Белки структура оценка учетной записи. План

Полипептид в зависимости от пространственной конфигурации цепи, а-спираль или (5- вторичная структура белков, образующих структуру называется. Полипетид все звенья цепи равномерно спирализованы. часть может быть без пятен и аморфной. Вторичная структура белков полипептидной молекулы определяет его конфигурацию (расположение) в пространстве. Белок м олекулацинм образует вторичную структуру g-карбонила и образование водородных связей в имид-группах o ‘RT это важно. Ковалентные связи с водородом относительно слабые, они численно равны q o ‘p b o 'lis x i образующаяся спираль прочна, как пружина. позволяет. Вторичная структура белка делится на два типа у Лин а д И а-спираль, у-скручивание (слой за слоем по виду) структура

Полипептид цепочка а*спираль и (в виде структуры 3) б о ииш в Полинге а авторы выяснили с помощью рентгеноструктурного анализа. КТ-спираль может быть окрашена как в правую, так и в левую сторону. Каждый цикл a-спирализации полипептидной цепи 3,6 аминокислотных остатка приводят к гибели. Спираль из 18 аминокислотных остатков тогда это дает ro ‘Y. Их длина равна 0,5 Нм и 2,7 Нм и расстояние, на которое приходит каждый аминокислотный остаток Thug*ri Он равен 0,15 Нм. Р-структура белковой молекулы полипептид образуется в результате бокового смещения цепи. Водородные связи расположены параллельно или антипараллельно пептидные связи полипептидной цепи образуются в Бомбадил. В результате повторения полипептидных цепей a-слой b o iib будет размещен. От Альфа-структуры (до 3-структуры) в белках он может прорезывать зубы и без этого водородные связи. может быть структурирован. Такое состояние наблюдалось в белке кератине в волосах. При мытье волос щелочными растворами белок структура нарушается. Р-кератин превращается в Альфа-кератин. Вторичная структура белка (α-спираль и (3-структура) ломается в результате нагревания. При этом между полипептидами водородные связи разорваны, а полипептидная цепь находится в хаотическом состоянии приходит.

Так таким образом, происходит стабилизация вторичной структуры белка. обеспечивается с помощью bogMari. Другие сады (кроме дисульфидной связи) не участвует. В большинстве белков в одном vacr встречаются a-спиральные и p-структурные части.Содержание белка биологические свойства (фермент, гормон, антитела, антиген и другие) относятся к вторичным и третичным структурам гнезд b o 'lib , u ia r n a называется конформной функцией. О функция третичной структуры молекулы csii сохраняет конформизм, его называют акад. В.А. Энгельгардт внутримолекулярная информация называется