Universum

Treatment of hydrated cottonseed oil with immo-

bilized lipases. 150 g of the test oil, heated to 45-500C 

with stirring, then the stirrer speed was increased and a 

predetermined amount of  immobilized enzyme, 5% by 

weight  of  the  oil,  was  slowly  introduced.  Then  it  was 

kept at this temperature for 12 hours. 

Chemical analysis of refined oil was carried out ac-

cording to the generally accepted method [3]. 

Results and discussion 

The oil extracted from oilseeds is a mixture of free 

fatty acids (FFA), mono-, di- and triglycerides, phospha-

tides, pigments, sterols and tocopherols. Traces of met-

als, flavonoids, tannins and glycolipids may also be pre-

sent [3,10]. 

FFA in raw cottonseed oil varies depending on har-

vesting methods, storage conditions, up to processing in 

oil and fat factories. 

It should be noted that FFAs are more susceptible to 

oxidation  than  the  glycerol  esters  of  these  fatty  acids; 

and  this  lipid  oxidation  leads  to  oxidative  rancidity  in 

---

№ 5 (86)                                     

                                 май, 2021 г. 

 

76 

edible oils. Therefore, any increase in the acidity of the 

oil must be absolutely ruled out. 

The  resulting  immobilized  lipase  from  the  fungus 

Rhizopus  microspores  on  a  hydrophobic  carrier  to  re-

duce the acid number of cottonseed oil had a number of 

advantages over free lipase. 

Figure 1 shows the thermal stability of free and im-

mobilized lipase. From the data presented, Fig. 1 shows 

that after immobilization, the thermal stability of the en-

zyme increases significantly. For example, when the en-

zyme  was  incubated  at  50  °C  for  40  minutes,  the  de-

crease in the activity of the free enzyme was 50%, for 

the immobilized lipase it was 20%.  

 

 

Time, min 

1 - free lipase, 2 - immobilized lipase. 

Figure 1. Thermal stability of free and mobilized lipase from the fungus Rh.microsporus at 50 ° C 

 

When  obtaining  immobilized  enzymes,  the  main 

goal is not only to increase resistance to high tempera-

tures, but also to reduce the inactivating ability of vari-

ous denaturing agents, which occurs when the enzyme 

is used in various technological processes. 

It is known that adsorbed lipases on hydrophobized 

surfaces retain a higher catalytic activity [6]. Lipase ac-

tivation  during  adsorption  on  hydrophobic  surfaces  is 

associated  with  the provision of optimal  orientation  of 

the active site of enzymes in relation to the substrate. It 

can be assumed that in such systems, when the enzyme 

is located between the lipid layers (the substrate phase 

and  the  hydrophobic  cavity  of  the  carrier),  due  to  the 

protective effect of the substrate, the high catalytic ac-

tivity and stability of the enzymes are retained.