Xujayra komplaeksi, kimyoviy birikmalar biomolekulalar

OQSIL TUZILMASI VA FUNKSIYASI

Oqsil tuzilmasi va funktsiyalari. Oqsillar tuzilmasining xususiyatlarini aniqlash muhim va murakkab masaladir. Polipeptid zanjirda aminokislotalarning birin-ketin joylanish tartibi oqsil molekulasining birlamchi tuzilmasi deb ataladi. Oqsil molekulasida oqsil aminokislotalarning birin-ketin kelshpi o`zgarmas-irsiy belgilangan sifatdir. U oqsil molekulasining sintezi jarayonida irsiy axborot asosida tuziladi. Oqsilning birlamchi tuzilmasi polipeptid zanjirning bir chiziqli zanjiridan iborat. Ammo u hujayraning ichida ham to`gri chiziq holatida topilgan emas, aksincha, u spiral shaklida buralgan yoki koptok shaklida o`ralgan, globulyar, ipsimon fibrillyar bo`ladi. Zanjirning uzunligi va aminokislotalarning tarkibi bir xil bo`lgan peptidlar ham har xil bo`lishi mumkin.

Masalan: ikkita aminokislota — alanin va tirozindan ikkita dipegggad: A1a - T1g va T1g - A1a kabi dipeptidlarni tuzish mumkin. Birlamchi tuzilmaning arzimas o`zgarishlari ham oqsil xossalarini anchagana o`zgartirib qo`yishi mumkin,

Oqsil molekulalaridagi polipeptid zanjirning spiralsimon yoki boshqa bironta konformatsiyaga o`tishi, oqsilning ikkilamchi tuzilmasi deyiladi

Oqsillarning ikkilamchi tuzilmasidagi vodorod boglari.

Soglom odam eritrotsitlarida A(NA) —gemoglobin bo`ladi. Unda aminokislotalar muayyan tartibda joylashgan bo`ladi. Ba`zi odamlarda shu gemoglobin tuzilmasi tugilishdan boshqacha, odatdan tashqari bo`ladi: ularning eritrotsitlarida oltinchi holatda glutaminat kislota o`rniga valin turadigan N5 bo`ladi. Bunday gemoglobin biologik va fizik-kimyoviy xossalari jihatidan normal gemoglobindan katga farq qiladi. Ana shunday anomaliya bilan tugilgan bolalar o`roqsimon hujayrali anemiya kasalligidan yosh go`dakligida o`lib ketadi.

1888 yilda A. YA. Danilevskiy oqsillarning tuzilishini o`rganishga katta hissa qo`shdi. Mashhur amerikalik olim L. Poling ko`rsatdiki, tabiiy oqsillar molekulasida polipeptid zanjir spiralga o`ralishga qodir. Bunda vodorod boglar ikkita kuchli manfiy atomlar orasida joylashgan vodorodning hisobiga hosil bo`ladi. Hozirgi vaqtda har xil usullar bilan molekulyar massasi turlicha bo`lgan 600 dan ortiq oqsilning birlamchi tuzilmasi aniqlangan. Ko`pincha organizmda bir xil biologik funktsiyani bajaradigan oqsillarning birlamchi tuzilmasi bir-biriga yaqin bo`lib, faqat polipeptid zanjirning qisqa (4-10 aminokislota qoldigi atrofida) bo`lakchasi atrofidagina farq qiladi. Ayrim hollarda ular 1 -2 ta aminokislota qoldigi bilan farq qilishi mumkin. Quyida ba`zi hayvonlar insulini tuzilmasidagi farq ko`rsatilgan:

a) buqada tsis-tsis-ala-ser-val-tsis;

b) qo`yda tsis-tsis-ala-gli-val-tsis;

v) otda tsis-tsis-tre-iley-tsis;

g) cho`chqa va kitda tsis-tsis-tre-iley-tsis.

SHuningdek, ular B zanjirining S-uchki aminokislota qoldigi bilan ham farq qilishi mumkin. Masalan: odam insulinida t r e o n i n o`rnini s e r i n egallaydi. Lekin ko`pchilik hayvonlarda a l a n i n joylashgan.

Polipeptid zanjirning spiralsimon yoki boshqa bironta konformatsiyaga o`tishi, to`liq yoki spiralsimon buralishi oqsilning ikkilamchi tuzilmasi deyiladi. Bunda aminokislota radikallari spiralning tashqarisida bo`ladi. Spiral o`ramlari zich bo`lib joylashadi Bshta o`ramda turgan MN—guruhlari bilan qo`shni o`ramdagi SO — guruxlari o`rtasida vodorod boglari hosil bo`ladi. Vodorod boglari kovalent boglarga qaraganda ancha bo`sh, lekin ular juda ko`p marta takrorlanadi. Mustahkam poydevor hosil qiladi. U har bir oqsilda o`ziga xos ravishda, lekin tamomila muayyan holatda o`ralib boradi.

Oqsillarning spirallashish darajasi har xil. Masalan, promiozinda — 100%, mioglobinda — 70%, ribonukleozada — 50%, pepsinda—28%, ximotripsinogenda —11% bo`ladi. Tuxum oqsillaridan biri lizotsinda spirallanish — 42% bo`ladi. YA`ni, uning molekulasida 129 aminokislota qoddigidan faqat 55 tasi spiral hosil bo`lishida ipggarok etadi.

Polipeptid spiral yanada taxlanib boradi. Natijada oqsilning uchlamchi tuzilmasi hosil bo`ladi. Polipeptid zanjirning ixcham (yigiq) fazoviy konformatsiyasi oqsillarning uchlamchi tuzilmasi deyshgadi

Mioglobinning fazoviy tuzilishi.

Hozirgi kunda oqsillarning 100 dan ortiq uchlamchi tuzilmalari aniqlangan. Ulardan, ayniqsa insulin, ribonukleoza, ximotripsinogen, mioglobin, pepsin, gemoglobin, subtilizin, lizotsin, kaltsiy boglovchi oqsil, karboksipeptidaza A va boshqalar to`liq o`rganilgan . Oqsilning uchlamchi tuzilmasi. Karp baligidan ajratib olingan kaltsiy boglovchi muskul.

SHunday qilib, bir-biriga o`xshash bo`lgan oqsillarning tuzilishi su` muhitida oqsil molekulasini ma`lum bir tartibli tuzilmaga kirishga go`yo majbur etadi va biologik faol bo`lib, muxitning ta`siriga qarab o`zgarib turishi mumkin. Ulardagi chuqur o`zgarishlar oqsil molekulasining butunlay yo`qolishiga olib kelishi mumkin. Funktsiyasi o`xshash bo`lgan kolloid oqsillarning uchlamchi tuzilmasi dinamik holatda oqsillarning tuzilmasi ham (mioglobin, gemoglobin, degidrogenazalar) bir-birigao`xshashbo`ladi.

Oqsillarning to`rtlamchi tuzilmasi kichik birliklardan tashkiltopgan oqsilmolekulalarining fazoviy konfiguratsiyasi oqsilning to`rtlamchi tuzilmasi deyiladi. Hozirgi kunda ultratsentrifugalash va gelfiltratsiya yordamida sifat jihatidan oqsillarning 500 dan ortiq to`rtlamchi tuzilmalari aniqlangan.

Ko`pincha molekulyar massasi 50 - 60 mingdan katga bo`lgan oqsillar to`rtlamchi tuzilmaga, chigal molekulyar massasi undan kichik bo`lganlari asosan uchlamchi tuzilmaga ega bo`ladi.

Oqsilning to`rtlamchi tuzilmasiga: gemoglobin, immunoglobulin, laktatdegidrogenaza, katalaza, tamaki mozaikasi virusi kiradi. To`rtlamchi tuzilmali oqsillar ichida fermentlar ko`p. Oqsillarning molekulyar massasi yuqori bo`lgani uchun ular kolloid xossaga ega. Oqsil molekulasi suvda mayda zarrachalarga bo`linib, suv dipollari bilan o`ralgan kolloid eritma hosil qiladi. Oqsil fazodagi ma`lum fizik -kimyoviy va biologik xossalarga ega. Uning tabiiy nativ holati turli tuzlar eritmasi ta`sirida o`zgaradi.

Oqsil zarrachalari cho`kadi, nativ holatining bunday yo`nalishiga denaturatsiya deyiladi

Denaturatsiyaning chizmaviy tasviri: a-nativ molekula; b-globulaning yoyilishi; v-tasodifiy.

Uning biologik funktsiyasi o`zgarib, erish xususiyati yo`qoladi. Bu jarayonda oqsiddagi peptid boglar uzilmaydi, ammo -5-5-boglar, vodorod boglari echilib, oqsilning tabiiy shakli buziladi. Ta`sir etuvchi agent chetlatilsa, denaturatsiya ma`lum chegarada qaytarilib, oqsilning nativ holati tiklanishimumkin. Buhodisarenaturatsiya deyiladi.