Назарий қисм

. Назарий қисм
Бириктирувчи тўқима организмнинг бутун танаси бўйича тақсимланган бўлиб, у тоғай, пай, бойлам, суяк матриксида бўлади, у буйрак жоми, сийдик каналлари соҳасида жойлашади, томирларни фиксация қилади; жигар ва мушак каби паренхиматоз аъзоларда хужайралар аро боғловчи модданинг асосини ташкил этади. Бириктирувчи тўкиманинг механик ва ушлаб турувчи вазифаси хужайра ташқарисидаги эримайдиган иплар ҳисобига амалга оширилади, улар матриксга ботиб турувчи юқори полимер бирикмалардан ташкил топган бўлиб, асосий модда деб юритилади. Эримайдиган иплар ва эрувчан матрикснинг синтезига жавобгар хужайралар – хондроцит ва фибробластлардан ташқари макрофаг, семиз хужайралар ва кам миқдорда дифференцияланмаган турдаги хужайралар бириктирувчи тўқима хужайраларига киради.

Коллаген

Бириктирувчи тўқиманинг эримайдиган иплари одам организмида энг кўп тарқалган оқсил – коллагендан таркиб топган. У оқсиллар умумий миқдорининг 25-33% ни, тана оғирлигининг тахминан 6% ни ташкил этади. Коллаген таркибидаги аминокислоталарнинг 1/3 қисмини глицин, пролин ва гидроксипролин 21%, аланин эса 11% ни ташкил этади.
Бириктирувчи тўқимани электрон микроскоп ёрдамида ўрганиш унда фибриллалардан тузилган коллаген толаларининг мавжудлигини кўрсатди. Фибриллалар диаметри 5 дан 200 нм гача бўлган цилиндр шаклига эга. Коллаген фибриллалари тропоколлаген бирликларидан ташкил топган. Турли тўкималардан ажратилган тропоколлагенлар таркиби билан фарқ қилсада, лекин уларнинг ҳаммасида глицин кўп ва 5-оксилизин, 3-, 4-оксипролин сақлайди.
Тропоколлаген молекуласи 1,5 нм кенглик ва 300 нм узунликка эга, молекуляр оғирлиги 300000. Учта суббирликдан ташкил топган бўлиб, уларнинг ҳар бири тахминан 1000 аминокислота сақловчи полипептид занжирдир. Алоҳида занжир зич чапга ўралган спирал бўлиб, бир ўрамда 3 аминокислота қолдиғини сақлайди, учта занжир ўнгга буралган кабелга ўхшайди. Ён занжирлардаги пептид боғлари ўртасида -С=О^…NH- водород боғларининг ҳосил бўлиши ҳисобига мустахкамланади. Маълум тўқималарга хос бўлган коллагеннинг тўрт тури топилган, улар молекуласини ташкил этган тропоколлаген аминокислота таркиби билан фарқланади. I тур коллаген икки хил 1 (I) ва 2 занжирлардан ташкил топган. Қолган 3 тур коллагенлар бир хил 3 занжирдан иборат - 1 (II ), 1 (III ), 1( IV). I тур коллаген – тери, суяк, бойламларда, II тур – тоғайда, III тур – эмбрион териси, қон томир деворларида, IV тур – бириктирувчи мембраналарда учрайди. Коллаген фибриллалари охир-охир ва ён-ён боғланган тропоколлаген молекулаларидан ҳосил бўлган. Коллаген юқори молекулали ўтмишдош проколлаген ҳолатида синтезланади. У тропоколлаген 3 занжирининг N- ва С-охирларида қўшимча аминокислоталар сақлайди. I тур коллагеннинг про-1 ва про-2 занжирлари полисомаларда синтезланади, у ерда пролин ва лизин қолдиқлари гидроксилланади.
Эластин
Эластин бириктирувчи тўқиманинг иккинчи асосий оқсили. Коллагендан фарқли равишда қайнатганда желатина ҳосил қилмайди. Унинг аминокислота таркиби коллагендан фарқланади. Эластин толалари катта бўлмаган деярли сферик молекулаларнинг қаттиқ кўндаланг боғлар билан боғланиши натижасида қурилган. Лизин иштирокида кўндаланг боғларнинг 2 тури аниқланган. Тўртта лизин қолдкларидан десмозин ва изодесмозин деб аталмиш бирикмалар ҳосил бўлади. Улар кўпинча 2 пептид занжир ўртасида ҳосил бўлади, лекин 3 ёки 4 пептид занжирлардаги лизин қолдиқларидан ҳам ҳосил бўлиши мумкин. Аввал 3 лизин қолдиғи Е-альдегидгача оксидланади, кейин эса тўртинчи лизин қолдиғи билан конденсацияланади ва натижада десмозин ёки изодесмозин ҳосил бўлади. Десмозин ва изодесмозин кўндаланг боғлар ҳосил қилишда қатнашади. Кўндаланг боғлар ҳосил қилишда лизиннорлейцин ҳам қатнашади.
Натив эластик иплари трипсин ёки химотрипсин таъсирида ҳазмланмайди, лекин пепсин таъсирида pН 2 да секин гидролизланади. Ошқозон ости безида проэластаза ишлаб чиқарилади. У трипсин таъсирида эластазага айланади ва алифатик аминокислота карбоксил гуруҳи ҳосил қилган пептид боғларини гидролизлайди.