Биоорганик ва биологик кимё кафедраси биологик кимё 2-курс мушак биокимёси Маърузачилар: профессорлар: Р. А. Собирова, О. А. Аброров, Ф. Х. Иноятова, доцент М. А. Атаходжаева
Мушакда энергетик алмашинувнинг ўзига хос томонлари.
Мушак дистрофияси ва денервацияда биокимёвий ўзгаришлар.
Силлиқ мушакларнинг қисқариш механизми.
Юрак мушакларининг нормал метаболик, физиологик ва регулятор жараёнлари, ундаги модда алмашинуви, биокимёвий ва секретор функциялари.
3 турдаги мушак тафовут этилади: скелет, юрак ва силлиқ мушаклар.
Мушак тўқимаси тана вазнини 40-42% ни ташкил этади. Мушакларни асосий динамик функцияси – қисқариш ва кейинчалик бўшашиши ҳисобига ҳаракатчанликни таъминлаш. Мушаклар қисқарганда кимёвий энергияни механик энергияга айланиши билан боғлиқ бўлган иш амалга ошади.
Кўндаланг-тарғил мушаклар паралел жойлашган мушак толаларидан иборат. Хар бир тола битта кўп ядроли хужайра хисобланади. Мушак хужайраларининг асосий қисмини миофибриллалар ташкил қилади.
Қисқаришни таъминловчи саркомерлар икки турдаги паралел жойлашган ипсимон филаментлардан: қалин миозин филаментлари ва ингичка F-актин филаментларидан иборат.
Тўқ кўринишдаги Α-дисклар ингичка ва қалин филаментлардан ташкил топган бўлса, Н-бўлак миозинни тутади. Z-чизиғига ингичка филаментлар бириккан. 2 Z-чизиқлари ораси саркомер дейлади.
Ҳар бир саркомерга киради:
1) кўндаланг найчалар тyри, улар толанинг кyндаланг ўқига нисбатан тўғри бурчак орқали жойлашган ва хужайранинг ташқи юзаси билан боғланади.
2) хужайранинг 8-10%ни ташкил этувчи саркоплазматик ретикулум
Электрон микроскопда миофибрилл структураларнинг агрегатлар сифатида эканлиги аниқланди, улар диаметри 14 нм, узунлиги 1500 нм ва бир-биридан 20-30 нм оралиқда жойлашган йўғон филаментлар ва улар ўртасида диаметри 7-8 нм бўлган ингичка филаментлардан иборат. А-дискнинг кўндаланг кесимида филаментларнинг иккиламчи гексагонал тўр ҳосил қилиши кўринади, яъни филаментларнинг ҳар бири бошқа турдаги олти филамент билан ўралган.
Қисқаришда саркомер ўзининг бирламчи узунлигига нисбатан 25-30%га калталашади. Максимал қисқаришда тўқнаш келувчи ингичка филаментлар бир-бири бўйича силжийди ва қисман бир-бирини ёпади, айни вақтда қалин филамент учлари саркомер иккала Z-чизиқлари билан боғланади.
Катта ёшдаги одам ва ҳайвон мушак тўқимасида 72 дан 80% гача сув сақланади. Мушак массасини 20-28%ни қуруқ моддаларга асосан оқсилларга, тўғри келади. Оқсиллардан ташқари қуруқ моддалар таркибига гликоген ва бошка углеводлар, турли липидлар, азот сақловчи экстрактив моддалар, органик ва ноорганик кислоталар тузлари ва бошқа кимёвий бирикмалар киради.
Мушак тўқимаси оқсиллари 3 асосий гуруҳга бўлинади: саркоплазматик, миофибрилляр ва строма оқсиллари. Барча мушак оқсилларидан биринчиси 35%, иккинчиси – 45%, учинчиси 20% ни ташкил этади. Бу оқсиллар сув ва турли ион кучланишга эга бўлган тузли эритмаларда эриши билан бир-биридан кескин фарқланади.
Миофибрилланинг муҳим оқсиллари бўлиб, юқори ион кучли тузларда эрувчи миозин, актин, актомиозин, шунингдек бошқарувчи оқсиллар тропомиозин, тропонин альфа- ва бетта-актинин ҳисобланади. Миозин миофибриллаларнинг асосий оқсили бўлиб, қуруқ массасини 50-65%ни ташкил этади.
Миозин молекуласи 6 суббирликдан ташкил топган: 2 оғир ва 4 енгил занжирлар ўз-аро ноковалент боғланган.
Миозиннинг 2 оғир занжири узунлиги 150 нм қўшспирални, уларнинг N-учи бошчани хосил қилади. 4 кичик суббирликлар глобуляр бошчага бирикади.
Миозин молекуласининг бошчасида Са2+-боғлиқ АТФ-аза фаоллигига эга. Унинг фаоллиги кичик суббирликлар билан бошқарилади.
Актин ингичка филаментларнинг асосий оқсили бўлиб, тахминан миофибрилла оқсилларининг 20-25% ташкил қилади.
Актиннинг 2 шакли маълум: глобуляр (G-актин) ва фибриляр (F-актин).
G-актин молекуласи 42000 мол оғирликка эга бўлиб 374 аминокислота қолдиғидан иборат бўлган 1 та полипептид занжирдан иборат.
F-актин G-актин полимерланиш маҳсулоти бўлиб, қўш спиралли структурага эга ва цитоскелетнинг мухим структур элементи хисобланади.
Ипсимон тропомиозин (64 кДа) 7 актин суббирликларини ўз ичига олади ва F-актин билан боғланган. Тропомиозин миофибрилла оқсилларини 4-7% ни ташкил этади.
Тропонин (78 кДа) комплекс бўлиб 3 хил суббирликлардан ташкил топган (Т, С, I). У актин ва тропомиозин билан боғланиш хусусиятига эга. Скелет мушакда барча миофибрилла оқсилларининг 2% ташкил этади. Тропониннинг TN-Т ва TN-I суббирликлари цАМФ га боғлиқ протеинкиназалар иштирокида фосфорилланиш қобилятига эга.
Тропонин тропомиозин билан бирикиб натив тропомиозин комплексини ҳосил қилади. Бу комплекс актин филаментларига бирикади ва склет мушаги актомиозинига кальций ионларига сезувчанлик хусусиятини беради.
Қолган α- ва β-актинин, десмин, коннектин (титин) ва виментин оқсиллар миқдори кам.