Farg‘ona davlat universiteti tabiiy fanlar fakulteti bo’M

Ingibitorlar ta ’siri jihatidan ikki guruhga bo'linadi.
Agar ingibitor tuzilishiga ko'ra muayyan ferment substratiga o'xshasa, konkurent (raqobatli) tormozlanish yuz beradi, bunday ingibitor raqobatli
ingibitor deb ataladi.
Raqobatsiz ingibitorlar fermentning faol markazidan boshqa
joyga bog'lanib, fermentativ reaksiyani tormozlaydi. Bu tipdagi ingibitorlar bilan substrat orasida tuzilish jihatdan hech qanday o'xshashlik yo'q. Raqobatsiz tormozlanishning kuchi va darajasi substratning konsentratsiyasiga bog'liq emas. Og'ir metallarning ionlari (H g +2, Pb+2, Ag+, C u +2) va boshqalar ko'pchilik fermentlar uchun nokonkurent ingibitor hisoblanadi.
Ingibitorlardan eng kuchlisi sianid ioni (CN ) hisoblanadi.
Fermentlar faolligining tormozlanishi qaytar va qaytmas
bo'lishi mumkin. Odatda, metabolitlar ta’sirida hosil bo'ladigan
tormozlanish qaytar bo'ladi. Bunday metabolitlar allosterik
effektorlar deb atalib, fermentlar faolligini boshqarishda muhim ro‘l o'ynaydi.
Fermentlar faolligi 3 darajada boshqariladi:
1. Xujayra ichi omillari - substrat, metabolit (aktivator, ingibitor), rN, harorat, regulyator fermentlar bilan avtomatik boshqariladi.
2. Gormonal boshqarilish:
Oqsil tabiatli va adrenalin –adenilatsiklaza orqali xujayra ichi fermentlari faolligini boshqaradi. Steroid gormonlar va tiroksin fermentlar sintezini jadallashtiradi.
3. Nerv boshqarilish – оz ta’sirini gormonlar vositasida boshqaradi.
Umuman olganda, hujayralardagi barcha fermentlarning faolligi doim o‘z - o‘zidan avtomatik ravishda boshqarilib turadi. Lekin ayrim fermentlar borki, ular muayyan metabolitik sikl uchun to ‘liq javobgar bo‘ladi. Bunday fermentlar regulator (boshqaruvchi) fermentlar deb ataladi. Fermentlar
faolligining boshqarilishi alohida ahamiyatga ega, ko‘pincha ular hujayralarda boradigan qaytmas reaksiyalarni katalizlaydi.
Regulator fermentlarning faolligi teskari bog'lanish tamoyilida boshqariladi, ya’ni bunda reaksiyalar siklining oxirgi mahsuloti ular uchun ingibitor hisoblanadi
Faol markazlari bir nechta bo'lgan fermentlarning eng muhim xususiyatlaridan biri shuki, ularning birortasida kichik bo'lakchadagi faol markazga substratning birikishi boshqa kichik
bo‘lakchalarning faolligini orttirib yuboradi, ya’ni ularga substratning birikishi yanada osonlashadi. Buni gemoglobin asosida oson tushuntirish mumkin. Gemoglobin molekulasi 2 ta kichik
bo‘lakchadan iborat. Har bir bo'lakchada 2 tadan protomer
(a, b) bo'ladi. Har bir protomer bittadan faol markazga ega

Fodalanilgan adabiyotlar:

 1.To`raqulov Yo.X. “Biokimyo” – T.: “O`zbekiston”, 1996.

2.Zikiryaev A., Mirhamidova P. Biokimyo” T.:“Tafakkur bo`stoni” 2013

3.Valixanov M.N. “Biokimyo” T.: “Universitet” 2008.

4.Mirhamidova P. va boshq. “Biokimyo, amaliy mashg`ulotlar” – T. “Universitet” 2002

5.M.N.Valixonov, S.N.Dolimova, G.B.Umarova, P.Mirxamidova “Biologik kimyo va molekulyar biologiya” T. “Navro’z” 2015 y.

Elektron ta`lim resursi

1. http://ziyonet.uz/

2. https://www.google.uz

THANK YOU