Учебно-методическое пособие для самостоятельной аудиторной и внеаудиторной подготовки

2) Специфические реакции на отдельные аминокислоты. Качественное и количественное определение отдельных аминокислот возможно, благодаря наличию в их радикалах особенных функциональных групп.
Аргинин определяют с помощью качественной реакции на гуанидиновую группу (реакция Сакагучи, рис. 7), а цистеин выявляют реакцией Фоля (рис. 8), специфичной для SH-группы данной аминокислоты. Наличие ароматических аминокислот в растворе определяют ксантопротеиновой реакцией (реакция нитрования), а наличие гидроксильной группы в ароматическом кольце тирозина – с помощью реакции Миллона (рис. 9).

Рис. 7. Реакция Сакагучи на аргинин



Рис. 8. Реакция Фоля на цистеин



Рис. 9. Реакция Миллона на тирозин


Пептиды
Главный тип химической связи, которую образуют в живых системах аминокислоты между собой, - пептидная связь (рис.10). Органические соединения, образованные благодаря формированию пептидной связи, называются пептидами. Количество аминокислотных остатков в пептидах не превышает 40, если в полипептидной цепи более 40 аминокислот, то для неё рассматривают, по меньшей мере, три уровня организации: первичный, вторичный, третичный. В таком случае для образованной структуры используют термин белок.
Называют пептид с N-конца (то есть первым в названии идет аминокислотный остаток, у которого свободна альфа-аминогруппа), в названии аминокислоты появляется суффикс "-ил", только последняя аминокислота с С-конца сохраняет свое название неизменным.
Например, аланил-серил-триптофан или γ-глутамил-цистеинил-глицин (тривиальное название второго пептида - глутатион).


Пептидная связь
Пептидная связь формируется между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой аминокислоты (рис. 10), классифицируется как ковалентная полярная связь, то есть она является достаточно прочной.

Рис. 10. Образование пептидной связи