Aminokislotalarning tuzilishi va xossalari


I. Ochiq zanjirli (asiklik)



Download 319 Kb.
bet2/2
Sana07.01.2022
Hajmi319 Kb.
#328231
1   2
Bog'liq
Ayrim aminokislotalarning almashish reaksiyalari

I. Ochiq zanjirli (asiklik).

1. Alifatik aralashmagan aminokislotalar.

1) Monoaminomonokarbon kislotalar

Н - СН- СООН

׀

NH2




3 - СН- СООН

׀

NH2



3

\ CH- СН- СООН

3׀

NH2



3 \

CH-СН2 -СН- СООН

3׀

NH2



СН3 СН - СН- СООН

׀



СН3 – СН2 NH2


Glisin

Alanin

Valin

Leysin

Izoleysin


Gli

Ala

Val

Ley



Ile

2. Alifatik aralash aminokislotalar. a) gidroksiaminokislotalar

HO -CH2 - СН- СООН

׀

NH2



СН3 -CH -СН- СООН

׀ ׀

ОН NH2


Serin

Treon


in

Ser

Tre


b) Tioaminokislotalar

НS -CH2- СН- СООН

׀

NH2


CH2 - СН- СООН

׀ ׀

S NH2

׀

S

׀

CH2 - СН- СООН



׀

NH2



Sistein

Sistin


Sis

----



Н3 С - S -СН2 – CH2- СН- СООН

׀

NH2




Metionin

Met


v) karboksiaminokislotalar (monoaminodikarbon kislotalar)

НООС - CH2 – СН- СООН

׀

NH2


НООС –СН2 - CH2- СН- СООН

׀

NH2



О

\\

С - CH2 - СН- СООН

/ ׀



Н 2 N NH2

О

\\

С - CH2 – СН2 – СН -СООН

/ ׀



Н 2 N NH2

Aspartat kislota

Glutamat kislota

Asparagin

Glutamin



Asp

Glu
Asn


Gln

g) diaminokislotalar (diaminomonokarbon kislotalar)

Н 2 N –СН2 –СН2 - CH2- СН2- СН -СООН

׀

NH2





Lizin


Liz


d) guanidinoaminokislotalar

N Н2–С-NН-СН2 - CH2- СН2- СН -СООН

׀׀ ׀

NН NH2



Arginin


Arg

  1. Siklik aminokislotalar

1. Aromatik aminokislotalar



- СН2—СНСООН

׀

NH2


НО - СН2—СН –СООН

׀

NH2

Fenilalanin

Tirozin


Fen

Tir


Geterosiklik aminokislotalar

-CH2 CH – COOH

׀

N NH2

H

N - CH 2 - CH-COOH



׀

N NH2

H


Triptofan

Гистидин

Tri


Gis


2). Aminokislotalar elektrokimyoviy xossalariga ko`ra ularning tarkibidagi ishqoriy va kislotali guruhlarning nisbati va qutbli guruhlarning mavjudligiga qarab kislotali, ishqoriy va neytral; qutbli va qutblanmagan aminokislotalar guruhiga bo`lish ham mumkin.

Kislotali aminokislotalarga yon zanjirida qo`shimcha karboksil guruhi bo`lib, kislotalik xususiyatini ta’minlaydigan aminokislotalar kiradi: aspartat kislota, glutamin kislota, tirozin, sistein.

Ishqoriy aminokislotalarga arginin, lizin, gistidin kirib, ular qo`shimcha aminoguruh, guanidin va imidazolli bo`lib, bular aminokislotada ishqoriy xususiyatni namoyon qiladi.

Neytral aminokislotalar – bu barcha qolgan aminokislotalar bo`lib, ularning radikali kislotali va ishqoriy xususiyatlarni namoyon qilmaydi.

Kislotali va ishqoriy aminokislotalar radikalining qutbiga qarab (kislotali yoki ishqoriy) qutbli aminokislotalarga, neytral aminokislotalar esa qutbsiz – gidrofob guruhga kiritiladi.

3). Aminokislotalar biologik yoki fiziologik ahamiyati bo`yicha ham 3 guruhga bo`linadi: almashinmaydigan, yarim almashinadigan va almashinadigan.

Almashinmaydigan aminokislotalar organizmda boshqa moddalardan sintezlanmaydi, shuning uchun ular doimo ovqat bilan birga tashqaridan kirib turishi kerak. Umuman almashinmaydigan aminokislotalar soni 8 ta: valin, leysin, izoleysin, treonin, lizin, metionin, fenilalanin, triptofan.

Yarim almashinadigan aminokislotalar organizmda hosil bo`ladi, lekin yetarli miqdorda bo`lmaydi, shu sababli qisman ovqat bilan birga kirishi kerak. Bunday aminokislotalarga arginin, tirozin, gistidin kiradi.

Almashinadigan aminokislotalar organizmda almashinmaydigan aminokislotalar yoki boshqa moddalardan yetarli miqdorda hosil bo`ladi. Agar shu aminokislotalar sintezlanadigan moddalar oziq yordamida chetdan kirib tursa, organizm bu kislotalarsiz uzoq vaqt yashashi mumkin. Almashinadigan aminokislotalarga qolgan barcha aminokislotalar kiradi. Keltirilgan fiziologik tasnif ma’lum darajada shartli bo`lib, ayni bir tur uchungina xos bo`ladi. Ammo 8 ta almashinmaydigan aminokislotalar barcha tur organizmlar uchun umumiy.



2. Aminokislotalarning umumiy xossalari. Oqsillarning tarkibiga kiradigan aminokislotalar oq kristall moddalar bo`lib, odatdagi haroratda, qattiq holatda turg`undir. Suvli eritmalarda aminokislotalar 100-200°C da qisqa muddatda qizdirilganda buzilmaydi, ammo kislota yoki ishqor ishtirokida oqsillar gidrolizlanganda bir qator aminokislotalar buzilib ketadi. Aminokislotalar suvda turli darajada eriydi. Sistin va tirozin eng kam, prolin va oksiprolin esa juda yaxshi eriydigan aminokislotalardir. Aminokislotalarning ko`pchiligi mutlaq spirtda juda kam eriydi.

Aminokislotalarning qo`sh qutbli bo`lishlari ularning fizik-kimyoviy xossalariga ta’sir qiladi, xususan, aksari aminokislotalarning suvda yaxshi erib, organik eritmalarda kuchsiz erishi ularning mana shunday ionlanishiga bog`liq. Aminokislotalar o`zlarining amfoterlik tabiatlariga binoan muhitning pH iga qarab anion, kation yoki elektroneytral bipolyar ionlar shaklida bo`ladilar: kuchli kislotali eritmalarda aminokislotalar musbat ionlar (elektr maydonida katodga tomon harakatlanadi), ishqoriy eritmalarda manfiy ionlar shaklida (elektr maydonida anodga tomon harakatlanadi) bo`ladi.

Karboksil va aminoguruhlarning dissotsialanish konstantasi (K1 va K2 ) dissotsialangan ionlarning dissotsialanmagan shakllariga nisbati 1 ga teng, ya’ni aminokislotalarning 50% i dipol va 50% i ion shaklida bo`ladi.

Barcha aminokislotalar suvli eritmalarida ikki qutbli ionlar yoki svitter ionlar shaklida, ya’ni aminokislotalarning karboksil guruhi dissotsialangan, aminohuruhi protonirlangan holatda bo`ladi.

Demak, aminokislotalar muhit pH iga qarab zaryadlar yig`indisi 0 ga teng bo`lishi, musbat yoki manfiy bo`lishi mumkin.

Aminokislotalar zaryadi 0 ga teng bo`lgan holat izoelektrik holat deb aytiladi. Aminokislotalarning elektr maydonida anodga ham katodga ham harakatlanmaydigan pH qiymati izoelektrik nuqta deb ataladi va pHi bilan belgilanadi. Izoelektrik nuqta aminokislotalardagi turli guruhlarning kislota-ishqoriy xususiyatlarini aniq namoyon qiladi va aminokislotani xarakterlaydigan eng muhim konstanta hisoblanadi.

Odam organizmi va hayvonlardagi hujayra va hujayralararo suyuqlikda muhit pH i neytralga yaqin bo`ladi, shuning uchun ishqoriy aminokislotalar (lizin, arginin) musbat zaryad (kationlar), kislotali aminokislotalar (asparagin va glutamin kislotalar) manfiy zaryad(anion)ga, qolgan aminokislotalar esa dipol ko`rinishiga ega bo`ladi.

Deyarli hamma aminokislotalar optik faoliyatga ega, ya’ni qutblangan nur sathini burish qobiliyatiga ega (faqat glisin bu qatorga kirmaydi). Bu xususiyat ularning alfa-uglerod atomi to`rtta valentligi bilan to`rt xil guruhga bog`langanidan kelib chiqadi. Bunday tuzilishdagi molekula xirallik xususiyatiga ega, ya’ni unda simmetriya markazi va simmetrik sath bo`lmaydi. Xirallikka ega birikma tuzilishi bo`yicha bir-birini oynadagi aksini ifodalaydigan qo`sh izomerlar shaklida bo`ladi. Ular bir-biridan alfa atomga bog`langan guruhlarning fazodagi yo`nalishlari bilan farqlanadilar. Buning natijasida paydo bo`ladigan ikki konfiguratsiya D- va L- stereoizomerlar deb yuritiladi. Bu izomerlarning biri ikkinchisining ustiga qo`yilsa, o`ng va chap kaft kabi bir-birini qoplamaydi. Ular enantiomerlar deb ataladi. Xiral birikmalar bir xil kimyoviy va fizik xususiyatga ega bo`lib, faqatgina qutblangan nur sathini chapga yoki o`ngga burish belgisi bilangina farqlanadilar, ularning burish burchaklari ham bir-biriga teng. Bu xildagi qobiliyat + yoki - belgisi bilan ko`rsatiladi, lekin nur sathini burish belgisi molekulaning D yoki L konfiguratsiyasiga muvofiq kelishi shart emas. L (leve, chap) va D (dexter, o`ng) belgilar enantiomerlarning tuzilishi jihatidan qaysi qatorga kirishini ko`rsatadi.

Aminokislotalarning fazodagi strukturasi asosida ularni ikki qatorga ajratish biologik ahamiyatga ega. Oqsillar tarkibiga faqat L-aminokislotalar kiradi. Lekin organizmdan ba’zi bir D- aminokislotalar ham ajratib olingan. Ayrim D- aminokislotalar erkin holda va bakteriya hujayrasining pardasida (sibir yarasi, kartoshka va pichan tayoqchasida) va mikroorganizmlar tomonidan ishlab chiqarilgan antibiotiklarda uchraydi.

3. Oqsillarning tuzilish darajalari. Oqsil molekulasida aminokislotalarning birin-ketin kelish tartibi oqsilning birlamchi strukturasi deyiladi. Bu tartib nasliy bo`lib, genetik kod bilan belgilangan va o`zgarmas holda avloddan-avlodga o`tadi. Birlamchi struktura oqsil molekulasining sodda tuzilish darajasi hisoblanadi. Unga bir aminokislotaning alfa- aminoguruhi bilan ikkinchi aminokislotaning alfa-karboksil guruhi o`rtasidagi kovalent peptid bog`i yuqori darajada mustahkamlik beradi:

H 2 N – CH – С –ОН + H-N- СН – С – ОН H 2 N – CH – С – N - СН – СООН + Н 2 О

׀ ׀ ׀׀ ׀ ׀׀ ׀ ׀ ׀׀ ׀

СН3 О H СН2 О СН3 О Н СН2

׀ ׀



!

NН NН
Peptid bog`i polipeptid zanjirning takrorlanuvchi qismi hisoblanadi va u bir qancha xususiyatlarga ega bo`lib, bu xususiyatlar faqatgina birlamchi strukturaning shakliga ega emas, balki polipeptid zanjirning yuqori darajada tuzilishiga ham ta’sir etadi:



  1. koplanarligi – peptid guruhga kiruvchi hamma atomlar bir tekislikda yotadi;

  2. ikki xil rezonans (keto – yoki enol) shaklda bo`lish imkoniyatiga ega;

  3. qo`shimcha guruhlar C-N-bog`larga nisbatan trans holatida bo`ladi;

  4. vodorod bog`larini hosil qilishi, har bir peptid guruhi boshqa guruhlar, shu jumladan peptid bog`lari bilan ikkita vodorod bog`i hosil qilishi mumkin.

Hozirgacha o`n minglab oqsillarning birlamchi strukturasi aniqlangan. Hosil bo`lgan peptidning nomi aminokislota qoldiqlari nomidan tuziladi; bunda oxirgi aminokislotadan boshqa hamma aminokislota nomlarining oxiri “il” ga almashtiriladi, bunday nomlash N-uchki tomondan C-uchki tomonga qarab boshlanadi. Masalan, leysilfenilalanilglutamillizin. Oxirgi C-uchki aminokislotaning nomi o`zgarmasdan qoladi.

Polipeptid zanjirda mustahkam strukturalar (tekis peptid guruhlar) bo`lib, ular nisbatan harakatlanuvchi qismlar (-CHR) ga ega va u bog` atrofida aylanadi. Polipeptid zanjirning bunday tuzilish xususiyati uning fazoviy shaklini tuzilishiga ta’sir etadi.

Oqsil molekulasida aminokislotalar tartibi biroz o`zgargan holda ma’lum darajada aminokislotalar uning biologik vazifasini buzmasdan almashinishi mumkin. Bunga insulin zanjirlarida, sitoxromlarda anchagina aminokislotalar almashinganda ham oqsil o`z vazifasini bajarishi misol bo`la oladi. Demak, bu o`zgarishlar ruxsat berilgan almashinuvlarga kiradi. Ammo o`roqsimon kamqonlik kasalligida gemoglobinni tekshirish tamomila boshqa hodisaning ochilishiga olib keldi. Barvaqt o`limga sabab bo`ladigan bu kasallik gemoglobin molekulasini va qizil qon tanachalari (eritrotsitlar)ning o`zgarishi tufayli ularning kislorodni bog`lash qobiliyatini kamayishiga bog`liq. Bunday o`zgarishlar gemoglobinni tashkil qiladigan 574 ta aminokislota qoldiqlaridan tuzilgan oqsil zanjirlaridan birida, faqat bittagina aminokislotaning almashinuvidan kelib chiqadi: normal gemoglobin (HbA) ning beta-zanjirida 6-o`rinda turgan glutamat kislota o`roqsimon hujayra gemoglobini (HbS) da valin bilan almashingan. Bu patologik gemoglobindan tashqari yana bir qancha boshqa nonormal gemoglobinlar ham mavjud.

Oqsillarning ikkilamchi strukturasi polipeptid zanjirning fazoviy konfiguratsiyasi, uning ayrim qismlarini bir-biriga nisbatan joylanishi va peptid zanjirining egilgan holatini ta’riflaydi. Oqsilning bunday konfiguratsiyasi uning birlamchi strukturasidan kelib chiqadi va undagi qo`shimcha kovalent disulfid va kuchsiz vodorod bog`lari bilan mustahkamlanadi. Konfiguratsiyasi bo`yicha ikkilamchi struktura spiral(alfa-spiral) va qatlam-varaqcha (beta- struktura va kross-beta-shakl) turlariga bo`linadi.

alfa-spiral. Oqsilning bu turdagi ikkilamchi strukturasi doimiy takrorlanuvchi spiralga ega bo`lib, bitta polipeptid zanjirning o`zida peptidlar o`rtasidagi vodorod bog`lari yordamida hosil bo`lgan.

alfa-spiralning asosiy xususiyatlari:



  1. polipeptid zanjirning spiral konfiguratsiyasi vintli simmetriyaga ega;

  2. vodorod bog`lari har gal takrorlanuvchi birinchi va to`rtinchi aminokislota qoldiqlarining peptid guruhlari o`rtasida hosil bo`ladi;

  3. spiral aylanmasining muntazam takrorlanishi;

  4. alfa-spiralning hamma aminokislota qoldiqlari ularning yon zanjirlari qanaqa bo`lishidan qat’i nazar bir xil ahamiyatga ega;

  5. aminokislotalarning yon zanjirlari alfa spiralning hosil bo`lishida ishtirok etmaydi.


Tashqi tomondan alfa- spiral elektr plitasining biroz cho`zilgan spiraliga o`xshaydi. alfa-spiralda vodorod bog`lar har bir karbonil va to`rtinchi amino guruhning orasida hosil bo`ladi: alfa – spiral oqsil molekulasi ikkilamchi strukturasining asosidir. Uning har bir aylanmasi (kichik davri)ning uzunligi 0,54 nm bo`lib, 3,6 ta aminokislota qoldig`idan tashkil topgan, ya’ni har bir aminokislota qoldig`ining uzunligi 0,15 nm (0,54: 3,6= 0,15 nm) bo`lib, alfa-spiralda haqiqatan ham har bir aminokislota teng qiymatga ega ekanligini ko`rsatadi. Bundan tashqari alfa-spiralning 5 aylanmadan iborat katta davri ham bo`lib, u 18 ta aminokislota qoldig`iga ega va uzunligi 2,7 nm ni tashkil etadi.


Foydalanilgan adabiyotlar:
1. Pleshkov B.P. Bioximiya selskoxozyaystvennx rasteniy. M. “Kolos” 1969 g.

2. Lebedov S.I. Fiziologiya rasteniy. M. 1988 g.

3. Yakushkina N.I. Fiziologiya rasteniy. M. 1980 g.

4.Mustaqimov G.D. O`simliklar fiziologiyasi va mikrobiologiya asoslari. T. 1995

4. Xo`jaev J. X O`simliklar fiziologiyasi Toshkent “Mexnat” 2004

5. Rubin B.A. Kurs fiziologii rasteniy. M. 1976 g.

6. www.ziyonet.uz
Download 319 Kb.

Do'stlaringiz bilan baham:
1   2




Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©hozir.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling

kiriting | ro'yxatdan o'tish
    Bosh sahifa
юртда тантана
Боғда битган
Бугун юртда
Эшитганлар жилманглар
Эшитмадим деманглар
битган бодомлар
Yangiariq tumani
qitish marakazi
Raqamli texnologiyalar
ilishida muhokamadan
tasdiqqa tavsiya
tavsiya etilgan
iqtisodiyot kafedrasi
steiermarkischen landesregierung
asarlaringizni yuboring
o'zingizning asarlaringizni
Iltimos faqat
faqat o'zingizning
steierm rkischen
landesregierung fachabteilung
rkischen landesregierung
hamshira loyihasi
loyihasi mavsum
faolyatining oqibatlari
asosiy adabiyotlar
fakulteti ahborot
ahborot havfsizligi
havfsizligi kafedrasi
fanidan bo’yicha
fakulteti iqtisodiyot
boshqaruv fakulteti
chiqarishda boshqaruv
ishlab chiqarishda
iqtisodiyot fakultet
multiservis tarmoqlari
fanidan asosiy
Uzbek fanidan
mavzulari potok
asosidagi multiservis
'aliyyil a'ziym
billahil 'aliyyil
illaa billahil
quvvata illaa
falah' deganida
Kompyuter savodxonligi
bo’yicha mustaqil
'alal falah'
Hayya 'alal
'alas soloh
Hayya 'alas
mavsum boyicha


yuklab olish