Biokimyo pmd

Allosterik boshqarilish. Ko‘pgina fermentlar, faollikni oshiruvchi

yoki pasaytiruvchi, ma’lum bir metabolitlar bilan qayta bog‘lanishi

mumkin. Bunday metabolitlar effektorlar deb yuritiladilar.

Effektor fermentning katalitik faol markazi bilan bog‘lanmasdan,

maxsus boshqaruvchi – allosterik markazga bog‘lanadi. Allosterik

fermentlar odatda 2 yoki undan ortiq subbirliklardan tashkil topgan.

Bir subbirlikda katalitik markaz (katalitik subbirlik), boshqasida –

boshqaruvchi markaz (boshqaruvchi subbirlik) mavjud. Allosterik

ingibitor bo‘lmagan sharoitda substrat katalitik faol markaz bilan

bog‘lanadi va reaksiya sodir bo‘ladi. Agar muhitda allosterik ingibitor

bo‘lsa, u boshqariluvchi markaz bilan bog‘lanadi, natijada boshqaruvchi

subbirlikning konformatsiyasini o‘zgartiradi; buning natijasida katalitik

subbirlikning, katalitik markazning ham konformatsiyasi o‘zgarib,

natijada fermentning faolligi pasayadi. Allosterik ingibitorning

konsentratsiyasi qancha ko‘p bo‘lsa, shuncha ko‘p ferment molekulasi

u bilan bog‘lanadi va substratning parchalanish tezligi shuncha past

bo‘ladi. Allosterik aktivatorlar ta’sir etganda xuddi shu yo‘sinda

fermentning faolligi ortadi.

Misol tariqasida, uridintrifosfat (UTF) sintezining boshqarilishini

ko‘rib chiqamiz. Tuzilishi bo‘yicha UTF ATFga o‘xshaydi:

---

127

UTF sintezining metabolik yo‘li 8 reaksiyani o‘z ichiga oladi.

Birinchi reaksiya karbamoilfosfatsintetaza II bilan boshqariladi.

Reaksiya natijasi – karbomoilfosfat – uglerod ikki oksidi, glutaminning

amid guruhi va ATFning fosfat qoldig‘idan hosil bo‘ladi; ATF energiya

manbai bo‘lib ham xizmat qiladi.

Karbamoilfosfatsintetaza II – allosterik ferment: metabolik yo‘lning

oxirgi mahsuloti – UTF – uning allosterik ingibitori hisoblanadi. UTF

konsentratsiyasi qancha yuqori bo‘lsa, shuncha UTF sintezi past bo‘ladi.

Sarflanish tezligi hujayraning ehtiyojiga bog‘liq bo‘ladi. Bunday

boshqarilish manfiy qayta bog‘lanish orqali boshqarilish deb yuritiladi.