Белки структура оценка учетной записи. План

Белка третичная структура представляет собой спиралеобразный диполипептид шаровидные (сферические) или фибриллярные в цепочке говорят, что он образует (нитевидную) структуру.

Полипептид моя цепочка ng длиной 4 после формирования спирали кратно. Третичная структура белка сильная (ковалентные) и слабые (полярные, ионные, ван-дер-ваальсовые) б OGS с помощью m мастер действительно держится. Ковалентные связи дисульфид (-S-S -), изо Р ep tid или Р sev d o p e p tid b o g входит в состав кантона лари. Она Ларга Лиз, бок о бок с аминогруппой арг связи между радикалами входят. Ковалентно неокрашенные связи включают водород и Ион b o g I. Водородная связь между аминогруппами и радикалом аминокислоты и образуется между карбоксильной группой и другими аминокислотами приходит.В то время как ионная или электростатическая связь-это liz, arg, боковые радиакалярии с заряженной группой ГИС, вал, жезл, глютамин - СОА образуется между ними. Полипептид конформация третичной структуры цепи к свойству белка, свойства радикалов аминокислот и окружающая среда определяется в зависимости от условий. Оксилирование полипептидных связей энергетика в позиционировании принимается переходить в удобную форму б она забрала свою
в количестве он основан на образовании свободной энергии. Поэтому для неполярные радикалы удаляются из воды в внутренняя третичная часть белка формирует форму конструкции. Они в основном определяют структуру белка он будет расположен внутри. Полярная (гидрофильная) аминокислота остатки оседают на внешнем слое белковой структуры, а вода это в сочетании с молекулами. В составе белка пролин и гидроксипролин являются аминокислотами, присутствующими в цепи. слабая точка b o ig изгибается или ломается из-за a n I. Эти аминокислоты в цепи становятся более подвижными, одиночная водородная связь с другими полипептидными группами формирует. В другом изгибе глицин находится в R-группе водорода будет мало. Следовательно, другие аминокислотыправить Пространственный изгиб группы Р
глицин там, где он стоит, другая радикальная группа пытается сместиться. Сечь, некоторые аминокислоты, такие как Li, gis, являются спиралью белка участвует в прочном поддержании своей структуры. Меиле, АСП а аминокислоты образуют y-структуру. Н. В третичной структуре молекулы м ксила о -s p ira l (спирализованная), y-структура (многослойная) и неправильно расположенные части окрашиваются. Только белковая оболочка пространственное расположение u-Ray увеличивает активность белка, нарушение приводит к изменению свойств белка и окрашивание вызывает потерю биологической активности. Цитохром Хизоцим, рибонуклеазы отличаются своей третичной структурой. Растворение полипептидной цепи в различных а-спиралевых сегментах и у - части конструкции будут окрашены.Некоторые белковые молекулы состоят из нескольких полипептидных цепей. известны как субъединицы или протомеры. Каждый протомер к специфическим первичным, вторичным и третичным структурам имеет. Протомеры и их части относительно друг друга ФА зо расположение d является первичной структурой молекулы белка Н.Протомы в четвертичной структуре отдельных белков это будет выглядеть глобулярно.

Например: в молекуле белка гемоглобина полипептидные спирали симметричны в случае комбинированного.
Дергач в структуру входят гемоглобин, белок табачного вируса, РНК-полимераза, лактатдегидрогеназа, каталаза и др. Следовательно, белок, состоящий только из одной полипептидной цепи молекула не может иметь четвертичную структуру. Окрашенный белок с четвертичной структурой его молекула называется олигомерным белком. Мозг: гемоглобин молекула (M =64500) состоит из 4 субъединиц yo C i p o lip e p tid состоит из цепей. Каждый из этих полипептидов имеет первичную, вторичную и третичную структуру.
Перевозить обе полипептидные цепи имеют одинаковую первичную структуру следовательно, два a и два y-полипептида гемоглобин образует четвертичную структуру молекулы м делает. а-в полипептидной цепи 141, у-в полипептидной цепи ЕКА содержит 146 аминокислотных остатков. Гемоглобин белок имеет глобулярную конфигурацию.Различные субкультуры остатки аминокислот полярные группы обеспечивают.
Полярный ионные, водородные, в некоторых случаях дисульфидные связи между группами образовались субкультуры, связанные между собой. Вещества, разрывающие водородные связи, находятся в секрете та’, d ИСУ Лефевр и Ариадна в одной и той же манере протомы подвергаются дезагрегации и являются четвертичными белками структура нарушается. Мультимеры белка (олигомеры) часто он состоит из четного числа протомеров. (От 2 до 4 небольших количеств, От 6 до 8, 10, 12 и т. д.). Н атияда м ассасин несколько тысяч различных окрашенных молярных молекул образуют, даже 100000 D будет равно.
Дергач гемоглобин со структурой из 4 субъединиц, пируватдегидрогеназный комплекс состоит из 72 субъединиц, РНК-полимераза 5 состоит из субстанции, ЛДГ - из 4 субстанций. Двойка Хи, третичные и третичные структуры, объединенные в Хи макроструктура или оксилирование confonntf^e^asi, оксилирование пространственное образует структуру.
Белок m olekulasinm г карбонил при окрашивании образует вторичную структуру и образование водородных связей в имид-группах o ‘RT это важно. Ковалентные связи с водородом относительно слабые, они численно равны q o ‘p b o 'lis x i образующаяся спираль прочна, как пружина. позволяет. Вторичная структура белка делится на два типа у Лин а д И а-спираль, у-скручивание (слой за слоем структура.Полипептидная цепь а*спираль и (Рисование в виде структуры 3) Полинг и авторы рентген с помощью структурного анализа определили. КТ-спираль правая и его можно покрасить, перевернув на левую сторону. Полипептид 3,6 шт за цикл В а-спирализации цепей аминокислотный остаток образует тугоплавкие соединения. Спиральная часть полное повторение после 18 аминокислотных остатков ro ‘y дает. Их длина равна 0,5 Нм и 2,7 Нм, и каждый расстояние до аминокислотного остатка Tug*ri составляет 0,15 равно Нм. Р-структура молекулы белка полипептидная цепь образуется в результате бокового смещения. Бог водорода - Полипептид, расположенный параллельно или антипараллельно пептидные связи цепи образуются в РНК. В результате повторения полипептидных цепей происходит расслоение а-слоя поселяется. От Альфа-структуры (3-структурный зуб) в белках можно, и тогда водородные связи могут быть восстановлены. Это состояние кератина в волосах
даРаДж.асига боГлик.
в белке наблюдается. При мытье волос щелочными растворами нарушается структура белка. П-кератин Альфа-кератина становится. Вторичная структура белка (α-спираль и (Структура 3) разрушается при нагревании. Полипептиды в этом водородная связь между ними прерывается, а полипептидная цепь приходит в хаотичное состояние. Таким образом, двойственность белка стагнация структуры
водород обеспечивается с помощью bogMari. Другие сады (кроме дисульфидной связи) не участвует. В большинстве белков а-спираль и Р-структурные части болида в одном vacr.

Изофункциональный, Hbf, HbA, диффузия гемоглобина
Живой в клетке m aium белок, который выполняет функцию ado несколько могут быть окрашены в форме, которые являются изофункциональными белками или изооксилами это сказано. Например, гемоглобин в эритроцитах человека сколько встречается форм: преобладающая у взрослого человека формы HbA (на его долю приходится 96% всего гемоглобина он поставляется с ri), HbF и HbA, dir (около 2 для каждого% дан). Гемоглобин-это все разные наборы протомеров: а, (3-это тетрамеры, построенные из g: формула HbA-2 a 2(i, HbF - 2 a 2i, HB, -2 a 25. Общий признак всех гемоглобинов-2а наличие протомеров. Первичная структура различных протомеров окрашиваются аналогично по смыслу, вторичные и третичные по структуре оба протомера очень похожи друг на друга уходит. Все формы гемоглобина выполняют одну и ту же функцию Адонис - поглощает кислород, присоединяя его к тканям однако эти формы гемоглобина доставляют к клеткам функциональные формы отличаются друг от друга по функциональным свойствам в какой-то степени это отличается. Например, HbF от HBA к кислороду и кислорода от HBA можно выделить:
Хба .0 ,+ Хбф - » Хба + Хбф .О,
Хбф характерен для периода эмбрионального развития человека (плод гемоглобин); последние недели беременности и после родов в последующие первые недели она постепенно сменяется ГВА. Материнская кровь не смешивается с кровью плода; материнская кровь плода кислород в кровеносные сосуды плода из сосудов плаценты снабжение кислородом за счет диффузионного прохождения идет. Более близкий к кислороду гемоглобин плода концентрации кислорода между сосудами матери и плода диффузия возникает, когда разница мала

чикаверино делает возможным.Миоглобин меньше с гемоглобинами степени приближения: структура и связывание кислорода с точки зрения поглощающих свойств, он очень похож на протомеры гемоглобина похожие, но циркулирующие в крови и из легких который доставляет кислород к тканям (или плаценте) в отличие от гемоглобина, миоглобин не возбуждается в мышцах при доставке кислорода из крови и гемоглобина в митохондрии, также промежуточный в формировании запасов кислорода в мышцах посредником служит бо Либ.Изофункциональные белки, в целом в общем, белки, которые достигают однородной функции ado это семья, но отдельные члены этой семьи физиологически важно иметь меньшие характеристики может иметь значение. Найденные в организмах одного вида многие молекулярные формы белка являются изооксилами организмов, относящихся к разным биологическим видам; это белки, выполняющие одну функцию (гомологичную белки) не относятся к изооксилам. Например, человек гемоглобин кролика с гемоглобином, хотя и выполняет ту же функцию, что и АДО не изооксилы, хотя они достигают.