Referati mavzu: Nuklien kislotalarning tuzilishi, vazifalari va fizik-kimyoviy xossalari

Biologik kodning kashf etilishi. 

  

tRNKning  adaptorlik  funktsiyasini  tadqiq  etish  natijasida  bu  yuksak 

darajadagi  mexanizmning  poydevori  bo‘lgan  biologik  kod  (aminokislota,  oksil 

kodi)  tushunchasi  va  uning  ishlash  usuli  haqida  juda  samarali  yangi  bir  soha 

dunyoga  keldi.  Biologik  kod  ta‗limotiga  binoan  nuklein  kislotalarda  har  bir 

aminokislotani  taniydigan  va  tanlab  tashishda  vositachilik  qiladigan  nukleotidlar 

kombinatsiyasi  mavjudki,  aminokislota  o‘zining  kodi  bilan  bevosita  bog‘lanmasa 

ham,  shu  kodga  komplementar,  antikodon  deb  ataladigan,  nukleotidlar   

kombinatsiyasiga   ega   nuklein   kislota   bilangina   munosabatga kiradi. Har bir 

aminokislotani  o‘zi  uchun  maxsus  kodoni  mavjud  bo‘lishi  shart,  shundagina 

adashtirmay  ular  bilan  aloqaga  kiradi.  Oqsil  molekulasiga  kiradigan 

aminokislotalar kamida 20 xil bo‘lganidan kodonlar soni ham 20 dan kam bo‘lishi 

mumkin emas.  

 

---

13 

 

Demak, 4 nukleotidning o‘zi, yoki ikkita nukleotidlardan hosil bo‘ladigan 16 

(A)  kombinatsiya  ham  yetarli  emas.  Turli  tadqiqot  va  mulohazalardan  so‘ng  kod 

uch nukleotiddan iborat triplet tabiatiga ega ekanligi aniqlandi. Albatta bunda hosil 

bo‘ladigan  kombinatsiyalar  soni  64

  (4

3

), 

kodirlanadigan  aminokislotalar  sonidan 

ancha  ko‘p,  lekin  ma‗lum  bo‘lishicha  20  aminokislotadan  18  tasi  bittadan  ortiq 

(2,3,4  va  6)  kodon  bilan  kodirlanar  ekan.  Bu  holat  kodni  ayniganligi  deb 

belgilanadi.  U  informatsiyani  tug‘ri  o‘qishga  xiloflik  qilmaydi,  balki  replikatsiya 

yoki  transkriptsiya  jarayonida  paydo  bo‘lishi  mumkin  bo‘lgan  xatolarni 

chetlatishga  yordam  beradi.  64  tripletdan  uchtasi

 

UAA,  UAG  va  UTsA 

aminokislotalarni  kodirlamaydi  va  polipeptid  zanjir  sintezi  tugaganidan  xabar 

beradi, ular terminatsiya (tugash) signalini beradilar. 

 

Genetik  kodning  yukorida  keltirilgan  maxsus  xususiyatlari  orasida  uning 

«ayniganligi»  ayniksa  ajoyibdir.  «Ayniganlik»  suzi  matematik  termin  bulib  bu 

yerda bir aminokislotaga bittadan ortik kodon muvofik kelishini kursatadi. Ammo 

ayniganlik  yuqorida  aytilganday  kodonning  takomillash-ganligining  kamchiligi 

emas.  Chunki  genetik  kodda  bitta  ham  kodon  yo‘qki,  qaysikim  unga  bir  nechta 

aminokislota tug‘ri kelsin. 

 

 

Agar aminokislotani bir nechta kodon kodirlasa, aksari bu kodonlar uchinchi 

harf,  ya‗ni  Z'-uchidagi  nukleotid  bo‘yicha  farqlanadi.  Masalan,  alaninni  GTsU, 

GTsTs,  GTsA  va  GTsG  kodonlari  kodirlaydi;  ko‘rinib  turibdiki,  ularning 

---

14 

 

hammasida  birinchi  ikki  harf  bir  xil,  farq  faqat  uchinchi  nukleotidda.  Z'-uchidagi 

nukleotidning spetsifikligi nisbiydir. 

Frensis Krik kodon-antikodon juftlarining hosil bo‘lishini har tomonlama o‘rganib 

chiqib  ko‘pchilik  kodonlarning  uchinchi  asosi  antikodonning  tegishli  asosi  bilan 

juft  hosil  qilishda  ma‗lum  erkinlik  darajasiga  ega degan  xulosaga  keldi. Krikning 

tasviri ifodasiga binoan bunday kodonlarning uchinchi asosi «og‘ib» turadi. Og‘ish 

gipotezasi  nomini  olgan  bu  tushunchaga  binoan  kodonning  birinchi  ikki  asosi 

antikodonning tegishli asoslari bilan doimo barqaror Uotson — Krik juftlarini hosil 

qiladilar  va  kodirlashning  spetsifikligiga  katta  hissa  qo‘shadilar.  Bir  qancha 

antikodonlarning birinchi asosi (5- 3- yo‘nalishda o‘qilsa) ularga shu aminokislota 

uchun bittadan ortiq kodonni o‘qish imkoniyatini beradi. Agar 5- uchida Ts yoki A 

bulsa, bunday tRNK fakat bitta kodonni taniydi. 

 

Oqsillar  organizmda  muhim  urin  tutadigan  va  bir  qator  jiddiy 

vazifalarni  bajaradigan  oziq  moddalardandir.  Boshqa  biror  bir  oziq  modda 

oqsillarning urnini bosa olmaydi. Ularning vazifasini hech bir oziq moddasi bajara 

olmaydi.  

Ichaqdan  qonga  surilgan  aminoqislotalar  qopqa  vena  orqali  jigarga  erkin 

kislotalar  holida  keladi.  Jigarga  keladigan  qopqa  vena  sistemasidagi  qonda 

aminokislotalar miqdori yeyilgan ovqatga qarab uzgarib tursa  ham qon aylanishi-

da aminokislotalar miqdori ma‘lum chegarada saqlanadi. Buning sababi, birinchi-

dan,  qopqa  venadan  kelgan  ortiqcha  aminokislotalarni  jigar  ushlab  qolishi  bulsa, 

ikkinchidan, boshqa a‘zolarning ham qondan aminokislotalarni uz ehtiyojiga qarab 

yutishidir. Jigar aminokislotalarni ancha tez tuplash qobiliyatiga ega, bu хususiyat 

a‘zoning  har  tomonlama  metabolik  faoliyati  juda  yuksak  ekanligiga bogliq.  Jigar 

organizmning ―kimyoviy laboratoriyasi‖ deb bejiz aytilmaydi. Aminokislotalar bu 

a‘zoda qisman parchalanadi, qisman boshqa birikmalar (plazma oqsillari, uglevod-

lar)  sintezi  uchun  sarf  buladi.  Har  xil  aminokislotalarning  qon  plazmasidagi 

miqdorini  ularning  qonga  kiritilish  va  qondan  yutilish  balansi  idora  qilib  turadi. 

Aminokislotalarning  plazma  va  tuqimalardagi  miqdorining  uzaro  nisbati  dinamik 

holatdadir. 

---

15 

 

Peptidlar  tana  suyuqliklari  va  tuqimalarida  ularning  ba‘zi  maxsus  vakillari 

(masalan, glutation) dan tashqari, deyarli uchramaydi. Ular hujayra tekisligida oziq 

modda yoki oqsil sintezi uchun erkin oraliq, modda sifatida ahamiyatga ega emas. 

Qon aylanishiga tushgan aminokislotalarning asosiy ahamiyati tirik hujayralarning 

struktura  va  katalitik  funkiiyalarini  ta‘minlab  turishdir.  Bu  ma‘noda  ularning 

birinchi  funktsiyasi  oqsillar,  shu  jumladan,  fermentlar,  gormonlar  va  boshqa  mu-

him biologik ahamiyatga ega birikmalar sintezi uchun sarf qilinishidir. Agar ovqat 

oqsillari,  odatda  bulgani  kabi,  bu  asosiy  va  eng  spetsifik  vazifani  bajarish  uchun 

zarur  miqdordan  kuproq  aminokislota  yetkazgan  bulsa,  ortiqcha  qabul  qilingan 

aminokislotalar parchalanadi, undan energiya manbai sifatida foydalanish mumkin, 

ammo  bu  ular  uchun  zarur  funktsiya  emas.  Aminokislotalarning  tula  parchalanib, 

oxirgi  mahsulotlarga  aylanadigan  qismi  asosan,  ovqat  tarkibiga  bogliq.  Ammo 

ovqat  bilan  oqsil  moddalar  kiritilmaganda,  ochlikda  ham  siydik  bilan  ma‘lum 

miqdorda  azotli  moddalar  ajratilib  turadi,  bunda  organizm  manfiy  azot  balansida 

buladi. 

 

Organizm  bunday  sharoitda  nima  uchun  uz  oqsillarining  parchalanishidan 

kelib  chiqadigan  aminokislotalarni  boshqa  tuqimalar  uchun  zarur  bulgan  yangi 

oqsil sintezi uchun iste‘mol qilmay, azotni ―behuda‖ tashqariga chiqarib tashlaydi. 

Buning  sababi  shuki,  har  bir  oqsil  sintezi  uchun  aminokislotalarning  ma‘lum 

tuplami  kerak.  Barcha  oqsillar  qat‘iy  aminokislota  tarkibiga  egaligidan  zarur 

aminokislotalardan bittasi bulmasa ham oqsill sintezlanishi mumkin emas. Demak 

qolgan  hamma  aminokislotalar  parchalanadi.  Ularning  azoti  siydik  bilan 

chiqariladi, uglerod skeleti esa energiya ajratish bilan oxirgi mahsulotlari bulmish 

CO

2

 va  H

2

O  gacha parchalanib  ketadi. Bundan  tashqari,  bir qator  aminokislotalar 

turli  biologik  aktiv  birikmalar  sintezi  uchun  sarf  buladi.  Masalan,  fenilalanindan 

adrenalin va tiroksin gormonlari, arginin va metionindan muskullarda kreatin hosil 

qilinadi.  Demak,  almashinmaydigan  aminokislotalarning  bir  qismi  doimo  oqsil 

sintezidan  boshqa  ehtiyojlarni  qoplash  uchun  ishlatiladi.  Natijada  almashinmay-

digan  aminokislotalar  yetishmaganidan  boshqa  aminokislotalar  ham  oqsil  sintezi 

uchun  kerak  bulmay  qoladi.  Shuni  ham  aytib  utish  kerakki,  soch,  tirnoq,  teri 

---

16 

 

epidermisi  kabi  bir  qator  tuqimalarning  oqsillari  hayot  jarayonida  qaytarilmay-

digan shaklda yuqolib, yangidan organizmning almashinuv reaktsiyalarida ishtirok 

eta olmaydi. 

 

Organizmning  har  bir  tuqimasi  shu  tur  uchun  uziga  xos  spetsifik  oqsillar 

tuplamiga  ega.  Ularning  tuxtovsiz  parchalanib,  yangidan  sintezlanib  turishi 

a‘zoning  funktsiyasi  va  hayot  faoliyati  bilan  belgilanadi,  Hujayralarda  uz 

oqsillarini  parchalaydigan  murakkab  proteolitik  fermentlar  sistemasi  bor.  Ular 

katepsinlar deb atalib, oqsillarga hamda peptidlarga ta‘sir etadi. Katepsinlar ta‘sir 

xarakteriga  qarab  turt  guruhga  bulinadi.  Bulardan  ikkitasi  pepsin  va  tripsinga, 

qolgan  ikkitasi  aminopeptidaza  va  karboksipeptidazaga  muvofiq  keladi  deb, 

hisoblanadi.  Bu  fermentlar  faqat  tuqima  oqsillarini  parchalash  qobiliyatiga  ega 

bulib,  hozirgi  tushunchalarga  binoan,  sintez  reaktsiyalarida  ishtirok  etmaydi. 

Tuqimalarning  normal  hayoti,  masalan,  qon  bilan  ta‘minlanishi,  ovqatlanishi 

buzilganda  yoki  tukima  parchasi  termostatda,  mikrobsiz  sharoitda  saqlanganda 

kuzatiladigan erish hodisasi — autoliz mana shu fermentlar faoliyatiga bogliq. 

 

Ko‘p  yillardan  beri  ma‘lumki,  organizmning  barcha  tuqima  va  hujayralari 

doim  parchalanib,  yangidan  tiklanib  turadi.  Bu  fikr  Shonxaymer  va  Rittenberg-

larning  nishonlangan  aminokislotalar  bilan  utkazgan  klassik  tajribalarida 

mukammal  tasdiqlandi.  Ular  azot  muvozanatida  bulgan,  ya‘ni  ovqat  bilan 

beriladigan  aminokislotalarga  ehtiyoji  katta  bulmagan  kalamushlarga  M15  bilan 

nishonlangan  aminokislotalar  yuborilganda  ham  bu  aminokislotalardagi  azotniig 

58  protsentny  tana  oqsillari  tarkibidan  topganlar.  Bu  natijalar  ovqatdagi  ortiqcha 

azot  siydik  bilan  chikariladi,  degan  eski  tushunchalarni  rad  qiladi  va  ovqat  bilan 

iste‘mol  qilinadigan  aminokislotalar,  hatto,  organizm  qabul  qilgan  azot  bilan 

tashqariga  chiqarilib  turgan  azot  miqdori  teng,  ya‘ni  hayvon  azot,  muvozanatida 

bulgan  taqdirda  ham  doim  tana  oqsillari  tarkibiga  kirib  turadi  degan  fikrni 

tasdiqlaydi. 

 

Nishonlangan  izotop  birikmani  kiritish  yuli  bilan  ayrim  tuqimalarda 

oqsillarning  aylanish  (yangilanish)  tezligini  ulchash  mumkin.  Bu  termin  ma‘lum 

vaqt  birligida  umumiy  oqsilning  izotop  bilan  almashingan  protsent  miqdorini 

---

17 

 

kursatadi. Kupincha, aylanish tezligini tekshirilayotgan modda, masalan, oqsil yoki 

tukimaning yarim yashash davri, ya‘ni mavjud miqdorining yarmi yangilanadigan 

vaqt  bilan  ifodalanadi.  Turli  tuqima  oqsillari  va  hujayra  elementlarining  yarim 

yashash  davri  keng  miqyosda  farqlanadi.  Ayniqsa,  jigar  va  plazma  oqsillari  tez 

aylanadi, ularning yarim yashash davri 6 kunga teng. Muskul oqsillarining yashash 

davri  180  kunga,  ba‘zi  pay  oqsillariniki  esa  1000  kunga  teng.  Demak,  tuqima 

oqsillarining  sintezi  uchun  doimo  tashqaridan  kiritiladigan  oqsillarga  muhtojlik 

bor.  Oqsil  tarkibiga  yangi  aminokislota  kirishi  buzilmagan  molekuladagi 

aminokislota  bilan  almashinuv  orqali  bajariladimi  yoki  buning  uchun  oqsil 

molekulasi tula parchalanib, yangidan sintezlanishi kerakmi degan savol hali uzil-

kesil hal qilingan emas. 

 

Boshqa bir tajribada hayvonga M15 bilan nishonlangan leytsin qiritilgandan 

sung  uning  tuqimalaridan  ajratib  olingan  oqsillar  gidroliz  qilinib,  M15  ning 

tarqalishi tekshirilgan. Analiz natijasida nishonlangan azot lizindan boshqa barcha 

aminokislotalar, ortiqcha miqdorda glutamat va aspartat kislotalarda topilganki, bu 

azotning  dikarbon  aminokislotalar  tarkibiga  ayniqsa  katta  sur‘at  bilan  kirishini 

kursatadi.  Leytsin  urniga  boshqa  nishonlangan  aminokislotadan  foydalanilganda 

ham  shunday  natija  olingan.  Demak,  organizmda  aminokislotalar  orasida  azot 

atomlari almashinib turar ekan. Bu hodisa organizmda azot moddalarning dinamik 

holati faqat tuqima oqsillarining yangilanib turishi bilan chegaralanib qolmay, azot 

almashinuvining  asosiy  elementi  bulgan  aminokislotalarning  ham  doimo  uzgarib 

turishini tasdiqlaydi. 

 

Aminokislotalar orasida azot almashinuvini ular metabolizmidagi ikki asosiy 

reaktsiya  yordamida  tushuntirish  mumkin.  Ulardan  biri  transaminaza  reaktsiyasi 

aminokislotaning 

aminoguruhsini 

ketokislotaga 

kuchirishdan 

iborat. 

Bu 

reaktsiyada  ketokislotadan  yangi  aminokislota  sintezlanadi,  aminokislota  esa 

ketokislotaga  aylanadi.  Azot  almashinuvining  ikkinchi  imkoniyati  dezaminlanish 

reaktsiyasiga bogliq. Bunda aminokislota aminoguruhni ammoniy shaklida ajratib, 

uzi tegishli ketokislotaga aylanadi. Natijada, ajralib chiqqan ammoniy ovqat bilan 

qabul  qilingan  nishonlangan  aminokislotaning  M15  atomlariga  ega  buladi,  endi 

---

18 

 

nishonlangan  ammoniy  oqsil  molekulasida  boglangan  aminokislota  azotini 

almashtirishi ehtimoldan holi emas. Haqiqatan ham ovqat bilan kiritilgan ammoniy 

aminokislota kabi, azot manbai sifatida iste‘mol qilinishi mumkin. Hayvonga N15 

bilan  nishonlangan  ammoniy  nitrat  kiritilgandan  sung  tuqima  oqsillari  gidroliz 

qilib olingan aminokislotalarda izotop topilishi bu fikrni yaqqol tasdiqlaydi. 

 

Aminokislotalardagi 

azot 

tuqima 

oqsillari 

molekulasidagi 

boshqa 

aminokislotalar  tarqibida  paydo  bular  ekan  hujayra  va  tuqima  suyuqliklarida  azot 

tutuvchi  birikmalar  sintezini  ta‘minlaydigan  ma‘lum  azot  fondi  bulishi  kerak.  Bu 

fondning  materiali  aminokislotalar  bulib,  azot  mana  shu  shaklda  tuqimalararo 

aylanib  yuradi.  Azot  fondidan  aminokislotalarning  ammoniy  ioni  hosil  qiladigan 

uning boshqa analoglari iste‘mol qilinadi. Azot fondi ovqat bilan qabul qilinadigan 

va  tuqima  oqsillari  parchalanishidan  paydo  buladigan  aminokislotalardan 

bunyodga keladi. Bu ikkala manbadan kelib chiqadigan aminokislotalar bir-biridan 

farqlanmasligi tushunarlidir.