Медицинское информационное агентство

проколлаген-лизингидроксилазой
и 
проколлаген-пролингидроксилазой
. В этой реакции происходит фиксация ат-
мосферного кислорода при участии Fe
2+
, 
D
-кетоглутарата и аскорбиновой кис-
лоты. Выбор аминокислотного остатка при гидроксилировании определяется 
предшествующей последовательностью — в случае лизина это Gly-X-Lys-Gly-
His, где X = Met, Phe или Ilе.
После гидроксилирования происходит гликозилирование, в результате кото-
рого к оксигруппам О-гликозидной связью присоединяются галактоза или 2О-3-
глюкопиранозил-О-3-
E
-галактопираноза. Реакцию катализируют 
УДФ-галактоза-
коллагенгалактозилтрансфераза 
и
 УДФ-глюкоза-коллагенглюкозилтрансфераза
. 
И гидроксилирование, и гликозилирование происходит в структурах агранулярно-
го эндоплазматического ретикулума, и их продуктом является проколлаген. В про-
цессе транспорта через плазматическую мембрану во внеклеточное пространство 
(экзоцитоза) он превращается в тропоколлаген. Под действием 
проколлагенпепти-
дазы
, локализованной в мембране, отщепляется N-концевой пептид, и образовав-
шийся тропоколлаген выходит из клетки и образует микрофибриллы. Со временем 
между отдельными молекулами тропоколлагена образуются сшивки. Этот про-
цесс катализируется ферментом 
лизиноксидазой
, содержащей Cu
2+
, которая окис-
ляет 
H
-NH
2
-группу лизина в альдегидную с образованием аллизина. Последний 
образует основание Шиффа с расположенной рядом NH
2
-группой лизина, в ре-
зультате чего отдельные цепи соединяются прочными ковалентными связями.
Более толстые нити образуются при взаимодействии коллагеновых фи-
брилл с протеогликанами разного типа. Молекулы коллагенов I, II, III, V, XI 
образованы тремя полипептидными цепями, каждая из которых скручена в ле-
вую спираль, а эти спиральные цепи скручены вместе в правую суперспираль. 
Спиральный домен коллагена I содержит около 1000 аминокислотных остатков 
(330 повторов Гли-X-Y). Глицин повторяющейся последовательности Гли-X-Y 
обязателен для образования такой структуры, поскольку радикал любой другой 
аминокислоты не помещается между тремя пептидными цепями в центре трой-
ной спирали. В последовательности Гли-X-Y позиция X часто занята пролином, 
а позиция Y — оксипролином. Эти две аминокислоты ограничивают вращение 
полипептидной цепи. Тройная спираль стабилизирована водородными связями 
и водными мостиками, многие из которых образуются с участием оксипролина. 
Радикалы аминокислот в позициях X и Y находятся на поверхности тройной 
спирали. Порядок распределения кластеров гидрофобных и заряженных ради-
калов по длине молекулы обеспечивает самосборку многомолекулярных колла-
геновых структур с упорядоченным расположением молекул.
Коллаген I содержится в тканях (в наибольших количествах) и в разных орга-
нах. Распространение других коллагенов более избирательно.
Синтез коллагена включает стадии трансляции, внутриклеточной посттран-
сляционной модификации и внеклеточной модификации, завершающейся об-
разованием коллагеновых волокон.

---

477