Медицинское информационное агентство

Аминокислоты
Незаменимые
Условно заменимые
Частично заменимые
Заменимые
Триптофан
Тирозин
Гистидин
Глицин
Фенилаланин
Цистеин
Аргинин
Аланин
Лизин
Серин
Треонин
Глутамат
Метионин
Глутамин
Лейцин
Аспартат
Изолейцин
Аспарагин
Валин
Пролин
Распад тканевых белков
Белки тканей гидролизуются и в норме в целях их обновления, но процессы 
гидролиза и синтеза белков тканей в этом случае уравновешены. Основными 
причинами распада тканевых белков являются:
x
денатурация белков, которая происходит в организме непрерывно;
x
старение клеток или их повреждение внешними факторами (излучения, 
токсины);
x
частичный протеолиз, сопровождаемый отщеплением части пептидной 
цепи, которая гидролизуется до аминокислот;
x
гидролиз белков и ферментов, содержащихся в пищеварительных соках. 
Все эти белки (~ 100 г/сут) перевариваются с образованием аминокислот;
x
разрушение белков (гормонов, ферментов), участвующих в регуляции — 
индукции и репрессии синтеза белков.
10.2. Биосинтез аминокислот
Растения и многие виды бактерий содержат ферментные системы, необходи-
мые для синтеза всех требуемых 
D
-кетокислот. Животные утратили способность 
синтезировать некоторые 
D
-кетокислоты. Эти кетокислоты соответствуют не-
заменимым аминокислотам. Некоторые 
D
-кетокислоты (соответствующие за-
менимым аминокислотам) могут образовываться в результате метаболизма ве-
ществ других классов, в основном глюкозы (рис. 10.5).
Заключительной реакцией в синтезе аминокислот из 
D
-кетокислот является 
реакция трансаминирования
, в ходе которой аминогруппа переносится от до-
норной аминокислоты к акцепторной 
D
-кетокислоте. В результате получается 

---

341
Раздел 10. 
Метаболизм азотсодержащих соединений
Аспартат
Аспарагин
ТА
Оксалоацетат
Пируват
Фосфоглицерат
Глюкоза
Глицин
Серин
Аланин
Цитрат
D
-
Кетоглутарат
Ацетил
-
КоА
Глутамат
Глутамин
Пролин
Аргинин
Цистеин
Цитратный
цикл
ТА
ТА
Рис
. 10.5 
D
-кетокислота из донорной аминокислоты и новая аминокислота. Реакцию ка-
тализируют ферменты