Muhandislik qilingan oqsil-oqsil kompleksining strukturasini aniqlash va termodinamik stabilizatsiyasi

Z:ZSPA-1 kompleksining termodinamik stabilizatsiyasi
9.1 Z: ZSPA-1 bog'lovchi termodinamika
Bundan tashqari, bog'lovchi sirtning har qanday strukturaviy nomutanosibligini aniqlashga urinishda shunday bo'ldi
termal barqarorlik bog'lash uchun faqat marginal ta'sir ko'rsatadi va yolg'iz javobgar bo'lishi mumkin emas
Nihoyat, erigan globul holatining konformatsion barqarorlashuvidan quduqqa hissa
Z: ZSPA-1 kompleksi amalga oshirildi (Dincbas-Renqvist va boshq. 2004) va ZSPA-1 uchun mumkin bo'lgan sabab
ITC tomonidan o'lchanadigan bog'lanish termodinamiÿi. Ushbu tahlildan olingan xulosa shuni ko'rsatadiki
ZSPA-1ning o'rtacha bog'lovchi bo'lishining sababi .
bog'lovchi yaqinlik.
Oldingi tadqiqotda bog'lanish energiyasining batafsil termodinamik tavsifi berilgan
ÿH° ochiladigan va Kunfoldning haroratga bog'liq qiymatlari . Keyinchalik bu qiymatlar tuzatish uchun ishlatilgan
Shunday qilib, bog'lash yuzasi va suboptimal o'rtasida aniq bog'liqlik yo'q edi
kompleks hosil bo'lganda ZSPA-1 ning barqarorlashishi entropik jihatdan noqulay ekanligini ko'rsatadi
Buklanish suvga kirish mumkin bo'lgan qutbli va qutbsiz sirt maydonining o'zgarishi bilan chambarchas bog'liq
47
ochiladigan termodinamika erkin ZSPA-1 ning Van't-Xoff tahlili orqali o'rganildi, natijada
va interfeys atomlari soni (186 komp 211 ± 81) hammasi o'rtacha qiymatlarga o'xshash.
ºC va ÿC°p, ochilish kichik, ehtimol 0-200 kal/(mol K). Proteinning issiqlik sig'imi o'zgaradi
hodisa va shuning uchun uning hissasini baholash va majburiylikdan ajratish kerak. Issiqlik
Polar qoldiqlarga nisbatan qutbsizlarning ulushi ( Z:ZSPA-1da 64% ga nisbatan 56 ± 6%)
ZSPA-1 ning erkin erigan globul holatida barqarorligi past, ÿG ° ochilganda = 1,7 kkal/mol, Tm = 42.
barqarorlashuv va bog'lanishdan oldingi globul holati. Bu jarayon bog'lanishni tahlil qilishga ta'sir qiladi
1999). Protein interfeysi standart o'lchamga ega ekanligi aniqlandi (1600 ± 400 Å2 ga nisbatan 1632 ), interfeysdagi
vodorod aloqalarining o'rtacha soni (10,1 ± 4,8 ga nisbatan 10).
qisman qulay desolvatsiya entropiyasi bilan qoplanadi.
Erkin ZSPA-1 ning termal barqarorligi, ochilgan oqsilning bir qismi eritilgan moddaga katlanishi kerak.
75 ta boshqa ma'lum protein-oqsil komplekslarining tizimli statistikasi bilan solishtirganda (Lo Conte va boshq.
buklangan uch spiral to'plami nazariy jihatdan baholandi. Strukturaviy asoslangan energetika hisoblari
oraliq va yuqori afinitetli bog'lovchi oqsil emasligi o'rganildi. Pastligi tufayli
(ÿS°conf) bog'lash uchun. Biroq, konformatsion entropiya jazosi ham taxmin qilinadi
Machine Translated by Google

---