Ферментларнинг таъсир қилиш механизмини ўрганиш ХХ аср бошларида бошланган. 1902 йилда инглиз кимѐгари А. Броун фермент субстратга таъсир қилганда ўртада оралиқ модда фермент-субстрат комплекси ҳосил бўлади, дейди

3
Ферментларнинг таъсир қилиш механизмини ўрганиш ХХ аср бошларида бошланган. 1902 йилда инглиз кимѐгари А.Броун фермент субстратга таъсир қилганда ўртада оралиқ модда фермент-субстрат комплекси ҳосил бўлади, дейди. 1913 йилда эса Л.Михаэлис ва М.Ментенлар юқоридаги ғояни тасдиқлаб, ферментларнинг таъсир қилиш механизмини қуйидаги чизмада тасвирлайди: [ЕР] Е+Р [ЕS]’ [ЕS] Е+S Е-фермент, S-субстрат, Р-маҳсулот. Ферментатив катализнинг биринчи поғонасида фермент-субстрат комплекси [ЕS] ҳосил бўлиб, улар ўртасидаги боғлар ионли ѐки ковалентли бўлади. Комплекснинг ҳосил бўлиши жуда тез, бир зумда амалга ошади. Иккинчи босқичда комплексдаги субстрат фермент билан боғланганлиги туфайли фаол ҳолатга келиб, унинг реакцион қобилияти ошади. [S']. Субстратнинг худди шу холати кейинги реакция тезлигини белгилайди. Учинчи босқичда кимѐвий реакция ферментнинг сатҳида кетиб, фермент-маҳсулот комплекси ҳосил бўлади. Якуний босқичда эса фермент-маҳсулот комплексидан фермент ва маҳсу Ферментатив реакцияда коферментнинг фаол қисми, унинг альдегид гуруҳи бўлгани учун холофермент таъсир механизмини қуйидагича ѐзиш мумкин: Ферментатив катализнинг биринчи босқичида фермент-субстрат комплекси [ES] ҳосил бўлиб, энзим субстрат билан ковалент боғи орқали боғланади: Каталитик реакциянинг иккинчи босқичида субстратнинг ўзгариши асосида фаолланган комплексга айланади [ES]': Реакциянинг содир бўлишида фермент-субстрат комплексида атомларнинг таутомер гуруҳланиши асосий роль ўйнайди
10
. Ферментлар фаоллигига ҳароратнинг таъсири. Ҳарорат ошган сари унинг фермент-субстрат комплексига таъсир қилиб, фаоллиги ошиб боради. Ҳароратнинг маълум чегарасида фермент фаоллиги максимум бўлишини, фаолликнинг оптимал нуқтаси дейилади. Лекин ҳарорат 400Сдан ошганда фермент фаоллиги пасая бошлайди (12- расм).Аксарият ферментлар 60-800С да бутунлай фаоллиги йўқолиб, бунда уларнинг структураси ўзгариб, қайтмас денатурацияга учрайди. Ферментлар фаоллигига ҳароратнинг таъсирини график тарзда ифодаласак, у қуйидаги кўринишда бўлади (12-расм). 1- расм. Ферментатив реакция тезлигининг ҳароратга боғлиқлигини ифодоловчи график. Лекин айрим ферментлар 80оС дан юқори ҳароратда ҳам фаоллигини сақлаб қолиши мумкин. Масалан, табиий иссиқ сув манбаларида ўсадиган ўсимликларнинг ферменти 90оС дан юқори фаоллигини сақлаб қолади. Баъзи ферментларнинг фаоллиги паст ҳароратда ҳам юқори бўлиши мумкин. Водород ионлари концентрациясининг таъсири. Организмдаги кўпчилик ферментлар рН-7 атрофида юқори фаолликка эга бўлади. Водород ионларининг ўзгаришига фермент жуда таъсирчан бўлади. Бунга сабаб ферментнинг фаол марказидаги функциональ гуруҳларнинг ионланишидир. Муҳитда рН-нинг ўзгариши фермент-субстрат комплекси ўртасидаги кимѐвий боғланиш даражасига ҳам таъсир қилади. Айрим ферментлар кучли кислота ва ишқорий муҳитларда ҳам фаолият кўрсатадилар. Масалан, ошқозондаги пепсиннинг таъсири рН=1,5- 2,5 атрофида бўлади. Ичаклардаги ферментлар эса ишқорий муҳитда “ишлайди”. Ҳар бир ферментнинг рН яратган оптимал қиймати ўзгарса, энзимнинг учламчи структураси ҳам ўзгариб, фаоллиги пасаяди. Ферментларнинг таъсир этиш характери кўпинча субстрат ва реакцияда иштирок этадиган бошқа моддалар хусусиятига ҳам боғлиқ бўлади. Сабаби, бу моддалар ҳам кучсиз электролитлар бўлиб, табиий ионланиш хусусиятига 10 20 30 50 100 60 70 80 90 to 50 V эга бўлишидир. Демак, муҳит рН нинг ўзгариши моддаларга ва фермент
4
Янги номенклатурага мувофиқ, ферментларнинг номи субстратнинг кимѐвий номидан, фермент катализлайдиган реакция ҳамда ферментатив реакция маҳсулоти асосида аталади. Агар ферментатив реакция гуруҳларнинг кўчиши билан борса, уларнинг номига акцепторнинг кимѐвий номи хам қўшилади. Масалан, қайта аминланиш реакциясини катализловчи -аланин-2-пиридоксальфермент илмий номенклатура бўйича оксоглутаратаминотрансфераза деб аталади. Лекин ферментлар билан ишлаганда, уларнинг илмий номидан фойдаланиш анча ноқулай бўлганлиги учун травиал (ишчи) номлардан ҳам фойдаланиш тавсия этилади. Ҳозирги кунда ферментларнинг 3000 дан ортиқ хиллари аниқланган. Жаҳон биокимѐгарларининг V конгрессида ферментлар бўйича халқаро комиссия таклиф қилган синфларга бўлиш қабул қилинган. Бунга кўра, ферментлар 6 та катта синфга бўлинади ва ҳар бири қатъий тартиб рақамига эга. 1. Оксидоредуктазалар оксидланиш-қайтарилиш реакцияларини таъминлайди. Кимѐвий реакцияларда мазкур ферментлар водород атомини ва электронларни акцептордан донорга ташийди. 2. Трасферазалар турли кимѐвий гуруҳлар ва қолдиқларнинг молекулалараро кўчирилишини катализлайди. 3. Гидролазалар сув иштирокида парчаланишини тезлатадиган ферментлардир. RR/ R-H+R/+H-ОH -ОН 4. Лиазалар гуруҳларнинг қўш боғ бўйича бирикишини ва аксинча, шундай гуруҳларнинг субстратда қўш боғ ҳосил қилиб узилишини катализлайди. 5. Изомеразалар изомерланиш реакцияларини катализловчи ферментлардир. 6. Лигазалар (ситетазалар) нуклеозидтрифосфат молекулаларида пирофосфат боғи узилиши ҳисобига ажралган энергияни икки ѐки ундан ортиқ молекулаларнинг бирикишини амалга оширувчи энзимлардир

Фосфолипидлар Фосфолипидлар барча организмлар ҳужайраларида кўп тарқалган. Улар ҳам тузилиши бўйича мураккаб эфирлар ҳисобланади. Уларнинг таркибида кўп атомли спиртлар ва ѐғ кислоталар қолдиқларидан ташқари, фосфат кислота ҳамда азот асослари қолдиғи учрайди. Фосфолипидлар таркибидаги спиртли компонентига қараб глицерофосфолипидлар ва сфингофосфолипидларга бўлинади. Глицерофосфолипидларнинг умумий формуласи қуйидагича: Табиий глицерофосфолипидлар L-қаторга мансуб. Фосфолипидлар фосфотид кислоталарнинг ҳосилаларидир. Уларнинг таркибидаги турли хил ѐғ кислоталари ва яна қўшимча компонентларнинг турига қараб, улар Фосфолипиднинг тузилиши Фосфотидилхолин (лецитин) таркибида аминоспирт холин учрайди. (CH3) ≡ N+ -CH2-CH2-OH холи