|
Peptid bog׳ni hosil bulishi Peptid bog׳ tuzilishi - Peptid bog trans konfiguraciyaga ega
Oqsillarning biologik xususiyatlari va spetsifikligi ularning birlamchi strukturasiga bog׳liqdir. - Oqsillarning biologik xususiyatlari va spetsifikligi ularning birlamchi strukturasiga bog׳liqdir.
- Oqsil molekulasidagi 1 yoki 2 aminokislotaning boshqa aminokislotaga almashishi ular vazifasining buzilishiga olib keladi.
- Oqsilarning tur (insulin) va tur ichidagi spetsifikligi ularning birlamchi strukturasiga bog׳liqdir.
Insulin A zanjirining tur spetsifikligi | | - Aminokislota qoldiqlarini joylashishi
| | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | Insulin V zanjirining tur spetsifikligi Oqsillarning birlamchi tuzilishi ularning funksional spetsifikligini belgilaydi. - Oqsillarning birlamchi tuzilishi ularning funksional spetsifikligini belgilaydi.
- Vazopressin
- Sis-tir-fen-gli-asp-sis-pro-arg-gli-NH2
- Oksitotsin
- Sis-tir-ile-gli-asp-sis-pro-ley-gli-NH2
NvA va HbS N-oxiri aminokislotalari: - NvA va HbS N-oxiri aminokislotalari:
- Val-gis-ley-tre-pro-glu-glu-liz
- Val-gis-ley-tre-pro-val-glu-liz
- Turli turdagi sitoxrom S molekulasidagi aminokislotalarning odam sitoxrom S-siga nisbatan farqi:
- Makakus rezus - 1
- Қuyon - 9
- Tovuq - 13
- Қurbaqa - 18
Oqsilni ikkilamchi strukturasi - Oqsilni ikkilamchi strukturasi
- Polipeptid zanjirni tartibli strukturasi va
- SO i NH-gruppalari orasida vodorod boglar bilan boglanishi.
- Ikkilamchi struktura turlari:
- α-spiral
- β-qavatma qavat struktura
- betartib koptokcha (random coil)
Oqsilni ikkilamchi strukturasi - α-spiral - 0,54 nm
- 3,6 а.к.
- na 1 burama
- α-spiralni xususiyati:
- 18 a.k. Spiralni 5ta buramasini xosil qiladi
- 1 burama – 3,6 a.k., h q 0,54 nm
- birinchi aminokislotani SO - - -NH turtinchi aminokislota bilan vodorod bogi xosil qiladi
- α-spiral stabillashtiradi:
- Ala, Val, Leu, Phe, Trp, Met, His, Gln
- α-spiral destabillashtiruvchilar:
- Gly, Glu, Asp, Ile, Lys, Arg, Tyr, Asn, Ser, Cys
- Pro α –spiralini burilishlarida joylashadi
Oqsilni ikkilamchi strukturasi - α-spiral - Oqsillarda faqat
- ong α-spirallar uchraydi
-
- α-Spiral polipeptid zanjirni
- ota zich upakovkasi
Oqsilni ikkilamchi strukturasi - β-qavatma qavat struktura - Β-qavatma qavat struktura yoki “taxlangan bar” – bu polipeptid zanjirni zigzak zanjirlarni ozaro vodorod
- SO - - -NH boglar bilan boglanadi
Oqsilni ikkilamchi strukturasi - β-qavatma qavat struktura Oqsillarda ikkilamchi strukturalarni uchrashi - polipeptid zanjiridagi aminokislotalarning funksional guruxlari orasidagi vodorod bog׳lanishlar ikkilamchi qurilishni hosil qiladi (α-spiral, β-struktura, betartib koptokcha).
- α-spiralda polipeptid zanjir o׳q atrofida o׳raladi va vodorod bog׳lar bitta polipeptid zanjir orasida hosil bo׳ladi (ichki vodorod bog׳lar) va ular polipeptid zanjirini qisqartiradi.
- β-strukturada vodorod bog׳lar bitta polipeptid zanjirining parallel qismlarida yoki bir-necha polipeptidlar orasida xosil bo׳ladi.
- Bitta oqsilda xam α-spiral, xam β-struktura bo׳lishi mumkin.
Oqsillarda turli xil ikkilamchi qurilishlarning miqdori - Faqat α-spiraldan tashkil topgan oqsillar (mioglobin, gemoglobin)
- α-spiral va β-struktura oqsil molekulasida bir xil miqdorda uchraydigan oqsillar (LDG, FGK). Ulardagi α-spirallar domenlarni hosil qiladi. Domen – bu polipeptid zanjirining globulyar shaklga ega bo׳lgan mustaqil qismi.
- Faqat β-strukturadan tashkil topgan oqsillar (immunoglobulinlar, SOD).
- Asosan betartib koptokcha hosil qiluvchi oqsillar.
- Birlamchi va ikkilamchi qurilishga ega bo׳lgan oqsillarning fazoviy joylashishi uchlamchi qurilishni hosil qiladi. Bunda gidrofob yadro va gidrofil qavat hosil bo׳ladi, oqsilning faol markazi shakllanadi.
- Mustahkamlovchi bog׳lar: ion, vodorod, disulfid.
- Bunda ikkilamchi superstruktura hosil bo׳ladi (β-bochkacha, α-spiral-qayilish- α-spiral, «rux barmoqchalari», «leysinovaya zastejka-molniya»).
Oqsillar uchlamchi qurilishi - Polipeptid zanjidra, ma’lum qismlari ikkilamchi strukturaga ega, odatda fazoviy joylashib nisbatan kompakt tizimni xosil qiladi, ikkilamchi struktura elementlari ta’sirlanib boglar xosil qiladi.
-
- Kupgini oqsillar uchun uchlamchi kurilma ularning fazoviy strukturasiga ekvivalent
- Xar bir oqsil uzini unikal fazoviy kurilmasiga ega
Oqsillar uchlamchi qurilishi Oqsillarning to׳rtlamchi qurilishi - Turtlamchi struktura bir nechta polipeptid zanjirlardan tashkil topgan oqsillarga xos.
- Bir nechta subbirliklar assotsiatsisi natijasida kompakt globula vujudga keladi. Bu oqsil subbirliklarini fazoda joylashishi.
Oqsillarning to׳rtlamchi qurilishi - Bir-necha polipeptid zanjirlarni fazoviy joylashishi 4-chi qurilishni hosil qiladi. Masalan: geksokinaza - 2, gemoglobin va LDG – 4, glutaminsintetaza – 12, PDG – 312 protomerlardan tashkil topgan.
- Ular komplementarlik va folding asosida birikadi va oligomer oqsilni hosil qiladi.
- Folding – polipeptid zanjirini to׳g׳ri fazoviy strukturasining shakllanishi. Bunda «shaperonlar» (mahsus oksillar) ishtirok etadi.
Oqsilni nativ konformatsiyasini xosil bulish boskichlari ( oqsilni Folding ) - Oqsilni fazoviy tuzilishini xosil bolishi – murakkab va kop bosqichli protsess
- Polipeptid zanjir sintezlanishi, membrana orqali transpoti, oligomer oqsil xosil bo׳lishlarni oraliq bochqichlarida oqsilni konformatsiyasi nostabil va agregatsiyaga moil. Nativ konformatsiyasi shakillanguncha aminokislotlarni reaksion yuqori qoldiqlarini bir biridan saqlash va ajratish zarur. Shaperonlar oqsilni konformatsiyasini turgunligini saqlaydi, oqsilni foldingini ta’minlaydi.
Shaperonlarni tasnifi - Molekulyar massasiga nisbatan:
- Yukori molekul 100 - 110 kD
- Sh-90 - molekul.massa ot 83 do 90kD
- Sh70- molek.massa ot 66 do 78kD
- Sh-60
- Sh-40
- Past molekulyar -15-30 kD
- Sintezlanishiga nisbatan:
- Konstitutiv
- Indutsebil (normal xolatlarda sintezi sust)
Foldingni buzilishi bilan bog׳liq bo׳lgan kasalliklar - Ba’zi holatlarda suvda eruvchan oqsillar sharoitni o׳zgarishi hisobiga yomon eruvchan holatga o׳tadi, agregatsiyalanadi va amiloidlar hosil qiladi. Bunga sabab:
- Oqsillar giperproduksiyasi
- Xujayraga oqsil konformatsiyasini o׳zgartiruvchi omillarni tushishi yoki paydo bo׳lishi
- Proteoliz jarayonlarini faollashishi va erimaydigan agregatlarning hosil bo׳lishi
- Mutatsiyalar xisobiga.
- Masalan: Alsxaymer kasalligi, prion kasalliklar.
- Tirik xujayralarda ma’lum vazifani bajaradigan oqsil bir necha shaklda bo׳lishi mumkin, ular izofunksional oqsillar yoki izooqsillar deb ataladi.
- Masalan, gemoglobin, fermentlar shakllari.
Izofunksional oqsillar - Gemoglobin:
- Hb A – 2α2β
- HbA2 - 2α2δ
- HbF - 2α2γ
- LDG:
- LDG1 - NNNN
- LDG2 - NNNM
- LDG3 - NNMM
- LDG4 - NMMM
- LDG5 - MMMM
Oqsillarning ligandlar bilan bog׳lanishi - xar bir oqsil o׳ziga xos modda bilan tanlab bog׳lanishi mumkin. Bu moddalar ligandlar deb atalib, turli darajada tuzilgan modda bo׳lishi mumkin (past molekulali modda, makromolekula, oqsil).
Ontogenez va kasalliklarda organizm oqsil tarkibining o׳zgarishi - Organizm individual taraqqiyotida oqsil tarkibi o׳zgarib boradi. Embrional davrda jigar va ichakdagi ko׳pchilik fermentlar bo׳lmaydi, bola tug׳ilganidan keyin sintezlana boshlaydi.
- Masalan: homilada – HbF, tug׳ilgandan so׳ng NvA bilan almashadi, go׳dak bolalar ichagida laktaza miqdori ko׳p, yoshi o׳tgan sari uni miqdori kamayadi va amilaza ortadi.
- Oqsillarning tarkibi turli kasalliklarda o׳zgaradi. Bunga qon plazmasi oqsillarini misol keltirish mumkin.
Proteinopatiyalar - Irsiy:
- o׳roqsimon-xujayrali anemiya, gemofiliya, gangliozidozlar, glikogenozlar, albinizm, irsiy mitoxondrial kasalliklar, sutni ko׳taraolmaslik.
- Orttirilgan:
- gastritlarda kamkonlikning og׳ir shakllari, disbakterioz, to׳qima va biologik suyuqliklarda oqsillarning miqdoriy va sifat o׳zgarishlari, qandli diabet (gemoglobin va kristallinni glikirlanishi), miyelomada Bens-Djons oksilini paydo bulishi, alkalozda NvA kislorodga nisbatan moilligini ortishi va gipoksiyani shakillanishi.
Do'stlaringiz bilan baham: |
