Структура и функции белков и пептидов

 
Гормональный сигнал способен «выключаться» в результате инактивирования 
рецеп-
тора 
путём его фосфорилирования, либо удаления с поверхности клетки (эндоцитоз). Мно-
жество разных сигналов, воспринимаемых клеткой, суммируется в один определённый от-
вет.
Рецепторы по своей химической природе являются белками и, как правило, состоят из 
нескольких доменов. Рецепторы можно подразделить на: 
МЕМБРАННЫЕ 
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ 

7-TMС 

1-TMС

Ионные каналы: лигандзависи-
мые, потенциалзависимые, ще-
левые контакты

Класс I – ядерные и цитозольные рецепто-
ры, связанные с белками теплового шока 
(hsp) 

Класс II – ядерные рецепторы, не связанные 
с белками теплового шока 
 
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ГОРМОНОВ, ВЗАИМОДЕЙСТВУЮЩИХ
С 7-ТМС-РЕЦЕПТОРАМИ 
Наиболее распространенная группа рецепторов (рецепторы α- и β-адренергические, 
гистамина, серотонина, гликопротеиновых гормонов, глюкагона, паратирина, кальцитонина, 
гормонов гипоталамуса). Механизм усиления гормонального сигнала, реализуемого через 
данный вид рецепторов достигается синтезом небольших молекул - вторичных посредников 
(цАМФ, ИТФ, ДАГ, Са
2+
). 
Рецептор состоит из 7 трансмембранных спиральных сегментов и соединяющих их 
гидрофильных вне- и внутриклеточных петлей. Последние содержат центры связывания с G-
белками.
 
Мембраносвязанный G-белок в неактивном состоянии 
—
гетеротример (αβγ), α-
субъединица которого связана с ГДФ. 
Известно приблизительно 20 классов G-белков, но максимально распространены: 
G
S
—
активируют аденилатциклазу;
G
I 
—
ингибируют аденилатциклазу; 
G
q
—
активируют фосфолипазу С.
Связывание гормона с рецептором изменяет конформацию последнего, что проводит 
к замене ГДФ в α-субъединице на ГТФ и последующей диссоциации G-белка (α + βγ). Пере-
двигаясь по мембране α-субъединица взаимодействует с эффекторным белком-ферментом 
(аденилатциклазой, фосфолипазой С или каналом). Продолжительность эффекта определяет-
ся ГТФ-азной активностью G

-субъединицы.