Белки структура оценка учетной записи. План

Белки структура оценка учетной записи.


План:
1. Оксилография первичная структура представляет собой линейную цепь полипептидной цепи.
2. Первичная структура длина цепи и аминокислоты ингредиенты.
3. Водород в образовании вторичной структуры белков роль садов.
4.Белки важнейшим элементом вторичной структуры является правильная α-спираль Холи.
5.Белок стабилизация пространственной структуры молекулы. Белки появление в структуре третичной структуры определенной формы.
6. Форма белковой молекулы, ее компактность-это ее динамика. Некоторые при застое третичной структуры белков и пептидов роль дисульфидных связей.
7.Белок стабилизация пространственной структуры молекулы. Белки появление в структуре третичной структуры определенной формы.
8. Форма белковой молекулы, ее компактность-это ее динамика. Некоторые при застое третичной структуры белков и пептидов роль дисульфидных связей.
9. Для описания третичной структуры молекулы белка из Авала консенсус аминокислотной последовательности.
Белки структура оценка учетной записи.


Оксиламин первичная структура, что аминокислоты в полипептидной цепи cetm a-называется последовательным порядком размещения. Первичный белок структура аминокислот зависит от качества и количества окрашенных.
Первичный основу структуры составляют пептидные связи. Пептидный характерными чертами его садов являются, а именно однородность всех атомарных связей в них будет.
Они он окрашивается в двух разных формах: Кето - и энол - формах.

От него кроме аминокислот в цис-и транс-изомерной форме Н. Взаимная водородная связь аминокислот в пространстве имеет свойство образовывать. Полипептид в молекуле белка -NH в цепочке, в то время как N - конец в цепочке и-COOH в цепочке С-так называемый конец.
Н - методы Шингера и Эдмана для определения конечного аминокислотного остатка по
белок реагирует с динитрофторбензолом (ДНФБ). Это реактивный реагирует с аминогруппой в свободном состоянии и Образует ДНФ-белковое соединение.

Урожай когда DNF-белок гидролизуется до N-последней аминокислоты остаток отделяется. Таким образом, первичный белок структуру можно изучить.
ЭДМ реакция с белком фенилизотиоцианатным реагентом по методу Ан слоупстайл и. Ф Е Н илиз о Тио циа н а т н белка • o Н IR соединяется с i аминокислотой.

Х осциллятор B o'lgan birik m ag a безводный HC1 та ' секрет при добавлении последняя аминокислота превращается в фенилтиогидантоин. Белок остальная часть его молекулы диссоциирует в свободном состоянии.
С-конец японский ученый Акабори при определении аминокислотного остатка предложен метод гидразинолиза. По этому методу под действием гидразина на белок образуется соединение, которое вступает в реакцию с динитробензолом.

Урожай аминокислота гидрозид с двумя молекулами ДНФБ и С-конец соединяется с молекулой DNFB, а аминокислота. ДНФ аминокислота гидразид ДНФ уксусно - этиловый эфир из аминокислоты. ida делится на экстракцию и извлечение. ДНФ-аминокислота определяется хроматографическим методом.

В белках С-последнюю аминокислоту с помощью фермента карбоксипептидазы определяется. N-и K-после определения последних аминокислот растворяют в зависимости от количества белковой молекулы в полипептидной цепи определяется количество аминокислот. Полипептид в молекуле белка цепь раскатывают и раскатывают. 0 у руля части полипептидной цепи взаимно дисульфидны (S-S) завязывается при помощи завязи (рис.4). Например: рибонуклеаза-это белок, состоящий из одной полипептидной цепи плесень связывается через дисульфидные связи с 4-го места. Дисульфидные связи с помощью реакции окисления и восстановления доказано.

Д isulfid b o g U LAR o C e y in полип ep tid lar часть Ан гидролизуется. B в нем используются ферменты. Из протеолитических ферментов трипсин является карбоксилом аргинина или лизина расщепляет пептидные связи, образующиеся при участии группы, пепсин ароматический (фенилаланин или тирозин) или моноаминодикарбоновый разрывает пептидные связи, образованные кислотами (аспартат и глутамат). Отдельный анализ путем выделения смеси образующихся пептидов будет сделано. При этом используются методы хроматографии или электрофореза используется.