Jo`rayeva A



Download 26,61 Mb.
bet39/303
Sana25.02.2022
Hajmi26,61 Mb.
#462405
1   ...   35   36   37   38   39   40   41   42   ...   303
Bog'liq
O. O. Obidov Biokimyo darslik oxirgi

Kofaktorproteidlar - oqsil va oqsil bo`lmagan qism – kofaktorlardan tashkil topgan aralash makromolekulalar. Kofaktor sifatida vitaminlar va ularning unumlari – kofermentlari, tarkibida porfirin tutuvchi makrotsiklik biometallar ishtirok etadi.
Kofaktorproteidlar rangli yoki rangsiz bo`lishi mumkin. Rangli murakkab oqsillar xromoproteidlar (grek. chromos – bo`yoq) deb atalib, ularga kiradi:

  1. gemproteidlar (oqsil bo`lmagan qismi – gem);

  2. xlorofillproteidlar (oqsil bo`lmagan qismi – xlorofill);

  3. kobamidproteidlar (oqsil bo`lmagan qismi – B12 vitamini);

  4. retinalproteid (oqsil bo`lmagan qismi – A vitamini);

  5. flavoproteidlar (oqsil bo`lmagan qismi – flavinlar).

Kofaktorlarning asosiy qismini fermentlar tashkil etadi.
Tarkibida porfirin saqlovchi proteidlarga gemproteidlar, xlorofillproteidlar va kobamidproteidlar kiradi. Porfirinlarning kimyoviy negizini metilen ko`prikchalari orqali bog`langan 4 ta pirrol halqadan iborat makrotsikl – porfin tashkil etadi.
Gemproteidlar. Biokimyoviy vazifasiga ko`ra gemproteidlar ferment bo`lmagan (gemoglobin, mioglobin va h.k.) va fermentlar (sitoxromlar, katalaza, peroksidaza va h.k.) ga bo`linadi. Gemproteidlarning oqsil bo`lmagan qismi –metalloporfirinli kompleks – gem hisoblanadi va har bir gemproteid uchun o`ziga xos xususiyatga ega. Gem tarkibidagi ikki valentli temir atomi metin (- CH) ko`prikchalari orqali bog`langan 4 ta pirrol halqasidan iborat porfin skeletidan iborat. Porfin skeletidagi pirrol halqalarining 8 ta vodorod atomining turli yon shoxchalar bilan almashinuvi natijasida porfirinlarning izomerlari hosil bo`ladi. Gem molekulasida temir bilan bog`langan protoporfirin IX tarkibida ikkita vinil, to`rtta metil va ikkita propion kislota qoldiqlari ma’lum tartibda pirrol halqalaridagi vodorod atomlari o`rnini egallagan. Protoporfirin IX kompleksi protogem yoki gem, uch valentli temir bilan biriksa, gemin deb aytiladi. Undagi temirni koordinatsion valentligi soni 6 ga teng. Gemdagi ikki valentli temir atomi ikkita pirrol halqalarining azot atomlariga asosiy (kovalent), qolgan ikkitasi bilan esa qo`shimcha (koordinatsion) bog`lar bilan bog`langan. Qolgan ikkita koordinatsion bog`lardan biri oqsil bilan, ikkinchisi esa turli ligand (fiziologik-kislorod, suv; yot- CO, sianid va h.k.)lar bilan bog`lanadi. IX gemdan tashqari a,c,d gemlari ham mavjud.
Gemoglobin oqsil qismi globin (giston) va gem qismi temirprotoporfirindan iborat bo`lgan metalloprotein qizil qon tanachalari – eritrotsitlar tarkibida bo`ladi. Fiziologik vazifasi kislorodni o`pkadan to`qimalarga tashishdan iborat. Gemoglobin to`rtlamchi strukturaga ega, molekulyar massasi 66000-68000 gacha.
G
emoglobin tarkibidagi globin oqsili 4 ta polipeptid zanjiridan iborat bo`lib, har bir juft zanjiri bir xil tuzilishga ega. Ular alfa- va beta zanjirlar deb nomlanib, birlamchi strukturalari aniqlangan: alfa-zanjir 141; beta-zanjir 146 ta aminokislota qoldig`idan iborat. Gemoglobinni fiziologik turlari odam organizmi rivojlanishining turli bosqichlarida – embriondan katta yoshgacha polipeptid zanjirlari yoki subbirliklari tarkibi bilan farq qiladi. Gemoglobin quyidagi ko`rinishlarda uchraydi: oddiy (primitiv) gemoglobin – HbP; fetal gemoglobin – HbF (lat. fetus – homila), katta yoshdagilar gemoglobini – HbA, HbA2, HbA3 (lat. adultus – katta yoshdagi). HbA2 qondagi gemoglobinning 2,5 % ini tashkil qilib; 4 ta polipeptid zanjiriga ega. Ularning ikkitasi alfa, qolgan ikkitasi esa sigma-zanjirlardir. Yangi tug`ilgan bola bir yoshga yetguncha qonidagi HbF asta-sekin HbA bilan almashinadi, lekin katta yoshli odam qonida ham umumiy gemoglobin miqdorini taxminan 1,5 % i fetal gemoglobinga to`g`ri keladi. Odamlar qonida doimiy mavjud bo`lgan normal gemoglobindan tashqari juda ko`p mutant gemoglobin turlari aniqlangan. Elektroforez va xromotografiya usullaridan birgalikda foydalanish odamlar qonida shakli, kimyoviy tarkibi va zaryadining kattaligi bilan farqlanadigan 150 ga yaqin mutant gemoglobinlar uchrashi tasdiqlandi. Anomal gemoglobinlar ko`pincha nuklein kislota molekulasida yagona aminokislotani kodlovchi tripletning o`zgarishidan kelib chiqqan mutatsiya oqibati bo`lib, nasldan-naslga o`tadi. Ko`pincha mutant gemoglobinlarda nordon aminokislota asosli yoki neytral aminokslota bilan almashingan bo`ladi. Masalan, o`roqsimon anemiyada gemoglobin molekulasining α-zanjiridagi 6- o`rinda joylashgan glutamin kislotasi valin bilan almashingan.
Gemoglobin anomaliyasi bilan bog`liq boshqa bir o`zgarishga talassemiya deyiladi. Uning uchun gemoglobinning α- yoki β-zanjirini sintezini susayishi xos bo`lib, anemiyaga holatiga olib keladi.
Tabiatda uchraydigan barcha moddalar orasida gemoglobin molekulyar kislorod bilan qaytalama birikish qobiliyatiga ega bo`lgan birdan-bir moddadir. Bu xususiyati gemoglobinning qizil qon tanachalari ichida kislorodni tashishdek g`oyat muhim biologik funksiyasini belgilaydi. 1 g gemoglobin eritmada normal sharoitda taxminan 1,36 ml kislorod bilan birikadi. Uning prostetik guruhi yoki oqsil qismi biror kimyoviy o`zgarishga uchrasa, bu xususiyat yo`qoladi. Gemoglobin is gazi va boshqa gazlar bilan oson birikadi, ammo qonda gemoglobinning bunday hosilalari uchramaydi, chunki bu gazlar nafas orqali organizmga kirganda hosil bo`ladi. Gemoglobinning quyidagi hosilalari muhim ahamiyatga ega.

Download 26,61 Mb.

Do'stlaringiz bilan baham:
1   ...   35   36   37   38   39   40   41   42   ...   303




Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©hozir.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling

kiriting | ro'yxatdan o'tish
    Bosh sahifa
юртда тантана
Боғда битган
Бугун юртда
Эшитганлар жилманглар
Эшитмадим деманглар
битган бодомлар
Yangiariq tumani
qitish marakazi
Raqamli texnologiyalar
ilishida muhokamadan
tasdiqqa tavsiya
tavsiya etilgan
iqtisodiyot kafedrasi
steiermarkischen landesregierung
asarlaringizni yuboring
o'zingizning asarlaringizni
Iltimos faqat
faqat o'zingizning
steierm rkischen
landesregierung fachabteilung
rkischen landesregierung
hamshira loyihasi
loyihasi mavsum
faolyatining oqibatlari
asosiy adabiyotlar
fakulteti ahborot
ahborot havfsizligi
havfsizligi kafedrasi
fanidan bo’yicha
fakulteti iqtisodiyot
boshqaruv fakulteti
chiqarishda boshqaruv
ishlab chiqarishda
iqtisodiyot fakultet
multiservis tarmoqlari
fanidan asosiy
Uzbek fanidan
mavzulari potok
asosidagi multiservis
'aliyyil a'ziym
billahil 'aliyyil
illaa billahil
quvvata illaa
falah' deganida
Kompyuter savodxonligi
bo’yicha mustaqil
'alal falah'
Hayya 'alal
'alas soloh
Hayya 'alas
mavsum boyicha


yuklab olish