Biokomyo yakuniy javoblari. Оқсилларнинг физик-кимёвий хоссалари

Biokomyo yakuniy javoblari.

1.Оқсилларнинг физик–кимёвий хоссалари

Оқсилларнинг физик–кимѐвий хоссалари улар таркибидаги
аминокислота қолдиқларининг радикалларига боғлиқ. Оқсиллар кимѐвий,
физикавий ва биологик хоссалари бўйича бир-бирларидан фарқланадилар.
Оқсилларнинг муҳим физик хоссаларидан бири уларнинг оптик
жиҳатдан фаол бўлишидир. Улар қутбланган нур сатҳини чап ѐки ўнгга
оғдира олади. Шунингдек, улар ѐруғлик нурини синдириш, тарқатиш,
ультрабинафша нурларни ютиш хусусиятига эга. Оқсилларнинг бу
хоссаларидан уларнинг миқдорини, молекуляр массасини аниқлашда
фойдаланилади.
Оқсиллар оқ кристалл (рангли оқсиллар ҳам бор-гемоглобин) модда
бўлиб, молекуляр массаси 6000 дан бир неча юз дальтонгача боради.
Оқсиллар катта макромолекуляр бўлганлиги учун сувда коллоид эритмалар
ҳосил қилади. Улар сувда эриганда молекуласи маълум зарядга эга
бўлганлиги учун сувнинг қутбли молекулалари билан ўзаро муносабатда
бўлади. Бунда оқсил молекуласи сув пардаси (дипол) билан ўралади.
Оқсилларнинг эрувчанлиги уларнинг таркибидаги аминокислоталарга
ва эритмаларга боғлиқ. Мисол учун, альбуминлар сувда ва кучсиз тузли
эритмаларда эрийди. Каллоген ва каратинлар кўпчилик эритмаларда
эримайди. Эритмаларда оқсилларнинг стабил, турғун ҳолатда бўлиши ун даги
зарядларга ва гидратли қобиқларга боғлиқ. Эритманинг pH муҳити
оқсилнинг зарядига бу эса ўз навбатида эрувчанлигига бевосита таъсир
қилади.
Гидрофил коллоидларнинг энг муҳим хусусиятларидан бири гель ҳосил
қилишидир. Бунда коллоид заррачалари бир-бири билан ѐпишиб, ғоваксимон
структура ҳосил қилади. Мазкур бўшлиқлар ғоваклар ҳисобига сув
бириктириб, улар турли даражада бўкиши мумкин. Уларнинг бундай
хоссалари биологик вазифаларни бажаришда муҳим аҳамият касб этади.
Оқсиллар ўз сатҳларида кичик молекулали органик бирикмаларни ва
анорганик ионларни адсорблаш хусусиятига эга. Бу уларнинг транспортли
вазифани бажаришида қўл келади
Оқсилларнинг кимѐвий хоссалари ранг–барангдир, чунки
аминокислота радикалларида (-NH2,
-COOH,-OH,-SH ва бошқалар) турли хил
функционал гуруҳлар мавжуддир.Полипептид занжирида эркин карбоксил,
эркин амино гуруҳлари кислотали ва асосли хусусият берувчи радикаллар
бўлганлиги учун улар амфотер хоссага эга.
Агар n > m бўлса, оқсил заррачасининг йиғинди заряди манфий, nҳолатда мусбат, nm бўлганда оқсил молекуласи эритмада электронейтрал
бўлади. Бир вақтда ҳам манфий, ҳам мусбат заряд тутган бундай ион
амфиион ѐки цвиттерион деб аталади. Оқсил молекуласининг заряди 0 га
тенг бўлган ҳолатни унинг изоэлектрик муҳити дейилади. Оқсил изоэлектрик
ҳолатда бўлган эритманинг рН кўрсаткичи шу оқсилнинг изоэлектрик
нуқтаси деб аталади. Улар бу ҳолатда беқарор бўлиб, турли таъсир
натижасида чўкмага осон тушади.
Оқсилларнинг нейтрал тузлар (NaCl, KCl, MgSO4
таъсирида чўкиши тузланиш ҳодисаси дейилади. Тузланиш орқали чўктириш
усули оқсилларни турли моддалар аралашмаларидан ажратиб олишда
қўлланилади.
13. Оқсиллар структураси
Оқсиллар молекуласи йирик бўлганлиги учун уларнинг структура
тузилиши ҳам анча мураккаб ҳисобланади. Уларнинг макромолекуляр
конфигуряциясини аниқлашда нисбий тавсиф бўлмиш бирламчи, иккиламчи,
учламчи ва тўртламчи структура атамалари мавжуд.
Оқсилларнинг бирламчи структураси
Полипептид занжиридаги аминокислоталарнинг кетма-кет жойланиш
тартиби, уларнинг бирламчи структурасини белгилайди. Оқсилнинг
бирламчи структураси аниқ бўлса, унинг тўлиқ молекуласини ѐзиш мумкин.
Худди шу усулда кичик пептидларни лаборатория шароитида синтезлаш
мумкин. Биология тарихида биринчи марта инсулин гормони оқсилини
бирламчи структураси аниқланганидан сўнг, 1953 йилда уни инглиз олими
Сенгер лаборатория шароитида синтезлаган.
Оқсилларнинг бирламчи структуралари ажойиб, уникал бўлиб, улар
ирсий асосда белгиланади. Ҳозирги кунда 1000 дан ортиқ оқсиллар,
жумладан, инсон танасидаги баъзи полипептидларнинг бирламчи
структуралари аниқланган. Мисол учун, одамдаги миоглобин (153 та
аминокислота қолдиғи), ошқозон ости бези гормонининг (51 та аминокислота
қолдиғи) аминокислота қатори аниқланган.
Бир қатор аномал оқсилларнинг бирламчи структурасини ўрганиш
баъзи оғир ирсий касалликлар табиатини ўрганишга имкон беради.
Жумладан, нормал гемоглобин (574 та аминокислота қолдиғидан тузилган).
оқсилининг Про-Глу-Глу-Лиз тартибида жойлашган аминокислоталари Про-Вал-Глу-Глу-Лиз тарзида ўзгариши ирсий касаллик ҳисобланган ўроқсимон
камқонликни келтириб чиқаради. Хулоса қилиб айтганда, оқсил
молекуласидаги бир неча юз аминокислоталардан фақат биттасининг ўрни
алмашиб қолса, инсон оғир касалликларга дучор бўлиши мумкин.
Демак, оқсилларнинг бирламчи структуралари орқали организмнинг
генетик хусусиятлари ҳам намоѐн бўлади.
CH2 S S CH2
CH COOH H2N CH COOH H2N
Оқсилларнинг иккиламчи структураси
Мазкур структура дейилганда, полипептид занжирининг спиралсимон
ѐки бошқа биронта конформацияга ўтиши тушунилади. Аммо полипептид
занжирнинг барча қисмлари бир хилда спиралланган бўлмай, айрим қисми
тўғри бўлиб, пептид занжири бир текисликда ѐтиши мумкин. Оқсилнинг
бундай конфигурацияси унинг бирламчи структурасидан келиб чиқади ва
ундаги ковалент, дисульфид ва қўшимча кучсиз водород боғлари билан
мустаҳкамланади. Иккиламчи структурали оқсилларда карбонил ( CO- ) имин
(-NH ) гуруҳлари ўртасидаги ҳосил бўладиган водород боғлари туфайли  –
спирал ва  – қатламли структуралар шаклланади.
Полипептид занжир  – спирал ва  – структура кўринишида
бўлишини ва уларнинг ўлчамларини ўтган асрнинг 50–йилларида
рентгенструктура анализи усули ѐрдамида америкалик олимлар Л.Полинг ва
К.Корилар томонидан аниқланган. 2--расмда –спирал кўринишининг асосий
ўлчамлари келтирилади. Полипептид занжирнинг –спиралини худди даврий
равишда темирга ўйилган винт ўрамига ўхшатиш мумкин. Полипептид
занжирнинг  – спиралланишида ҳар бир айланма ўрамига 3,6 та
аминокислота қолдиғи тўғри келади. Спирал қисмининг тўлиқ даврий
такрорланиши 18 та аминокислота қолдиғидан кейин рўй беради. Уларнинг
узунлиги 0,54 нм ва 2,7 нм дан иборат. Унда ҳар бир аминокислота
қолдиғига тўғри келадиган масофа 0,15 нм га тенг.
Оқсил занжиридаги аминокислоталар қолдиғидаги пептид гуруҳлари
ўртасида  – спирал конфигурациясини шакллантиришда водород боғлари
иштирок этади. Водород боғлари лабил, кучсиз, лекин уларнинг бир қанчаси
бирлашса маълум энергетик самарадорликка эга бўлади ва – спирални
мустаҳкамлайди. Аминокислота қолдиқларидаги радикаллар –спирал
конфигурациясини мустаҳкамлашда иштирок этмайди. Табиий оқсиллар
таркибида ўнгга буралган  – спирал структуралар учрайди. –спирал ҳосил
қилиш жараѐнида водород боғларининг ѐнбошидаги аминокислоталар бир-бирлари билан гидрофоб ѐки гидрофил мажмуага эга бўлган компактли
сайтларни ҳосил қиладилар. Бундай сайтлар оқсил макромолекулаларини уч
ўлчамли конформациясини ва –спирал тахламининг фазовий структурасини
ҳосил қилишда иштирок этади.
14. Оқсилнинг учламчи структураси
Оқсилларнинг учламчи структураси дейилганда, полипептид
занжирнинг муайян фазода ихчам, йиғиқ жойлашиш конформацияси
тушунилади. Оқсиллар молекуласининг ҳажмий шаклини, яъни уларнинг
фазовий конфигурациясини белгиловчи уч ўлчамли (бўйи, эни, баландлиги)
структуралар, уларнинг учламчи структурасини белгилайди.
Оқсилларнинг биологик фаоллиги полипептид занжирининг фазовий
структурасига боғлиқ бўлиб, бундай структура уларнинг натив ҳолати
дейилади. Оқсиллар учламчи структурасини мустаҳкамлашда полипептид
занжирининг ѐнида жойлашган аминокислота қолдиқларининг радикаллари
ўртасида ҳосил бўладиган кимѐвий боғлар асосий ролни ўйнайди. Бундай
боғлар икки хил бўлиб, стабил ва лабил турларига бўлинади. Мустаҳкам,
стабил боғларга дисульфид кўприги кириб, булар ҳал қилувчи роль ўйнайди.
Лекин полипептид занжир қисмларининг бир-бирига яқинлашиши билан
келиб чиқадиган радикаллараро лабил (ион, водород ва бошқа) боғларнинг
аҳамияти ҳам муҳимдир. Демак, бундай кучлар гидрофоб ва гидрофил
гуруҳларнинг ўзаро таъсири натижасида ҳосил бўлади.
Аминокислота қолдиқларидаги углеводород радикаллари қутбланмаган
ѐки ван-дер-вальс боғлари глобуляр оқсилнинг ички қисмида гидрофоб
ядрони (ѐғ томчилари) шакллантиради, яъни углеводород радикаллари сув
молекулалари билан боғланишдан четлашади. Гидрофил радикаллар эса
ташқарида бўлади.
Демак, оқсил молекуласида қутбланмаган аминокислоталар сони кўп
бўлса, улар ўртасидаги ван-дер-вальс боғлари, учламчи структурани
шакллантиришда иштирок этади.
4–расм. Оқсилларнинг учламчи структураси
5-расм. Полипептид занжиридаги аминокислоталар радикаллари ўртасидаги
боғланиш турлари
а) электростатик боғланиш; б) водород боғланиш; в)гидрофобли
гуруҳларнинг ўзаро таъсири; г) дисульфид боғланиш
Оқсиллардаги бирламчи структура қандай генетик аҳамият касб этса,
унинг учламчи структураси ҳам шундай биологик аҳамиятга эга. Учламчи
структуранинг фазодаги аниқ жойланиши унинг фаоллигини белгилайди.
Оқсиллардаги учламчи структурани бузувчи турли хил ташқи таъсирлар
уларнинг структурасини ўзгартириб, биологик фаоллигини йўқотади.
Оқсилларнинг тўртламчи структураси
Оқсилларнинг молекуляр массаси 100 кДа дан (Дальтон (Да)-масса
бирлиги бўлиб, водороднинг атом массасига тенг) ортиқ бўлса, у бир неча
(молекуляр массаси кичик бўлган) полипептид занжирларидан иборат
бўлади. Ундаги ҳар бир полипептид занжир протомер (кичик бирлик)
молекуланинг ўзи эса мультимер ѐки эпимолекула деб аталади. Шундай
кичик бирликлардан ташкил топган оқсил молекулаларининг фазовий
конфигурацияси унинг тўртламчи структураси дейилади. Тўртламчи
структурани ташкил қилишда қатнашаѐтган протомер (суббирликлар)
алоҳида бўлганида биологик фаоллиги йўқолади.
Тўртламчи структурали оқсил молекуласини мустаҳкам, стабил
ҳолатга келтиришда қутбланган аминокислота қолдиқларининг радикаллари
ўртасидаги ҳосил бўлган кучлар иштирок этади. Улар суббирликларнинг
устки қисмида шаклланиб, протомерларни комплекс ҳолда мустаҳкам ушлаб
туради. Суббирликларни бир-бирлари билан боғланадиган қисмларини
контактли майдончалар дейилади.
Тўртламчи структураси ўрганилган оқсиллардан гемоглобин,
иммуноглобулин, тамаки мозаикаси вирусининг оқсили ва бошқалар.
Гемоглобин молекуласи тўртта кичик бирликдан ташкил топган.
Уларни ҳар бирининг молекуляр массаси 17000. Тўртта полипептид
занжирнинг ҳар иккитаси  - жуфт занжир 141 та, иккинчи  -жуфт
занжирларида 146 та аминокислоталар қолдиғи жойлашган. Бу кичик
бирликларнинг учламчи структуралари худди миоглобиннинг тузилишига
ўхшайди. Гемоглобин молекуласидаги кичик бирликлар шундай
жойлашганки, гўѐ улар мунтазам тарзда тетраэдр бурчакларида тургандек
кўринади. Шунинг учун ташқаридан қараганда, молекула худди юмалоқ
шарга ўхшайди.
6 – расм. Оқсилларнинг тўртламчи структураси
Тамаки мозаикаси вирусининг оқсили (М-40000000) нуклеопротеин
бўлиб, унда рибонуклеин кислота 6 %га тўғри келади. Оқсил қисми 2130 та
кичик суббирликдан ташкил топган (ҳар бирининг молекуляр массаси 8000
га тенг). Вирус молекуласининг марказида спирал кўринишда нуклеин
кислота жойлашган бўлиб, унинг атрофини оқсилли кичик бирликлар ўраб
туради. Спиралнинг ҳар бир ўрамига 16 тадан протомер тўғри келади.
Оқсилларнинг тўртламчи структурасини шакллантиришда, ион,
водород ва гидрофоб боғлар иштирок этади. Мазкур структурада ковалент
боғлар (дисульфид боғ) кам қатнашади. Ион боғланишда кўпроқ метил
ионлари қатнашади.
Тўртламчи структурали оқсилларни олигомерли полипептидлар
дейилади. Оқсиллар гомомер ва гетеромерлиларга бўлинади. Гомомерли
оқсиллардаги суббирликларнинг структураси бир хил бўлиб, буларга
каталаза оқсили мисол бўлади. У қиммати бир хил 4 та протомердан
тузилган. Гетеромерли оқсилларнинг суббирликлари тузилиши бўйича бир–
бирларидан фарқ қилиб, улар яна ҳар хил вазифаларни бажарадилар.
Оқсилларнинг тўртламчи структуралилари бирор биологик вазифани
бажариш жараѐнида динамик ҳолатда бўладилар. Жумладан, гемоглобин
молекуласи кислородни бириктириб олишда муайян даражада сиқилиб, уни
узатишда эса кенгаяди
52 Оқсилларнинг синфларга бўлиниши
Барча оқсиллар содда ва мураккаб тузилишига қараб икки катта
гуруҳга: оддий оқсиллар, булар бир компонентли бўлиб, улар гидролиз
қилинганда фақат аминокислоталар ҳосил бўлади. Иккинчиси эса мураккаб
оқсиллар бўлиб, таркибида аминокислота ва қўшимча гуруҳлар бўлади.
Қўшимча модда простетик гуруҳлардан иборат бўлиб, улар липид, углевод,
нуклеин кислоталар бўлиши мумкин. Мураккаб оқсилларни простетик
гуруҳига қараб липопротеин, гликопротеин, хромопротеин ва
нуклеопротеинлар деб аталади.
Оддий оқсиллар
Оддий оқсиллар турли хил эритувчиларда эриш хусусиятига қараб бир-биридан фарқ қилади.
Альбуминлар-ҳайвон ва ўсимлик тўқималарининг таркибида бўлади.
Қон таркибидаги альбумин 575 аминокислота қолдиғидан иборат бўлиб,
мазкур оқсилда аспарагин ва глутамин амнокислоталарининг миқдори кўп.
Унинг молекуляр массаси 69 кДа. Бу глобуляр оқсил қон плазмасининг
муҳим таркиби бўлиб, транспорт ва озуқа сифатида хизмат қилади.
Тўқималардаги умумий оқсилларнинг 50% ни альбуминлар ташкил қилади.
Ўсимлик танаси альбуминларга жуда бой, жумладан, соя ўсимлигида икки
хил альбумин мавжуд бўлиб, уларнинг седиментация константаси 2s ва 7s,
таркибида метионин, триптофанлар миқдори юқори. Бу гуруҳга кирувчи
оқсиллар сувда ва тузларнинг кучсиз эритмасида яхши эрийди.
Глобулинлар -қон таркибида -, - ва  - фракцияларидан иборат
бўлиб, ҳар қайси фракция гетероген ҳолатида бир неча оқсиллардан иборат.
қон таркибидаги глобулинлар сувда деярли эримайди, молекуляр массаси 150
кДа.
Ўсимлик глобулинлари ҳам гетероген бўлиб, 11s ва 7s седиментация
иккита константали фракциядан иборат. 11s-глобулинлар асосан глицинин
оқсилидан иборат, у соя ўсимлигидан ажратиб олинган, молекуляр массаси
300-400 кДа. Таркибида аргинин, аспарагин ва глютаминлар миқдори кўп
бўлади. Мойли ўсимликлар донининг мойи ажратиб олингандан кейин
қоладиган кунжарада кўп миқдорда оқсил бўлиб, улар ҳам глобулинларга
киради.
Гистонлар – ядровий оқсиллар бўлиб, генларнинг экспрессиясида
иштирок этади. Уларнинг молекуляр массаси 11-22 кДа атрофида бўлиб,
таркибида лизин ва аргинин аминокислоталар миқдори кўп бўлганлиги учун
ишқорий характерга эга.
Протаминлар – мусбат зарядли, ядровий оқсиллар бўлиб, молекуляр
массаси 10-12 кДа. Улар ҳам гистонларга ўхшаб генларнинг фаолиятида
иштирок этади. Таркибидаги аминокислоталарнинг 80% и ишқорий
хусусиятга эга бўлганлиги учун улар ион боғлари орқали нуклеин
кислоталари билан боғланади. Булар асосан ҳайвонлар организмида учраб,
айниқса балиқларда кўп бўлади.
Мураккаб оқсиллар
Улар оқсил бўлмаган компонентлари орқали синфларга бўлинадилар.
Липопротеинлар. Булар оқсиллар билан липидларнинг бирикишидан
ҳосил бўлган мураккаб бирикмалардир. Бундай макромолекулалар асосан
кўп миқдорда митохондрияларда, эндоплазматик ретикулумда, қон зардобида
ва сут таркибида учрайди. Липопротеинларнинг молекуляр массаси катта
бўлиб, миллион дальтонга боради. Улардаги оқсилларнинг гидрофилли, ѐғ
қисмининг гидрофоб хусусиятлари ҳужайра мембранасига селектив танлаш
усули орқали ион ва моддаларни ўтказиш фаолиятини таъминлайди.
Гликопротеинлар. Улар углевод билан оқсиллардан ташкил топган
бирикмалардир. Гликопротеинлар структурали оқсиллар, ферментлар
мембраналардаги рецепторларнинг асосини ташкил қилади. Айрим
ҳайвонлар тана қисмининг қобиғини ташкил қилувчи кутикула (қисқичбақа,
қўнғизлар) ҳам гликопротеинлардан иборат. Улардаги углевод компоненти
гликопротеинларнинг 1-30%гача массасини ташкил қилади. Полипептид
занжирида бир нечта бир қаторли ва шохланган углеводлар учрайди.
Углеводлар асосан глюкоза, манноза, галактоза, N-ацетилгалактозамин, N-ацетилглюкозаминлардан ташкил топган.
Фосфопротеинлар. Бундай мураккаб оқсиллар таркибида серин ва
трионинлардаги гидроксил орқали боғланган фосфор кислоталари учрайди.
Фосфопротеинларга озуқа оқсиллари сифатида хизмат қиладиган протеинлар
казеин сутда, тухумда кўп бўлади. Фосфопротеинлар ѐш ўсаѐтган организм
учун аминокислоталардан ташқари, фосфат кислота манбаи сифатида ҳам
хизмат қилади. Фосфопротеинларнинг вакиллари бўлмиш казеин,
овальбумин ва вителлинлар яхши ўрганилган. Казеин сутда кўп бўлиб, унинг
3 хил шакли (,  ва -казеин) аниқланган. Уларда фосфорнинг миқдори
турлича бўлиб, сигир сути казеини учун 0,96, 0,52, 0,1% атрофида бўлади.
Улардаги аминокислота таркиби ҳам бир биридан маълум даражада фарқ
қилади.
Хромопротеинлар оддий оқсил ва рангли компонентлардан ташкил
топган мураккаб оқсиллардир (chromos-юнонча “бўѐқ” деган маънони
билдиради). Бундай оқсиллар таркибига ҳар хил простетик гуруҳлар,
жумладан, порфирин, каротин, изоаллоксазин ҳосилалари ва бошқалар
киради.
Простетик гуруҳининг характерига қараб, хромопротеинлар
гемопротеин, флавопротеин, магний-порфиринли оқсилларга бўлинади.
Хромопротеинлар фотосинтез жараѐнида, тўқималарнинг нафас олишида,
оксидланиш - қайтарилиш жараѐнларида, ѐруғлик ва рангни сезишда фаол
иштирок этади.
Гемопротеинлар ичида яхши ўрганилгани ва муҳим аҳамиятга эга
бўлгани қизил қон таначалари (эритроцитлар) таркибида учрайдиган оқсил-гемоглобиндир. Гемоглобин простетик гуруҳ сифатида протопорфириннинг
ҳосиласи –гемни тутади.
Гемоглобин 4 та гем ядроси ва 2 жуфт полипептид занжиридан иборат
глобин оқсилидан ташкил топиб, яна винил ва пропион кислоталари, метил
гуруҳларидан ташкил топган тетропирол ҳалқасидан иборат.
8--расм. Гемнинг тузилиши.
Тетрометил, дивинил, дипропион, профин
Гем гемопротеинларнинг простетик гуруҳи бўлиб, ўпка
алвиолаларидан тўқималарга кислород ташишда иштирок этади. 1 г
гемоглобин эритмада нормал шароитда 1,36 мл кислород билан бирикади.
Унинг простетик гуруҳи ѐки оқсил қисми бирор кимѐвий ўзгаришга учраса,
бу хусусият йўқолади. Гемоглобин СО ва бошқа газлар билан осон бирикади.
Агар хонада ўтин-кўмирларнинг чала ѐнишидан СО кўпайиб кетса,
гемоглобиндаги темир атоми билан кислород эмас, СО гази бирикиши
натижасида унинг кислород ташиш вазифаси бузилиб, шу хонадаги одам ис
гази билан заҳарланиши мумкин.
Гемоглобин тўртта оқсилли суббирликдан ташкил топиб, ҳар бири
биттадан гем тутади. Оқсил таркибидаги “биринчи” суббирликка кислород
боғланиши билан молекуладаги ионнинг тутган ўрни бироз ўзгаради. Темир
ионининг ҳаракати суббирлик таркибидаги аминокислоталардан ташкил
топган занжир ҳолатини ўзгартириб, учламчи структурали оқсил оз бўлса
ҳам трансформацияга учрайди. Кислород билан боғланмаган навбатдаги
суббирликлар, кислород билан боғланган “қўшни” суббирлик таъсирида ўз
ҳолатини ўзгартириб кислород билан боғланади.
Шундай қилиб, биринчи суббирлик кислород билан боғлангандан
сўнг, кейинги суббирликлар тез ва осонликча кислород билан
боғланадилар.Демак, суббирликлар бир-бирларига “ѐрдам” беради.
Гемоглобин учун учламчи ва тўртламчи структураларнинг аҳамияти
кислород атомини боғлашда зарур омилдир.
56. siklik aminokislotalarning formulasi.
45. Оқсилларнинг биологик фаоллиги полипептид занжирининг фазовий структурасига боғлиқ бўлиб, бундай структура уларнинг натив ҳолати дейилади. Оқсиллар учламчи структурасини мустаҳкамлашда полипептид занжирининг ѐнида жойлашган аминокислота қолдиқларининг радикаллари ўртасида ҳосил бўладиган кимѐвий боғлар асосий ролни ўйнайди. Бундай боғлар икки хил бўлиб, стабил ва лабил турларига бўлинади. Мустаҳкам, стабил боғларга дисульфид кўприги кириб, булар ҳал қилувчи роль ўйнайди. Лекин полипептид занжир қисмларининг бир-бирига яқинлашиши билан келиб чиқадиган радикаллараро лабил (ион, водород ва бошқа) боғларнинг аҳамияти ҳам муҳимдир. Демак, бундай кучлар гидрофоб ва гидрофил гуруҳларнинг ўзаро таъсири натижасида ҳосил бўлади.
15.





.