1. Stereokimyoviy substrat spetsifiklik. Organizmda sintezlanadigan yoki metabolik almashinuvlarda parchalanadigan moddalar aksari qismi optik faoliyatga ega bolib, ikkala stereoizomer shaklida faqat tabiiy moddalarda uchraydi va barcha jarayonlarda qatnashadi. Masalan, qandlarda asosan D-qator, aminokislotalardan esa L-qator izomerlari organizmlarda tarqalgan va metabolik ozgarishlarga kiradi. Shuning uchun ham fermentlarning kopchiligi ikkita optik izomerdan faqat bittasiga xos yaqinlikni korsatishi tabiiy. Bu hodisa stereokimyoviy spetsifiklik deyiladi. Masalan, muskullarning laktatdegidrogenaza fermenti laktat kislotaning faqat L(+) izomerinigina degidrirlab, pirouzum kislota hosil qiladi; fumaratgidrataza faqat fumarat kislotaning ozgarishiga tasir etib, uning stereoizomeri malat kislotaga tasir etmaydi.
19.60- guruh talabasi
Ergashaliyeva Mushtariyning Biofizika fanidan mustaqil ishi
Oddiy fermentativ jarayonlar kinetikasi. Mixaelis tenglamasi va uning modifikatsiyalangan jarayonlar tenglamasi. Fermentlar tasirining oziga xosligi. Katalitik reaktsiyalar uchun oziga xoslik bolishi shart. Fermentlarning spetsifikligi (oziga xosligi) oqsil molekulasining strukturasiga uning malum qismlari bilan substratning tegishli guruhlari otrasida kimyoviy aloqalar ornatilishiga bogliq. Fermentlarning spetsifikligi masalasi ancha nozik bolib, ular chuqur manoga ega. Har bir ferment faqat malum substratga yoki molekulada kimyoviy bogning malum turigagina tasir etadi. Ferment substratga kalit qulfga tushganday muvofiq kelishi zarur. Fermentlar spetsifikligining quyidagi xillari farq qiladi.
2. Mutlaq spetsifiklik. Spetsifiklikning eng qatiy va eng kop tarqalgan turi mutlaq spetsifiklikdir. Bu turdagi spetsifiklikka ega bolgan ferment faqat bittagina substratga tasir etadi va substrat molekulasida roy beradigan ozgina ozgarish ham uning faolligini yoqolishiga olib keladi. Jigarda uchraydigan arginaza fermentini bunga misol qilib keltirish mumkin. Uning substrati L-arginin bolib, ferment bu aminokislotaning boshqa unumlaridan birortasiga ham tasir etmaydi. Oksidlovchi-qaytaruvchi fermentlarning muhim vakili suktsinatdegidrogenaza mutlaq spetsifiklikka ega. U faqat qahrabo kislotani degidrirlaydi. Ammo ferment suktsinatdan faqat bitta metilen guruhini ortiq yoki kam saqlaydigan malonatga yoki glutaratga tasir etmaydi.
3. Mutlaq guruhli spetsifiklik faqat substratlarning oxshash guruhlarini katalizlaydi. Masalan, alkogoldegidrogenaza faqat etanolga emas, balki har xil tezlikda bolsa ham boshqa alifatik spirtlarga ham tasir etadi.
4. Nisbiy guruhli spetsifiklik ferment substrat molekulalarining guruhlariga spetsifiklik tasir qilmasdan, substrat guruhlarining malum bir kimyoviy boglariga tasir qiladi. Masalan, ovqat hazm qilish fermentlari pepsin, tripsin turli oqsillardagi malum aminokislotalardan hosil bolgan peptid bogiga nisbatan spetsifik. 5. Nisbiy substratli spetsifiklik ferment kimyoviy birikmalarning turli xil guruhlariga tegishli substratlarni katalizlaydi. Masalan, sitoxrom P450 fermenti turli xil moddalarning (7000 ga yaqin) gidroksillanishida ishtirok etadi. Bu tabiiy moddalar, dori va zaharlarning ozgarishlarida ishtirok etadigan kamroq spetsifiklikka ega bolgan fermentli sistema. Fermentlarning spetsifik tasiri nima bilan tushuntiriladi? Bunga mavjud bolgan ikkita qarash javob berishga harakat qiladi. Ulardan biri E.Fisherning farazi yoki qulf va kalit (shablon) farazi bolib, unga kora spetsifiklik asosida substrat va ferment faol markazining qatiy mos kelishi yotadi. Fisherning farazi boyicha ferment qattiq struktura bolib, uning faol markazi substratni o`ziga yopishtirish xususiyatiga ega.
Agar substrat faol markazga yaqinlashib, kalit qulfga tushgandek bolsa, reaktsiya amalga ooshadi. Agar substrat (kalit) biroz boshqacha bolsa, bunday holda u faol markaz (qulf)ga mos kelmaydi va reaktsiya amalga oshishi mumkin emas. Fisherning farazi ferment tasiri spetsifikligini tushuntirishda ozining soddaligi bilan oziga jalb etadi. Ammo shablon nuqtai-nazaridan qaraganda mutlaq va nisbiy guruhli spetsifiklik, yani bitta qulfga mos keladigan turli xil kalit (substrat) ekanligini tushuntirish mushkul. Bunday tashqi qarama-qarshilikni Koshlend tomonidan taklif etilgan boshqa faraz tushuntirib berdi, u majburiy moslik nomini olgan farazdir. Koshlendning fikriga kora ferment molekulasi qattiq emas, aksincha ozgaruvchan, choziluvchan bolib, fermentning konfiguratsiyasi va uning faol markazi substratlar yoki boshqa ligandlar birikishi jarayonida ozgaradi va nihoyat, faol markaz qattiq va substratni yopishtiruvchi emas, balki substrat unga birikish vaqtida mos keluvchi shaklni qabul qilishga majburlaydi (shuning uchun ham majburiy moslik deb nomlanadi). Majburiy moslik farazi bir qator fermentlarning substratga birikishidan keyin faol markazning funktsional guruhlarining joylashishini ozgarishi qayd etilgandan song tajribada oz tasdigini topdi. Bu faraz substratlarning yaqin analoglariga tasir etishni ham tushuntirib berdi. Agar yolgon substrat (kvazi substrat) tabiiysidan juda kam farq qilsa va faol markaz haqiqiysiga yaqin konformatsiyani qabul qilsa, unda bunday ferment-substrat kompleksidagi katalitik guruhlar reaktsiyani amalga oshiradi. Bunday aldov ni ferment sezmagandek boladi, ammo fermentativ reaktsiya haqiqiy substratdagidek tez bormaydi, chunki fermentning faol markazida katalitik guruhlar ideal joylashgan emas.
