Структура и функции белков и пептидов

специфичность взаимо-
действия.
Различают несколько типов специфичности: а) 
абсолютная
— фермент катализи-

---

19 
рует превращение строго определенного вещества (уреаза расщепляет только мочевину, ар-
гиназа — аргинин); б) 
стереохимическая
— фермент катализирует превращение только од-
ного стереоизомера (L-оксидазы превращают L-аминокислоты, но не D-аминокислоты); в) 
групповая
абсолютная
специфичность — фермент катализиpyет превращения группы суб-
стратов, имеющих одинаковую химическую группу (например, алкогольдегидрогеназа дей-
ствует на спирты); г) 
групповой
относительной
специфичностью обладают ферменты, для 
которых важен только тип связи (эстеразы, пептидазы, гликозидазы). Специфичность обу-
словлена комплементарностью молекул фермента и субстрата и уникальностью строения ак-
тивного центра у каждого фермента. Модель, объясняющая специфичность, — модель Ко-
шленда: «вынужденное индуцированное соответствие субстрата и активного центра фермен-
та». 
Единицы измерения активности
Катал
— это количество фермента, которое обеспечивает превращение 1 моля суб-
страта в продукт за 1 секунду. 
Стандартная единица
 
(U) — это количество фермента, которое превращает 1 мкмоль 
субстрата в продукт за 1 минуту. 1 U = 16,67 нкатал (нанокатал). 
В медицине активность ферментов выражают чаще всего в единицах активности на
1 л биологической жидкости. 
Удельная активность
— выражается в единицах активности, рассчитанной на еди-
ницу массы белка (чаще всего на 1 мг). 
Влияние температуры
Наивысшую активность ферменты обычно проявляют в очень узком интервале темпе-
ратур (40–50 

С). До этого интервала с повышением температуры скорость катализируемой 
ферментами реакции повышается. 
Выше оптимальной температуры активность ферментов 
снижается, а при температуре 50–60 

С совершенно прекраща-
ется из-за его тепловой денатурации — фермент инактивируется 
(хотя существуют и термоустойчивые ферменты, например, 
ДНК-полимераза ). 
Влияние рН
Для каждого фермента существует определенное зна-
чение рН, при котором его действие оптимально. Объясняется 
это зависимостью диссоциации ионогенных групп фермента 
или субстрата от реакции среды. Активность фермента зави-
сит от определенного состояния (ионизированного или не-
ионизированного) активного центра. На рисунке показаны два 
фермента с различными рН оптимумами.