Ma’ruza. Oqsil biosintezi. Oqsillarning modifikatsiyasi va ko-translyatsion burilish. Reja

MA’RUZA. Oqsil biosintezi.Oqsillarning modifikatsiyasi va ko-translyatsion burilish.
Reja:

1. 
   Oqsillarning burilishida ribosomaning ahamiyati.
   
2. 
   N – uchi va C – uchining modifikatsiyasi va boshqa modifikatsiyalar.
   
3. 
   Modifikatsiyalarning biologik ahamiyati.
   

Тayanch so’zlar: ribosoma, modifikatsiya, kotranslyatsion, kovalent, nativ

1. Oqsillarning burilishida ribosomaning ahamiyati.

Ribosomada oqsil shunday sintezlanadiki, ya’ni polipeptid zanjirining o`sishi N - uchidan C– uchiga qarab (ketma-ket) hosil bo’ladi. elongatsiya protsessida o`suvchi C – oxiri ribosoma markazidagi peptidil – transferazaga kovalent bog’langan holatda qoladi, N - oxiri erkin qoladi. Shuning uchun ribosomadagi sintezlangan oqsilning buralisni N - oxirli uchidan boshlanishi kerak.

Qisqacha qilib aytganda, oqsillar o’zlarining nativ konformatsiyasi hosil qilmaguncha, ular biologik noaktiv holatda bo’ladi. polipeptid zanjirining sintez vaqtida – ma’lum bir momentda oqsil o’z-o’zidan o’zining nativ konformatsiyasini hosil qiladi. Har doim ham Yangi hosil bo’lgan polipeptid zanjirining o’zining biologik aktiv konformatsiyasini hosil qila olmaydi. Buning uchun oqsil kovalent modifikatsiyasini (buralisni kerak) hosil qilisni kerak.

Mana shu protsesslardagi o’zgarishlar kotranslyatsion modifikatsiya deb ataladi. Тurli oqsillarda kovalentli modifikatsiya turlicha bo’ladi.

2. N – uchi va C – uchining modifikatsiyasi va boshqa modifikatsiyalar.

1) N - oxiri va C – oxirining modifikatsiyasi.

Bizga ma’lumki, prokariot hujayralarida hamma polipeptidlarning sintezi – formilmetionin qoldig’idan eukariotlarda metionin qoldig’idan boshlanadi. Ba’zi bir oqsillarda translyatsiyadan so’ng aminogruppaning - oxirli qoldig’i atsetillanadi, S – oxiri qoldig’idan modifikatsiya boshlanadi.

2) Signalli ketma-ketlikni ajratib chiqarish.

Ba’zi bir oqsillar - oxirida qo`shimcha 15-30 ta qoldiqdan iborat polipeptidni saqlaydi. Shu qo`shimcha polipeptid oqsil hujayradagi tayinlangan joyiga yo’naltiradi. Mana shunday signalli ketma-ketlikni uch – oxiridan alonida peptitaza fermenti yordamida ajratiladi.

3) Gidroksilaminokislotalar fosforlanishi.

Ba’zi bir oqsillarning serinli, treoninli va tirozinli qoldiqlarining gidroqsilli gruppalari AТF yordamida fermentativ fosforlanadi. Hosil bo’lgan fosfoserin, fosfotreonin va fosfotirozin qoldiqlari oqsil tarkibida manfiy ionii ko’payisniga olib keladi. Kazeinda, sut oqsilida, fosfoserin qoldiqlarining miqdori ko’p, ularning funksiyasi Ca²⁺ ionini bog’lashdan iborat. Ya’ni Ca²⁺ va fosfat va aminokislotalar emadigan bolalar uchun juda zarur.. serin aminokislota qoldig’ining fosforlanisni, ba’zi bir fermentlarning aktivligini osniradi: masalan, glikogen – fosforlaza.

4) Karboqsillanish reaksiyasi. Bir qator oqsillar tarkibidagi asraragin va glutamin kislotalar qoldiqlari – qo`shimcha karboqsil gruppalari birikisni mumkin.

Masalan: qonning ivish sistemasidagi protrombin o’zining - oxiri joyida bir necha - karboqsil-glutamin kislotasining qoldig’ini saqlaydi. Karboksil gruppasi Sa²⁺ ioni bilan bog’lanadi, bu esa qonning ivish mexanizmi uchun zarurdir.

5) Metillanish: Тurli oqsillarni ma’lum qoldiqlarida, ya’ni lizin fermentativ metillanadi. Ba’zi bir muskul oqsillarida va sitoxromalari(S) da monometil va dimetilizinlar qoldiqlari aniqlangan.

6) Zanjirga yon tomondan uglevodlarning birikisni.

Polipeptidlar sintez vaqtida yoki sintezdan keyin elikoproteinlar kovalent bog’ hosil qilib birikadi.

7) Prostetik gruppalarning qo’snilisni. Kupgina fermentlar oqsillar Bilan prostetik gruppalari orqali bog’lanadi. Fermentlar oqsillarni ribosomadan cniqqandan keyin ularning polipeptid zanjiriga birikadi. Masalan, gemm gruppa va sitoxrom – S dagi biotin.

8)Disulfid ko’priklarning hosil bo`lishi. Juda ko’p oqsillar o’zlarining nativ konformatsiyalarini hosil qilishda fermentlar yordamida sistein qoldiqlari Bilan ko’ndalangiga ko’prik hosil qilib tikilaydi. Masalan, insulin gormoni 51 ta aminokislota, 2 ta zanjirdan iborat. 2 ta disulfid ko’prigi bilan zanjirlar tikilaydi.

Bir qator yangi hosil bo’lgan oqsillar to’g’ri hujayra sitozoliga tushadi, boshqalari hujayraning turli organellalariga yuboriladi, ba’zi oqsillar hujayradan sekretatsiya qilinadi, Yana ba’zi xil oqsillar hujayra membranasida joylashib, membrana fermentlari va transport oqsillari sifatida ishlaydi.

3. Modifikatsiyalarning biologik ahamiyati.

Yangi sintezlangan oqsillar hujayradagi belgilangan joyga qanday borishi katta ahamiyatga ega. Ko’p oqsillar o’zining - oxirida spetsifik polipeptid «liderlar»ni saqlaydi, ular signal vazifasini bajaradi, oqsillarni belgilangan «ishcni» joyiga yo’llaydi. Bu signalli ketma-ketlik 15-30 aminokislota qoldig’idan tuzilgan bo’lib, ularning ko`pchiligigidrofob gruppani saqlaydi. Har qanday oqsilning sintez protsessida, shuningdek «eksport» mo’ljallangan, signalli liderlar - oxiriga joylashib, ular birinchi bo’lib, hosil bo’ladi. bunday liderlarni endoplazmatik retikulumning tashqi qavatiga joylashgan retseptorlar orqali bilinadi. Bu holat ribosomada oqsil sintezi to’liq tamom bo’lmasdan oldin bilinadi. Lider ketma-ketligining yog’da eruvcni gidrofob qismi endoplazmatik retikulumning sistepHalariga membranadan to’g’ridan-to’g’ri o’tib, o’zi bilan birga o’sayotgan polipeptid zanjirini ham olib o’tadi. IstepHa ichki qismida lider signallari peptidazi fermentlari ta’sirida ajraladi. Shundan so’ng yetilgan oqsil Goldji apparatiga yuboriladi, inkopsulanadi va sekretar pufakchalar holatida nihoyat hujayradan chiqib ketadi. Hujayradan tashqarida funksiya bajaradigan oqsillar – qon plazmasi oqsillar, gormonlar, antitanalar o’zlarining belgilangan joylariga shunday yo’l bilan boradi.