Закон Бугера Ламберта Бера Спектроскопические методы исследования фотобиологические процессы и их классификация

ПОГЛОЩЕНИЕ АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ

• Для боковых групп многих аминокислот (Asp, Glu, Asn, Gln, Arg и His) зарегистрировать электронные переходы в белках или полипептидах практически нельзя.
• ПРИЧИНЫ
• Эти электронные переходы маскируются интенсивным поглощением пептидной группы.
• Они уступают по интенсивности электронному переходу пептидной группы
• Число соответствующих боковых радикалов обычно меньше, чем число пептидных групп.

• Интерес представляют только те хромофоры белковых молекул, которые поглощают при длинах волн больше 230 нм, где вклад в поглощение пептидных групп пренебрежимо мал.
• Такими свойствами обладают Phe, Туг и Тгр, а также гистидиновый фрагмент и дисульфидный мостик цистина.

• Ароматические аминокислоты: триптофан, тирозин и фенилаланин.

• Индольное кольцо

• бензольное кольцо

• фенольное кольцо

• триптофан

• тирозин

• фенилаланин

• хромофорные группы этих аминокислот

• Спектры поглощения ароматических аминокислот.
• По оси ординат отложены значения молярного коэффициента экстинкции в логарифмической шкале

• Изменение рН мало влияет на спектры поглощения изолированных пептидных хромофоров.
• В противоположность этому тирозин и триптофан весьма чувствительны к рН.

• Спектрофотометрическое титрование панкреатической РНКазы быка (содержит 6 тирозиновых остатков).
• А. Изменение спектра поглощения с изменением рН и со временем (при рН 12,2). При меньших значениях рН зависимость от времени отсутствует. Б. Зависимость коэффициента экстинкции при 295 нм от рН.

• А

• Б

• Многие белки содержат группы, отличающиеся от обычных аминокислот.

• ПРИМЕРЫ

• РОДОПСИН

• ГЕМПРОТЕИНЫ

• ФЛАВОПРОТЕИНЫ

•