Protein tuzilishi 2 Protein tuzilishi
000 ta protein tuzilmalari yotqizilgan.
ketma-ketlik. Disulfid ko'priklar odatda oqsillarning uch o'lchovli katlamini barqarorlashtirish uchun harakat qiladi yoki
tuzilishi.
uchinchi darajali tuzilma oqsil tuzilmalarini turli darajalarga bo'lish mumkinligini ta'kidlash uchun
biriktirilgan markaziy alfa-uglerod (Ca) dan iborat bir xil asosiy tuzilishga ega; a
NMR yoki rentgen kristallografiyasi yordamida eksperimental usullar bilan aniqlanadi. Ichkariga qarab
Sistein yon zanjirida kovalent hosil qilish uchun oksidlanishi mumkin bo'lgan tiol guruhini (-SH) o'z ichiga oladi.
1951; Sanger va Tompson 1953). Sanger, shuningdek, insulin faqat L-aminodan qurilganligini ko'rsatdi
So'nggi yillarda yutuqlarga erishildi (Beyker va Eaton 2004) oqsillarning tuzilishi hali ham zarur
hidrofobik, qutbli yoki zaryadlangan bo'lishi mumkin. Ushbu tezis uchun muhim bo'lgan aminokislota sisteindir.
Ushbu protein o'ziga xos aminokislotalar ketma-ketligiga ega ekanligini aniqladilar (Sanger va Tuppy
muhitda, disulfid bog'lari odatda ajratilgan oqsillarda topiladi.
C´ - N aloqasi atrofida aylanishning oldini oladi (Branden va Tooze 1999; Berg va boshq. 2002).
uzoq vaqt davomida to'g'ridan-to'g'ri uch o'lchovli oqsil tuzilishini bashorat qilish qobiliyati edi
kovalent bog'langan aminokislotalar zanjirlaridan iborat (Dill 1990). 1953 yilda Frederik Sanger taqdim etdi
xossalari Ca bilan bog'langan yon zanjir bo'lib, har bir aminokislota uchun har xil. Aminokislotalar
Daniyalik biokimyogari Kay LinderstrØm-Lang birlamchi, ikkilamchi va atamalarini kiritdi
Proteinlar 20 xil aminokislotalardan iborat bo'lib, ularning har biri turli xil kimyoviy xususiyatlarga ega. Ularning hammasi
Turli xil polipeptid zanjirlarini bir-biriga bog'lang. Chunki hujayraning ichki qismida reduktiv xususiyat mavjud
Peptid bog'lanish sezilarli qo'sh bog'lanish xususiyatiga ko'ra tekislanadi va natijada
Brookhaven oqsil ma'lumotlar banki (www.pdb.org) 2006 yil iyuniga qadar 35 ga yaqin atom koordinatalari.
disulfidning tuzilishida yaqin joylashgan, ammo uzoqda joylashgan boshqa sistein bilan bog'lanishi
peptid bog'lari bilan bog'langan kislotalar. Aminokislotalar ketma-ketligi ko'pincha birlamchi deb ataladi
aminokislotalar ketma-ketligi. Bu odatda katlama muammosi deb ataladi. Katta bo'lsa-da
yon zanjirining kimyoviy xususiyatiga ko'ra odatda uchta oilaga bo'linadi; ular
oqsilning birinchi to'liq ketma-ketligi - insulin gormoni va u vaqtgacha shunday bo'lmagan
tashkilot (Branden va Tooze 1999). Biofanning eng katta muammolaridan biri bu
1902 yilda Emil Fisher va Frants Xofmeyster mustaqil ravishda oqsillar ekanligini aniqladilar.
vodorod (Ha), aminokislota va karboksil guruhi. Aminokislotalarning o'ziga xosligini nima beradi
3
Machine Translated by Google