu jarayon davomida siydikda azot ajralishining ortib ketishini tushuntiradi. Bir qator aminokislotalar sintezlanganda buning aksi kuzatiladi. Manfiy azot balansidagi hayvonga uglevod kiritilsa, siydik bilan azot ajratilishini kamaytiradi. Uglevodlar almashinuvining asosiy mahsuloti pirouzum kislota, shuningdek, a-ketoglutarat va oksaloatsetat kislotalar bevosita aminokislotalar sintezi uchun iste’mol qilinadi. Almashinadigan aminokislotalar almashinmaydigan aminokislotalardan, asosan, uglevodlar hisobiga hosil bular ekan, umuman, aminokislotalarning oqsil sintezi uchun foydaliroq ravishda sarf bulishini kutish mumkin. Shu bilan birga, asosan, almashinadigan aminokislotalar bilan uglevodlar orasidagi uzaro utish qaytalama bulsa, keton tanalarga aylanadigan almashin­maydigan aminokislotalarning uzgarishi kupincha, qaytarilmaydigan jarayondir. Buni quyidagicha ifodalash mumkin:

Aminokislotalarning almashinuv yo’llari.


Aminokislotalarning oqsil sinteziga sarf bulishdan boshqa almashinuv yullari ularning parchalanish reaktsiyalaridan iborat. Bu yul devori rivojlangan hayvonlarda odatda uglerod skeletining tula yonishi bilan tamomlanadi. Bir qator degradatsiya reaktsiyalari kupchilik aminokislotalar uchun umumiydir. Bular oksidlanish bilan dezamin-lanish, pereaminlanish va oksidlanishli dekarboksillanishdan iborat. Boshqa reak-tsiyalar har bir aminokislota uchun xos juda kup ayrim parchalanish bosqichlarini uz ichiga oladi.
Aminokislotalarning umumiy degeradatsiya reaktsiyalari.
Dezaminlanish deyarli barcha aminokislotalar degrada-tsiyasining birinchi qadamidir. Faqat bir nechta aminokislota — gistidin, metionin va triptofanning uglerod skeleti dezaminlanishdan ilgari ma’lum uzgarishlarga uchraydi.
Oksidlanish bilan dezaminlanish. Dezaminlanish, asosan, oksidlanish yuli bilan utadi, bu jarayonda quyidagi umumiy reaktsiya buyicha aminokislotadan aminoguruh ammiak shaklida ajralib, α-ketokislota hosil buladi:

Jigar va buyrakdan α-aminokislotalarning kupchiligini mana shu reaktsiya buyicha parchalaydigan ferment topilgan. Ammo enzim amino­kislotalarning qatoriga ta’sir etib, tabiiy ovqat bilan qabul qilinadigan qator aminokislotalarini parchalamaydi. Shuning uchun uning hayvonlar tuqimasidagi fiziologik ahamiyati shubhali hisoblanadi. D-aminookcidaza toza holda olingan va koenzim sifatida FAD saklashi kursatilgan. Bir qator aminokislotalarni parchalaydigan flavoferment L-aminooksidaza ham buyrakdan topilgan. Lekin hayvon tuqimalarida uning aktivligi juda past bulganidan fiziologik ahamiyatga ega bulmasa kerak, deb hisoblanadi. Shu bilan birga, ilon zaharida va uning tuqimalarida yetarli miqdorda kuchli L-aminooksidaza aktivligi topilgan.
Hayvon tuqimalaridan yana bitta kuchli aminooksidaza topilgan, u faqat gluatamat kislotani dezaminlaydi. Bu ferment bilan degidrirlanish reaktsiyasida birlamchi vodorod aktseptori sifatida NAD yoki NADF ishtirok etishi mumkin. Reaktsiya natijasida a-ketoglutarat kislota hosil buladi. Bu mahsulot esa osonlik bilan pereaminlanish asosida boshqa aminokislotalarning aminoguruhini qabul qilib, ularni tegishli oksikislotaga aylantiradi. Natijada, bu ikkala reaktsiyaning boglangan holda utishi aminokislotaning dezaminlanishiga olib keladi:

Download 52,92 Kb.

Do'stlaringiz bilan baham:
  1   2




Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©hozir.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling

kiriting | ro'yxatdan o'tish
    Bosh sahifa
юртда тантана
Боғда битган
Бугун юртда
Эшитганлар жилманглар
Эшитмадим деманглар
битган бодомлар
Yangiariq tumani
qitish marakazi
Raqamli texnologiyalar
ilishida muhokamadan
tasdiqqa tavsiya
tavsiya etilgan
iqtisodiyot kafedrasi
steiermarkischen landesregierung
asarlaringizni yuboring
o'zingizning asarlaringizni
Iltimos faqat
faqat o'zingizning
steierm rkischen
landesregierung fachabteilung
rkischen landesregierung
hamshira loyihasi
loyihasi mavsum
faolyatining oqibatlari
asosiy adabiyotlar
fakulteti ahborot
ahborot havfsizligi
havfsizligi kafedrasi
fanidan bo’yicha
fakulteti iqtisodiyot
boshqaruv fakulteti
chiqarishda boshqaruv
ishlab chiqarishda
iqtisodiyot fakultet
multiservis tarmoqlari
fanidan asosiy
Uzbek fanidan
mavzulari potok
asosidagi multiservis
'aliyyil a'ziym
billahil 'aliyyil
illaa billahil
quvvata illaa
falah' deganida
Kompyuter savodxonligi
bo’yicha mustaqil
'alal falah'
Hayya 'alal
'alas soloh
Hayya 'alas
mavsum boyicha


yuklab olish