Aminokislotalarning tuzilishi va xossalari

I. Ochiq zanjirli (asiklik).

1. Alifatik aralashmagan aminokislotalar.

1) Monoaminomonokarbon kislotalar

Н - СН- СООН ׀ NH2 CН3 - СН- СООН ׀ NH2 CН3 \ CH- СН- СООН CН3 ∕ ׀ NH2 CН3 \ CH-СН2 -СН- СООН CН3 ∕ ׀ NH2 СН3 − СН - СН- СООН ∕ ׀ СН3 – СН2 NH2	Glisin Alanin Valin Leysin Izoleysin			Gli Ala Val Ley Ile
2. Alifatik aralash aminokislotalar. a) gidroksiaminokislotalar
HO -CH2 - СН- СООН ׀ NH2 СН3 -CH -СН- СООН ׀ ׀ ОН NH2	Serin Treon in			Ser Tre
b) Tioaminokislotalar
НS -CH2- СН- СООН ׀ NH2 CH2 - СН- СООН ׀ ׀ S NH2 ׀ S ׀ CH2 - СН- СООН ׀ NH2	Sistein Sistin			Sis ----
Н3 С - S -СН2 – CH2- СН- СООН ׀ NH2	Metionin			Met
v) karboksiaminokislotalar (monoaminodikarbon kislotalar)
НООС - CH2 – СН- СООН ׀ NH2 НООС –СН2 - CH2- СН- СООН ׀ NH2 О \\ С - CH2 - СН- СООН / ׀ Н 2 N NH2 О \\ С - CH2 – СН2 – СН -СООН / ׀ Н 2 N NH2		Aspartat kislota Glutamat kislota Asparagin Glutamin		Asp Glu Asn Gln
g) diaminokislotalar (diaminomonokarbon kislotalar)
Н 2 N –СН2 –СН2 - CH2- СН2- СН -СООН ׀ NH2		Lizin		Liz
d) guanidinoaminokislotalar
N Н2–С-NН-СН2 - CH2- СН2- СН -СООН ׀׀ ׀ NН NH2		Arginin		Arg
Siklik aminokislotalar 1. Aromatik aminokislotalar
- СН2—СН –СООН ׀ NH2 НО - СН2—СН –СООН ׀ NH2			Fenilalanin Tirozin	Fen Tir
Geterosiklik aminokislotalar
-CH2 – CH – COOH ׀ N NH2 H N ^- CH2 ^- CH-COOH ׀ N ^NH2 H			Triptofan Гистидин	Tri Gis

2). Aminokislotalar elektrokimyoviy xossalariga ko`ra ularning tarkibidagi ishqoriy va kislotali guruhlarning nisbati va qutbli guruhlarning mavjudligiga qarab kislotali, ishqoriy va neytral; qutbli va qutblanmagan aminokislotalar guruhiga bo`lish ham mumkin.

Kislotali aminokislotalarga yon zanjirida qo`shimcha karboksil guruhi bo`lib, kislotalik xususiyatini ta’minlaydigan aminokislotalar kiradi: aspartat kislota, glutamin kislota, tirozin, sistein.

Ishqoriy aminokislotalarga arginin, lizin, gistidin kirib, ular qo`shimcha aminoguruh, guanidin va imidazolli bo`lib, bular aminokislotada ishqoriy xususiyatni namoyon qiladi.

Neytral aminokislotalar – bu barcha qolgan aminokislotalar bo`lib, ularning radikali kislotali va ishqoriy xususiyatlarni namoyon qilmaydi.

Kislotali va ishqoriy aminokislotalar radikalining qutbiga qarab (kislotali yoki ishqoriy) qutbli aminokislotalarga, neytral aminokislotalar esa qutbsiz – gidrofob guruhga kiritiladi.

3). Aminokislotalar biologik yoki fiziologik ahamiyati bo`yicha ham 3 guruhga bo`linadi: almashinmaydigan, yarim almashinadigan va almashinadigan.

Almashinmaydigan aminokislotalar organizmda boshqa moddalardan sintezlanmaydi, shuning uchun ular doimo ovqat bilan birga tashqaridan kirib turishi kerak. Umuman almashinmaydigan aminokislotalar soni 8 ta: valin, leysin, izoleysin, treonin, lizin, metionin, fenilalanin, triptofan.

Yarim almashinadigan aminokislotalar organizmda hosil bo`ladi, lekin yetarli miqdorda bo`lmaydi, shu sababli qisman ovqat bilan birga kirishi kerak. Bunday aminokislotalarga arginin, tirozin, gistidin kiradi.

Almashinadigan aminokislotalar organizmda almashinmaydigan aminokislotalar yoki boshqa moddalardan yetarli miqdorda hosil bo`ladi. Agar shu aminokislotalar sintezlanadigan moddalar oziq yordamida chetdan kirib tursa, organizm bu kislotalarsiz uzoq vaqt yashashi mumkin. Almashinadigan aminokislotalarga qolgan barcha aminokislotalar kiradi. Keltirilgan fiziologik tasnif ma’lum darajada shartli bo`lib, ayni bir tur uchungina xos bo`ladi. Ammo 8 ta almashinmaydigan aminokislotalar barcha tur organizmlar uchun umumiy.

2. Aminokislotalarning umumiy xossalari. Oqsillarning tarkibiga kiradigan aminokislotalar oq kristall moddalar bo`lib, odatdagi haroratda, qattiq holatda turg`undir. Suvli eritmalarda aminokislotalar 100-200°C da qisqa muddatda qizdirilganda buzilmaydi, ammo kislota yoki ishqor ishtirokida oqsillar gidrolizlanganda bir qator aminokislotalar buzilib ketadi. Aminokislotalar suvda turli darajada eriydi. Sistin va tirozin eng kam, prolin va oksiprolin esa juda yaxshi eriydigan aminokislotalardir. Aminokislotalarning ko`pchiligi mutlaq spirtda juda kam eriydi.

Aminokislotalarning qo`sh qutbli bo`lishlari ularning fizik-kimyoviy xossalariga ta’sir qiladi, xususan, aksari aminokislotalarning suvda yaxshi erib, organik eritmalarda kuchsiz erishi ularning mana shunday ionlanishiga bog`liq. Aminokislotalar o`zlarining amfoterlik tabiatlariga binoan muhitning pH iga qarab anion, kation yoki elektroneytral bipolyar ionlar shaklida bo`ladilar: kuchli kislotali eritmalarda aminokislotalar musbat ionlar (elektr maydonida katodga tomon harakatlanadi), ishqoriy eritmalarda manfiy ionlar shaklida (elektr maydonida anodga tomon harakatlanadi) bo`ladi.

Karboksil va aminoguruhlarning dissotsialanish konstantasi (K₁ va K₂ ) dissotsialangan ionlarning dissotsialanmagan shakllariga nisbati 1 ga teng, ya’ni aminokislotalarning 50% i dipol va 50% i ion shaklida bo`ladi.

Barcha aminokislotalar suvli eritmalarida ikki qutbli ionlar yoki svitter ionlar shaklida, ya’ni aminokislotalarning karboksil guruhi dissotsialangan, aminohuruhi protonirlangan holatda bo`ladi.

Demak, aminokislotalar muhit pH iga qarab zaryadlar yig`indisi 0 ga teng bo`lishi, musbat yoki manfiy bo`lishi mumkin.

Aminokislotalar zaryadi 0 ga teng bo`lgan holat izoelektrik holat deb aytiladi. Aminokislotalarning elektr maydonida anodga ham katodga ham harakatlanmaydigan pH qiymati izoelektrik nuqta deb ataladi va pHi bilan belgilanadi. Izoelektrik nuqta aminokislotalardagi turli guruhlarning kislota-ishqoriy xususiyatlarini aniq namoyon qiladi va aminokislotani xarakterlaydigan eng muhim konstanta hisoblanadi.

Odam organizmi va hayvonlardagi hujayra va hujayralararo suyuqlikda muhit pH i neytralga yaqin bo`ladi, shuning uchun ishqoriy aminokislotalar (lizin, arginin) musbat zaryad (kationlar), kislotali aminokislotalar (asparagin va glutamin kislotalar) manfiy zaryad(anion)ga, qolgan aminokislotalar esa dipol ko`rinishiga ega bo`ladi.

Deyarli hamma aminokislotalar optik faoliyatga ega, ya’ni qutblangan nur sathini burish qobiliyatiga ega (faqat glisin bu qatorga kirmaydi). Bu xususiyat ularning alfa-uglerod atomi to`rtta valentligi bilan to`rt xil guruhga bog`langanidan kelib chiqadi. Bunday tuzilishdagi molekula xirallik xususiyatiga ega, ya’ni unda simmetriya markazi va simmetrik sath bo`lmaydi. Xirallikka ega birikma tuzilishi bo`yicha bir-birini oynadagi aksini ifodalaydigan qo`sh izomerlar shaklida bo`ladi. Ular bir-biridan alfa atomga bog`langan guruhlarning fazodagi yo`nalishlari bilan farqlanadilar. Buning natijasida paydo bo`ladigan ikki konfiguratsiya D- va L- stereoizomerlar deb yuritiladi. Bu izomerlarning biri ikkinchisining ustiga qo`yilsa, o`ng va chap kaft kabi bir-birini qoplamaydi. Ular enantiomerlar deb ataladi. Xiral birikmalar bir xil kimyoviy va fizik xususiyatga ega bo`lib, faqatgina qutblangan nur sathini chapga yoki o`ngga burish belgisi bilangina farqlanadilar, ularning burish burchaklari ham bir-biriga teng. Bu xildagi qobiliyat + yoki - belgisi bilan ko`rsatiladi, lekin nur sathini burish belgisi molekulaning D yoki L konfiguratsiyasiga muvofiq kelishi shart emas. L (leve, chap) va D (dexter, o`ng) belgilar enantiomerlarning tuzilishi jihatidan qaysi qatorga kirishini ko`rsatadi.

Aminokislotalarning fazodagi strukturasi asosida ularni ikki qatorga ajratish biologik ahamiyatga ega. Oqsillar tarkibiga faqat L-aminokislotalar kiradi. Lekin organizmdan ba’zi bir D- aminokislotalar ham ajratib olingan. Ayrim D- aminokislotalar erkin holda va bakteriya hujayrasining pardasida (sibir yarasi, kartoshka va pichan tayoqchasida) va mikroorganizmlar tomonidan ishlab chiqarilgan antibiotiklarda uchraydi.

3. Oqsillarning tuzilish darajalari. Oqsil molekulasida aminokislotalarning birin-ketin kelish tartibi oqsilning birlamchi strukturasi deyiladi. Bu tartib nasliy bo`lib, genetik kod bilan belgilangan va o`zgarmas holda avloddan-avlodga o`tadi. Birlamchi struktura oqsil molekulasining sodda tuzilish darajasi hisoblanadi. Unga bir aminokislotaning alfa- aminoguruhi bilan ikkinchi aminokislotaning alfa-karboksil guruhi o`rtasidagi kovalent peptid bog`i yuqori darajada mustahkamlik beradi:

H ₂ N – CH – С –ОН + H-N- СН – С – ОН → H ₂ N – CH – С – N - СН – СООН + Н ₂ О

׀ ׀ ׀׀ ׀ ׀׀ ׀ ׀ ׀׀ ׀

СН₃ О H СН₂ О СН₃ О Н СН₂

׀ ׀



!

NН NН
Peptid bog`i polipeptid zanjirning takrorlanuvchi qismi hisoblanadi va u bir qancha xususiyatlarga ega bo`lib, bu xususiyatlar faqatgina birlamchi strukturaning shakliga ega emas, balki polipeptid zanjirning yuqori darajada tuzilishiga ham ta’sir etadi:

1. 
   koplanarligi – peptid guruhga kiruvchi hamma atomlar bir tekislikda yotadi;
   
2. 
   ikki xil rezonans (keto – yoki enol) shaklda bo`lish imkoniyatiga ega;
   
3. 
   qo`shimcha guruhlar C-N-bog`larga nisbatan trans holatida bo`ladi;
   
4. 
   vodorod bog`larini hosil qilishi, har bir peptid guruhi boshqa guruhlar, shu jumladan peptid bog`lari bilan ikkita vodorod bog`i hosil qilishi mumkin.
   

Hozirgacha o`n minglab oqsillarning birlamchi strukturasi aniqlangan. Hosil bo`lgan peptidning nomi aminokislota qoldiqlari nomidan tuziladi; bunda oxirgi aminokislotadan boshqa hamma aminokislota nomlarining oxiri “il” ga almashtiriladi, bunday nomlash N-uchki tomondan C-uchki tomonga qarab boshlanadi. Masalan, leysilfenilalanilglutamillizin. Oxirgi C-uchki aminokislotaning nomi o`zgarmasdan qoladi.

Polipeptid zanjirda mustahkam strukturalar (tekis peptid guruhlar) bo`lib, ular nisbatan harakatlanuvchi qismlar (-CHR) ga ega va u bog` atrofida aylanadi. Polipeptid zanjirning bunday tuzilish xususiyati uning fazoviy shaklini tuzilishiga ta’sir etadi.

Oqsil molekulasida aminokislotalar tartibi biroz o`zgargan holda ma’lum darajada aminokislotalar uning biologik vazifasini buzmasdan almashinishi mumkin. Bunga insulin zanjirlarida, sitoxromlarda anchagina aminokislotalar almashinganda ham oqsil o`z vazifasini bajarishi misol bo`la oladi. Demak, bu o`zgarishlar ruxsat berilgan almashinuvlarga kiradi. Ammo o`roqsimon kamqonlik kasalligida gemoglobinni tekshirish tamomila boshqa hodisaning ochilishiga olib keldi. Barvaqt o`limga sabab bo`ladigan bu kasallik gemoglobin molekulasini va qizil qon tanachalari (eritrotsitlar)ning o`zgarishi tufayli ularning kislorodni bog`lash qobiliyatini kamayishiga bog`liq. Bunday o`zgarishlar gemoglobinni tashkil qiladigan 574 ta aminokislota qoldiqlaridan tuzilgan oqsil zanjirlaridan birida, faqat bittagina aminokislotaning almashinuvidan kelib chiqadi: normal gemoglobin (HbA) ning beta-zanjirida 6-o`rinda turgan glutamat kislota o`roqsimon hujayra gemoglobini (HbS) da valin bilan almashingan. Bu patologik gemoglobindan tashqari yana bir qancha boshqa nonormal gemoglobinlar ham mavjud.

Oqsillarning ikkilamchi strukturasi polipeptid zanjirning fazoviy konfiguratsiyasi, uning ayrim qismlarini bir-biriga nisbatan joylanishi va peptid zanjirining egilgan holatini ta’riflaydi. Oqsilning bunday konfiguratsiyasi uning birlamchi strukturasidan kelib chiqadi va undagi qo`shimcha kovalent disulfid va kuchsiz vodorod bog`lari bilan mustahkamlanadi. Konfiguratsiyasi bo`yicha ikkilamchi struktura spiral(alfa-spiral) va qatlam-varaqcha (beta- struktura va kross-beta-shakl) turlariga bo`linadi.

alfa-spiral. Oqsilning bu turdagi ikkilamchi strukturasi doimiy takrorlanuvchi spiralga ega bo`lib, bitta polipeptid zanjirning o`zida peptidlar o`rtasidagi vodorod bog`lari yordamida hosil bo`lgan.

alfa-spiralning asosiy xususiyatlari:

1. 
   polipeptid zanjirning spiral konfiguratsiyasi vintli simmetriyaga ega;
   
2. 
   vodorod bog`lari har gal takrorlanuvchi birinchi va to`rtinchi aminokislota qoldiqlarining peptid guruhlari o`rtasida hosil bo`ladi;
   
3. 
   spiral aylanmasining muntazam takrorlanishi;
   
4. 
   alfa-spiralning hamma aminokislota qoldiqlari ularning yon zanjirlari qanaqa bo`lishidan qat’i nazar bir xil ahamiyatga ega;
   
5. 
   aminokislotalarning yon zanjirlari alfa spiralning hosil bo`lishida ishtirok etmaydi.
   

Tashqi tomondan alfa- spiral elektr plitasining biroz cho`zilgan spiraliga o`xshaydi. alfa-spiralda vodorod bog`lar har bir karbonil va to`rtinchi amino guruhning orasida hosil bo`ladi: alfa – spiral oqsil molekulasi ikkilamchi strukturasining asosidir. Uning har bir aylanmasi (kichik davri)ning uzunligi 0,54 nm bo`lib, 3,6 ta aminokislota qoldig`idan tashkil topgan, ya’ni har bir aminokislota qoldig`ining uzunligi 0,15 nm (0,54: 3,6= 0,15 nm) bo`lib, alfa-spiralda haqiqatan ham har bir aminokislota teng qiymatga ega ekanligini ko`rsatadi. Bundan tashqari alfa-spiralning 5 aylanmadan iborat katta davri ham bo`lib, u 18 ta aminokislota qoldig`iga ega va uzunligi 2,7 nm ni tashkil etadi.

Foydalanilgan adabiyotlar:
1. Pleshkov B.P. Bioximiya selskoxozyaystvennx rasteniy. M. “Kolos” 1969 g.

2. Lebedov S.I. Fiziologiya rasteniy. M. 1988 g.

3. Yakushkina N.I. Fiziologiya rasteniy. M. 1980 g.

4.Mustaqimov G.D. O`simliklar fiziologiyasi va mikrobiologiya asoslari. T. 1995

4. Xo`jaev J. X O`simliklar fiziologiyasi Toshkent “Mexnat” 2004

5. Rubin B.A. Kurs fiziologii rasteniy. M. 1976 g.

6. www.ziyonet.uz