Maturitní okruhy z chemie

Bílkoviny

Složení a funkce bílkovin

• 
  podstatná část buněk všech organismů je tvořena bílkovinami neboli proteiny, které mají v buňce strukturní i pracovní funkci
  
• 
  podle složení dělíme proteiny na jednoduché, tvořené pouze zbytky aminokyselin, a složené (konjugované), obsahující v molekule navíc nebílkovinnou složku
  
• 
  podle funkce lze proteiny dělit na enzymy, tj. katalyzátory chemických reakcí, zásobní proteiny (např. ovalbumin ve vaječném bílku), transportní proteiny (např. hemoglobin přenášející kyslík), ochranné proteiny (např. imunoglobulin), kontraktilní proteiny (např. myozin, který se podílí na stahu svalu), hormony (např. inzulín), toxiny (např. hadí jedy) a strukturní proteiny (např. kolagen)
  

Aminokyseliny

• 
  aminokyseliny jsou stavebními jednotkami bílkovin, běžně se v bílkovinách vyskytuje dvacet tzv. proteinogenních aminokyselin
  
• 
  všechny mají aminoskupinu v poloze α- vůči karboxylu (s výjimkou prolinu, což je vlastně iminokyselina) a jsou chirální - mají L-konfiguraci (s výjimkou achirálního glycinu):
  

aminokyselina (obecný vzorec)

• 
  dvacet proteinogenních aminokyselin se liší skupinou R-, podle ní lze aminokyseliny rozdělit do čtyř skupin: na nepolární (hydrofobní), polární (rozpustnější ve vodě), bazické (obsahují více atomů dusíku) a kyselé (mají dva karboxyly)
  
• 
  aminokyseliny mají vždy minimálně dvě skupiny schopné disociace, tvoří amfoterní ionty:
  

• 
  záleží na koncentraci vodíkových (přesněji hydroxoniových) iontů v prostředí, kterým směrem se rovnováha posune
  
• 
  pH, při kterém jsou v molekule vyrovnány kladné a záporné náboje a výsledný náboj molekuly je nulový, se nazývá izoelektrický bod, při něm bývá aminokyselina nejméně ve vodě rozpustná
  

Primární struktura bílkovin

• 
  reakcí dvou aminokyselin při níž reaguje α-aminoskupina jedné aminokyseliny s α-karboxylovou skupinou druhé, vzniká dipeptid - aminokyseliny jsou spojeny peptidovou vazbou
  
• 
  přehled přirozených aminokyselin - viz strana 326
  

• 
  spojení zbytků tří aminokyselin vzniká tripeptid,…, spojení zbytků mnoha molekul aminokyselin do lineárního řetězce vzniká polypeptid, řetězce složené z více než sta aminokyselinových zbytků se již obvykle nazývají bílkoviny (proteiny)
  
• 
  přestože se v bílkovinách běžně vyskytuje jen dvacet různých aminokyselin, je počet jejich variací v molekule obrovský, vlastnosti každé bílkoviny jsou určeny pořadím aminokyselin v polypeptidovém řetězci - primární strukturou
  

Trojrozměrná struktura bílkovin

• 
  polypeptidové řetězce bílkovin mají specifická prostorová uspořádání - konformace, na nichž závisí jejich biologická funkce, tvar molekul bílkovin je relativně stálý
  
• 
  vláknité (fibrilární) bílkoviny - mají prostorovou strukturu jednodušší, jejich polypeptidové řetězce jsou uspořádány v jednom směru a někdy tvoří rovnoběžné svazky, molekuly fibrilárních bílkovin jsou mechanicky velmi pevné a velmi málo rozpustné ve vodě, mají v organismu většinou strukturní funkci (proteiny kůže, svalových vláken, vlasů)
  
• 
  globulární bílkoviny - mají strukturu velmi složitou, jejich molekuly mají víceméně kompaktní, kulovitý tvar a většina z nich je dobře rozpustná ve vodě
  
• 
  důležitý faktor, který určuje konformaci bílkovinného řetězce, je zastoupení jednotlivých druhů aminokyselin v jeho primární struktuře
  
• 
  v prostorovém uspořádání se také projevují především disulfidové můstky vytvořené mezi dvěma zbytky cysteinů, vodíkové vazby mezi atomem vodíku NH-skupiny jedné a atomem kyslíku =CO skupiny druhé peptidové vazby a konečně iontové interakce mezi negativně a pozitivně nabitými skupinami
  
• 
  ve struktuře proteinů se vyskytují určité pravidelně uspořádané úseky označované jako sekundární struktura
  
• 
  některé proteiny mají polypeptidové řetězce stočené do šroubovice většinou pravotočivé (α-helix), závity šroubovice jsou stabilizovány vodíkovými vazbami mezi =NH a =CO skupinami každé čtvrté peptidové vazby téhož řetězce
  
• 
  na jeden závit šroubovice připadá 3,6 aminokyselinových zbytků, postranní skupiny aminokyselin směřují ven ze šroubovice
  
• 
  jinou sekundární strukturou v bílkovinách je tzv. β-konformace (struktura „skládaného listu“), polypeptidové řetězce jsou v tomto případě uspořádány rovnoběžně a struktura proteinu se podobá proužku papíru složeného do pravidelných záhybů
  
• 
  řetězce jsou opět drženy pohromadě vodíkovými vazbami mezi =NH a =CO skupinami peptidových vazeb, které však náležejí každá k jinému polypeptidovému řetězci
  
• 
  uspořádání celého polypeptidového řetězce v prostoru, na jehož stabilizaci se podílejí především disulfidové můstky, ale i ostatní slabší interakce se označují také jako terciární struktura
  
• 
  některé globulární bílkoviny jsou složeny z více polypeptidových řetězců - jsou oligomerní, jednotlivé řetězce jsou podjednotky - mezi oligomerní bílkoviny patří např. hemoglobin, který se skládá ze čtyř podjednotek
  
• 
  vzájemná orientace podjednotek v molekule oligomerního proteinu se označuje jako kvartérní struktura
  
• 
  konformace bílkovinné molekuly v organismu se označuje jako nativní stav
  
• 
  denaturace bílkovinné molekuly - molekula nativní bílkoviny se rozvine, protože se rozštěpily -S-S- můstky a přerušily se i další slabé interakce, které udržovaly prostorovou strukturu molekuly
  
• 
  denaturace proteinu může, ale nemusí být vratná (reverzibilní), denaturace teplem nebo výraznou změnou pH bývá většinou nevratná (ireverzibilní), denaturace zvýšenou koncentrací solí bývá vratná
  
• 
  denaturace je tedy proces, při kterém se nemění primární struktura bílkovinné molekuly, mění se pouze její konformace