Медицинское информационное агентство

Рис. 14.3. 
Синтез 
и созревание коллагена

---

475
Раздел 14. 
Биохимия соединительной ткани
деленным геном, с которого транскрибируется мРНК. Синтез пептидной цепи 
протекает далее в соответствии с общим механизмом, но имеет некоторые осо-
бенности. Отдельные цепи коллагена образуются вначале в виде предшествен-
ников (называемых 
D
1
-проколлагеном или проколлагеном
1
). Их молекулярная 
масса выше, чем у соответствующих цепей коллагена (120 000 по сравнению со 
100 000), вследствие большей длины цепи N-концевой части молекулы. По ами-
нокислотному составу проколлагены содержат цистеин в N- и С-концах цепи 
и кислые аминокислоты. Остатки цистеина образуют дисульфидные мостики 
между цепями, что считают одной из причин, вызывающих постепенное скру-
чивание цепей в трехспиральную структуру (рис. 14.3).
Молекулы тропоколлагена не соприкасаются, так что между ними остается 
небольшая щель. Параллельные соседние молекулы слегка перекрывают друг 
друга. В целом существование щелей и перекрытий приводит к образованию 
темных и светлых полос. Если считать, что длина молекулы коллагена больше 
его диаметра в 4,4 раза, то ширина щелей составляет 0,6 от его длины, а перекры-
тий — 0,4. Тройная спираль тропоколлагена стабилизуется водородными связя-
ми между отдельными цепями. Это объясняет высокую прочность молекулы на 
разрыв (рис. 14.4).
Некоторые остатки лизина и пролина гидроксилируются с образованием ок-
силизина и оксипролина.
Рис. 14.4. 
Синтез коллагена I

---

476
Биологическая химия
Эта реакция катализируется ферментами