Reaktsiya tezligining ferment miqdoriga bog`liqligi grafikda to`g`ri chiziq ko`rinishida ifodalanadi. Bundan shunday xulosa qilish mumkin: organizm hujayrasida shu ferment molekulalari soni boshqalariga nisbatan qancha ko`p bo`lsa, unda shu ferment katalizlaydigan kimyoviy reaktsiyalarning tezligi ham shuncha yuqori bo`ladi. Agar biror bir ferment miqdori kam bo`lsa (sintez buzilsa), unda u katalizlaydigan reaktsiyalar tezligini unga bog`liq biokimyoviy jarayonlar yo`li chegaralaydi.
Tabiiy stimulyatsiya yo`li bilan yoki preparatlar yordamida ferment molekulasining sonini oshirilishi buzilgan reaktsiya tezligini qayta tiklash yoki hayot faoliyatining yangi sharoitlariga zaruriy biokimyoviy reaktsiyalarni moslashtirish imkonini beradi.
Reaktsiya tezligining vodorod ionlari miqdoriga bog`liqligi. Odatda fermentativ reaktsiya tezligining pH ga bog`liqligi qo`ng`iroqsimon shaklda grafikda tasvirlanadi, chunki har bir ferment uchun o`zining pH optimumi mavjud bo`lib, unda ferment katalizlaydigan reaktsiya tezligi maksimal bo`ladi. pH ning u yoki bu tomonga o`zgarishi fermentativ reaktsiya tezligining pasayishiga olib keladi.
Ayrim fermentlar uchun pH ning optimal qiymatlari
Ferment
|
Pepsin
|
Kislotali fosfataza
|
Ureaza,
pankreat.amilaza
|
Tripsin
|
Arginaza
|
pH optimumi
|
1,5-2,5
|
4,5-5,0
|
6,4-7,2
|
7,8
|
9,5-9,9
|
Keltirilgan ma’lumotlardan ko`rinib turibdiki, pH optimumi turli xil fermentlarda bir xil emas, lekin hujayraning ko`pchilik fermentlari neytralga yaqinroq, ya’ni pH ning fiziologik qiymatlariga mos keluvchi pH optimumiga ega bo`ladi.
Fermentativ reaktsiya tezligining pH ga bog`liqligi asosan ferment faol markazidagi funktsional guruhlarining holati to`g`risida ma’lumot beradi. Muhit pH ning o`zgarishi substratni bog`lashda (kontakt qismi) yoki uni o`zgartirishda (katalitik qismi)da ishtirok etadigan faol markazning aminokislotalar qoldig`idagi kislotali va ishqoriy guruhlarining ionlashishiga ta’sir qiladi. Ko`pchilik substratlar kislotali va ishqoriy guruhlarga ega bo`ladilar, shu sababli pH substratning ionlashishiga ta’sir qiladi. Ferment substratning ionlashgan va ionlashmagan shakli bilan ham bog`lanadi. Ko`rinib turibdiki, optimal pH da faol markazning funktsional guruhlarini reaktsiyaga kirishish qobiliyati kuchliroq bo`ladi, substrat ham fermentning bu guruhlari bilan bog`lanishga qulay shaklda bo`ladi.
Fermentativ reaktsiyalarning pH ga bog`liqligi amaliy ahamiyatga ega. Avvalo fermentning faolligini aniqlash shu ferment uchun optimal bo`lgan pH da o`tkazilishi kerak. Buning uchun zaruriy pH qiymatiga ega bo`lgan bufer eritmasi tanlanadi.
Fiziologik sharoitda pH qiymati deyarli o`zgarmaydi, lekin hujayraning ma’lum bir qismida pH o`zgarishi mumkin. Masalan, muskullarning jadal ishlashi natijasida sut kislotasi to`planadi, qisqa vaqt ichida muskul hujayrasida pH ning kislotali tomonga o`zgarishi fermentativ reaktsiya tezligini ham o`zgartiradi.
Har bir ferment uchun pH optimumini bilish amaliy meditsina uchun juda muhim. Masalan, pepsin oshqozonda oqsillarni faol gidrolizlashi uchun kuchli kislotali muhit talab etiladi. Shu sababli faolligi buzilgan endogen pepsinning buzilgan faolligini tiklash uchun kislotali moddalarni qabul qilish kerak.
Pepsin preparati kerakli pH muhitni hosil qilishi uchun xlorid kislotasi bilan birga qabul qilinadi.
Do'stlaringiz bilan baham: |